Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Патрушев Л.И. -> "Искусственные генетические системы. Том 1" -> 189

Искусственные генетические системы. Том 1 - Патрушев Л.И.

Патрушев Л.И. Искусственные генетические системы. Том 1 — М.: Наука, 2004. — 256 c.
Скачать (прямая ссылка): iskusstvenniegeneticheskie2004.djvu
Предыдущая << 1 .. 183 184 185 186 187 188 < 189 > 190 191 192 193 194 195 .. 221 >> Следующая

дизайн
Индукция ферментативной активности папаина и лактальбумина при лио-филизации в присутствии аналогов субстратов в переходном состоянии
Улучшение энантиоселективности липаз
Обращение энантиоселективности ги-дантоиназы
Улучшение энантиоселективности эстеразы, используемой для разделения рацемических смесей
Получение новой активности у изо-меразы
Превращение десатуразы в гидро-ксилазу
Рекомбинирова- Изменение специфичности |3-галак-
ние сегментов тозидазы
генов
Константа специфичности ккат/Км субтилизина, солюбилизированного в октане, возрастает в ~103 раз по сравнению с суспендированным ферментом и в 10 раз ниже, чем в водных растворах; стабильность - в 103 раз выше, чем в водных растворах [332]
Включение ферментов в синтетические полимеры повышает скорость реакции в 104 раз и увеличивает их стабильность в полярных растворителях, что значительно облегчает проведение синтеза пептидов [158]
Активность ферментов в 103 раз выше, чем у лиофилизированных препаратов и сопоставима с таковой препаратов CLEC [161]
Скорость ацилирования тимидина субтилизином в THF возрастает в ~50 раз по сравнению с немодифицированным ферментом; при использовании для им-принтинга альтернативных нуклеофилов соответствующим образом изменяется субстратная специфичность субтилизина в отношении других нуклеозидов, а скорость реакции возрастает в 50-180 раз [167]
Трехкратное возрастание скорости реакции ^-элиминации по сравнению с белками, не подвергнутыми импринтингу [166]
У мутантных липаз Pseudomonas aeruginosa четвертого поколения значение ее в отношении S-энантиомеров возрастает с 2% до 81% [333]
Изменение селективности с D- на L- и пятикратное повышение удельной активности у гидантоиназы Arthrobacter sp., используемой при производстве L-метионина; природные L-специфические гидантоиназы неизвестны [334]
Мутанты эстеразы Pseudomonas fluorescens, экспрессирующейся ъЕ. coli, с возросшими до 21% значениями ее в отношении смеси 3-гидроксиэфиров [313]
Превращение индол-3-глицеролфосфатсинтазы Е. coli в фосфорибозилантра-нилатизомеразу, сопровождаемое уменьшением в два раза значений ккат и в 15 раз Кщ по сравнению с исходным ферментом [314, 334]
Изменение способности олеатдесатуразы вводить в субстрат двойные связи на способность осуществлять его гидроксилирование на основании сравнения первичной структуры исходного фермента и неродственных гидроксилаз; потребовало замены с помощью направленного мутагенеза семи а.о. [335] Десятикратное возрастание активности фукозидазы и 40-кратное уменьшение активности Р-галактозидазы в результате изменения шести а.о. [315]
Улучшаемое
свойство
Использование
неприродных
субстратов
Использованная технология
Направленная эволюция
Примеры
Получение диоксигеназы из би-фенилоксигеназ
Повышение стабильности ферментов
Направленная
эволюция
Рациональный дизайн и случайный мутагенез
Получение термостабильной эсте-разы
Повышение термостабильности протеиназы
Повышение ста- Мутагенез с от- Улучшение свойств левансукразы бильности и ак- бором в клеточном тивности фер- дисплее ментов
Химические модификации для повышения стабильности ферментов
Ковалентная иммобилизация по многим участкам полипептидной цепи
Химические поперечные сшивки
Метод CLEC
Сверхстабилизация термостабильной эстеразы
Использование полимерного диальдегиддекстрана для создания поперечных сшивок в белке
Создание поперечных сшивок и химические модификации субтили-зина
Создание для фер- Использование гликозидгидролаз в
ментов липидной органических средах
оболочки
Химические мо- Модификация Модификация каталазы детерген-
дификации фер- монофункциональ- том Brij 35
ментов с целью ными агентами
повышения их
активности
Изменение реак- Направленная Повышение активности эстеразы в
ционной среды эволюция водных средах, содержащих органи-
ческие растворители
Обмен сегментами генов бифенилоксигеназ Pseudomonas pseudoalcaligenes и Burkholderia cepacia, обладающих разными субстратными специфичностями, привел к созданию диоксигеназы, эффективно метаболизирующей полихлорированные бифенилы [336]
После шести циклов отбора произошло повышение Тщ на 14 °С без потери активности; результат указывает на то, что эти два свойства ферментов не исключают друг друга [337]
Замена восьми а.о. в термолизиноподобной протеиназе Bacillus stearothermo-philus увеличивала время полужизни фермента в присутствии денатурирующих агентов до 170 мин при 100 °С (у исходного фермента —1 мин), что не сопровождалось понижением удельной активности [211]
Коэкспрессия на поверхности клеток Е. coli левансукразы Zymomonas mobilis и фермента, вызывающего нуклеацию льда Pseudomonas syringae, повышала скорость превращения сахарозы в глюкозу и увеличивала стабильность фермента [338]
Предыдущая << 1 .. 183 184 185 186 187 188 < 189 > 190 191 192 193 194 195 .. 221 >> Следующая
Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed