Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Павлович С.А. -> "Магнитная восприимчивость организмов" -> 10

Магнитная восприимчивость организмов - Павлович С.А.

Павлович С.А. Магнитная восприимчивость организмов — Мн.: Наука и техника, 1985. — 110 c.
Скачать (прямая ссылка): magnitnayavospriimchivostorganizmov1985.djvu
Предыдущая << 1 .. 4 5 6 7 8 9 < 10 > 11 12 13 14 15 16 .. 43 >> Следующая

«t al., 1975; Linder et al., 1975; Munro et al., 1975; Huzard, Drysdale, 1977). Тщательно изучив это явление при опухолях почек, поджелудочной железы, толстого кишечника, L. W. Powell et al. (1977) предполагают, что вариации строения ферритина обусловлены формированием белка на разных полирибосомах.
Издавна известно, что воспаление блокирует освобождение из тканей железа, а это в свою очередь проявляется снижением насыщения им трансферрина и развитием гипохромной анемии с возрастанием эритроцитов, содержащих порфирин (Freireich et al., 1957; Noyes et al., 1960; Cartwright et al., 1971; Fillet et al., 1974; Hershko et al., 1974). При экспериментальном асептическом воспалении у крыс, вызванном внутримышечными инъекциями скипидара, в печени возрастал синтез ферритина, задерживался выход железа и на фоне увеличения уровня фибриногена и других протеинов в сыворотке снижалось его количество (Hershko, Konijn, 1977).
Интересно, что бактериостатическое действие сыворотки при снижении в ней концентрации железа усиливается. Это, в частности, показали А. М. Ganzoni, М. Puschmann (1977) на мышах, предварительно инфицированных сублетальной дозой эшерихий, которые вызывали спустя 10 ч уменьшение в крови уровня железа с 365,0 до 38,0 мг/100 мл. Последующее заражение животных сальмонеллами мышиного тифа вызывало легкую инфекцию без летальных исходов. Наоборот, вну-трибрюшинное инфицирование мышей теми же сальмо^ неллами с одновременным введением 100 мг железа l[NH4Fe(S04b' 12Н20] приводило к их гибели в течение 48 ч, что, возможно, обусловлено усиленным синтезом железотранспортных систем (сидерохромов). При этом важно подчеркнуть, что активация вирулентности сальмонелл достигалась не всеми железосодержащими соединениями. В этом отношении ферритин, содержащийся в селезенке лошади, оказался инертным веществом.
Увеличение синтеза ферритина в тканях происходит при талассемии, апластической, сидеробластической, серповидноклеточной анемиях и других гемоглобинопатиях как следствие лизиса собственных или трансфузи-онных эритроцитов (Cerami et al., 1977). Вместе с этим при талассемии в клетках эритроидного ряда в 37 раз увеличивается синтез апоферритина и нарушается соот-
ношение ферритина к гемоглобину (Eylar, Matioli, 1965).
Повышается уровень ферритина и железа в организме людей с наследственным гемосидерозом и гемохро-матозом (Drysdale et al., 1975). Имеются и противоположные данные. Так, L. W. Powell et al. (1975) у больного гемохроматозом обнаружили резкое снижение ферритина, а в почках и поджелудочной железе его полное исчезновение.
Избыточное отложение ферритина в тканях и органах, как правило, коррелирует с высоким его уровнем в плазме. Ферритинемия сопровождает многие болезненные состояния, в частности шок и гипертензию (Shorr, 1956), отек (Shorr et al., 1950; Shricanlia, Gopalan, 1959), гепатоцеллюлярный некроз (Reissman, Dietrich, 1956; Augunst, 1968), тяжелую гемолитическую анемию. Большое количество ферритина в плазме отмечается у больных злокачественными новообразованиями. При раке мобилизация ферритина идет из пораженной ткани, а при нераковых заболеваниях — из селезенки и печени (Drysdale et al., 1975).
Подводя итоги сказанному, надо отметить, что в плазме крови здоровых людей находится 35,6 нг/мл ферритина, при железодефицитных анемиях его концентрация снижается до 5,4 нг/мл, а при болезнях с нарушением обмена железа и избыточным образованием тканевого ферритина увеличивается до 1700 нг/мл (Beamish et al., 1972).
2.2. МАГНЕТИЗМ МЕТАЛЛОПРОТЕИДОВ КЛЕТОК
Хромопротеиды — это железосодержащие белки с наличием в них окрашенных простатических групп различных классов органических соединений. К хромопротеидам относят гемоглобин, миоглобин, . цитохромы и подобные им металлоферменты. Самую высокую намаг-ничиваемость из них следует, естественно, ожидать от гемоглобина, состоящего из белка глобина и 4 атомов железа, входящих в состав гемов (96 и 4j% от массы молекулы соответственно). Молекулярная масса гемоглобина эритроцитов человека равна 64 458; в одном эритроците находится около 400 млн. молекул гемоглобина. Присоединяя кислород, гемоглобин превращается
в оксигемоглобин. У этих производных гемоглобина железо двухвалентное. Действие на гемоглобин окислов азота, феррицианида калия, хинонов вызывает окисление Fe2+ до Fe3* и образование метгемоглобина. При этом изменяются магнитные свойства гемоглобина. В частности, М. Cerdonio et al. (1978, 1980) наблюдали уменьшение парамагнетизма деионизированного карбо-ксигемоглобина карпа при добавлении в слабокислый раствор (pH 5,6—6,7) гексафосфата иннозитола. Диамагнетизм цианметгемоглобина оставался неизменным, что свидетельствует против возможной трансформации молекулы глобина.
Вклад миоглобина в парамагнетизм тканей (мышц, сердца), по-видимому, небольшой, поскольку он содержит всего лишь одну полипептидную или глобиновую цепь и гем, в котором имеется один атом двухвалентного железа.
Магнитовосприимчивость организмов лишь в очень небольшой мере может зависеть от цитохромов а, b и с ввиду их ничтожно малых количеств в клетках, органах; и тканях (Shimizu et al., 1981; Thomson et al., 1981). В этом же аспекте нужно рассматривать вклад в парамагнетизм металлоферментов типа пероксидаз и ката-лаз, идентичных по характеру простетических групп цитохромам (Harbury, Marks, 1978) или белков-фермен-тов, не имеющих порфириновых структур и координационно связанных с атомами разных металлов, как, например, содержащую медь полифенолоксидазу, связанную с цинком карбоангидразу, вырабатывающуюся лцинар-ными клетками поджелудочной железы и некоторыми бактериями карбоксипептидазу, выделяющуюся из почек свиньи лейциноаминопептидазу и другие металлопротеи-ды и пептидазы (Ludwig, Lipscomb, 1978; Malkin, 1978). Исключение может представлять каталаза у М. Iysodeik-ticus, составляющая 1—2% сухой массы культуры микроба. D. Herbert, J. Pinsent (1948) подсчитали, что это приблизительно 10 доз каталазы, имеющейся в человеческих эритроцитах. Одна особь микрококка может содержать 10—20-103 молекул каталазы. Около 0,3% сухой массы каталаза составляет у Rhodopseudomonas sphe-roides, если культура вырастает в аэробных условиях (Clayton, 1959).
Предыдущая << 1 .. 4 5 6 7 8 9 < 10 > 11 12 13 14 15 16 .. 43 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed