Происхождение предбиологических систем - Опарин А.И.
Скачать (прямая ссылка):
Вал УУГ
* Из работы Ваба н сотр. [6] с последующими добавлениями.
Однако на основании изучения мутаций, приводящих к изменению отдельных аминокислот в белках, было сделано предположение о последовательности оснований в других триплетах. Некоторые из этих мутаций были обнаружены в природе, а другие получены воздействием химических мутагенов или ультрафиолетовых лучей. Результаты исследований в этом направлении, выполненных в ряде различных лабораторий [9—21], обобщены в табл. 2; анализ
Изменения отдельных аминокислот в белке в связи с изменениями отдельных оснований в яг-PH К
Белок '
Аминокислотное замеще вне
Соответствующее замещение основания
НЬ, ВТМ** Лиз/АспМН2 А/Ц, А/У
нь Лиз/Асп А/Г
НЬ Лиз/Глу А/Г
ВТМ AcnNH2/Cep А/У
ВТМ ** AcnNH2/Apr Ц/Г
ВТМ**, нь AcnNH2/Acn ц/г
нь Гис/Тир Ц/У
нь Гис/Арг А/Г
л Гис/Глу1МН2 Ц/А, У/А
нь ГлуЫН2/Арг Г/А
тс Глу/Ала А/Ц
нь Глу/ГлуЫН2 Ц/г
НЬ, ВТМ, тс Глу/Гли А/Г
нь, ТС, ВТМ Глу/Вал А/У
ТС Тир/Цис А/Г
ВТМ Тир/Фен А/У
Цит. с Мет/Лей А/У
ВТМ Лей/Фен Ц/У
ВТМ Тре/Сер А/Г, А/Ц
ВТМ Тре-Мет Ц/Г
ВТМ, тс Тре/Илей Ц/У, Ц/А
ВТМ Про/Лей Ц/У
ВТМ Про/Сер Ц/У
Л, ЩФ Ала/Вал Ц/У
ВТМ, тс Сер/Лей Ц/У
ВТМ Сер/Фен Ц/У
ВТМ Асп/Ала (Г?А, Ц?Г)
ВТМ, НЬ, Л, тс Асп/Гли А/Г
тс Гли/Вал Г/У
тс Гли/Цис Г/У
ВТМ, тс Арг/Гли Ц/Г, А/Г
ТС Арг/Сер Ц/Г
тс Арг/Лей Г/У
тс Арг/Тре 3
ВТМ Илей/Вал А/Г
ВТМ Илей/Мет У/Г
* Обозначения: НЬ --- гемоглобин; ВТМ --- белок вируса табачной
мозаикн; ТС — трнптофансннтетаза; Л — бычнй (5-лактоглобулин; ЩФ — щелочная фосфатаза; Цит. с — цнтохром с.
**¦ Спонтанные изменения в ВТМ.
приведенных работ можно найти в обзоре Джукса [8]. Некоторые изменения были получены в результате обработки вируса табачной мозаики (ВТМ) азотистой кислотой. При действии азотистой кислоты РНК вируса табачной мозаики дезаминируется таким образом, что цитозин превращается в урацил, а аденин — в гипоксантин, который ведет себя подобно гуанину. Эти изменения в ряде случаев вызывают доступные идентификации замены одной аминокислоты на другую в белковой оболочке ВТМ, например, пролин заменяется лейцином, что соответствует замене Ц на У в кодирующем триплете.
Полагают, что биологический синтез полипептидов происходит в полисомах, агрегатах рибосом, которые удерживаются вместе одной молекулой информационной РНК или в случае «искусственной» бесклеточной системы молекулой синтетического полирибо-нуклеотида. В результате образования поперечных связей синтетические полирибонуклеотиды утрачивают одноцепочечную структуру, которая, как предполагается, необходима для образования полисом и синтеза полипептидов. Поскольку полирибонуклеотиды, содержащие гуанин, особенно легко образуют поперечные связи, они лишь с трудом применимы в экспериментах с бесклеточными системами, синтезирующими белки. Возможно, что именно трудностями, связанными с использованием полирибонуклеотидов,. характеризующихся высоким содержанием гуанина, можно объяснить тот факт, что 16 триплетов, содержащих гуанин, остались-пока нерасшифрованными. В настоящее время расшифрованы функции 48 триплетов, причем 2 аминокислоты кодируются каждая четырьмя триплетами, 8 аминокислот — тремя триплетами, 6 аминокислот — двумя триплетами и только 4 аминокислоты кодируются каждая одним триплетом. Этих данных достаточно, чтобы объяснить 34 из 36 известных мутаций отдельных аминокислот,, включая все мутации в гемоглобинах, на основании точечных мутаций в кодирующих триплетах (см. табл. 2). Кроме того, знание состава 48 триплетов позволяет довольно подробно исследовать-эволюционные изменения в белковых цепях в связи с мутационными изменениями в молекуле ДНК. Такое исследование как раз и является предметом данного сообщения. Последовательность оснований в триплетах, приведенных в табл. 1, выведена в большинстве случаев на основе некоторых предположений. Однако даже если в дальнейшем последовательности многих триплетов-окажутся измененными, это не изменит хода рассуждений, хотя может оказаться необходимым введение некоторых количественных поправок. Например, мы определили, что кодирующими триплетами для глутаминовой кислоты являются триплеты АТГ и ААГ, а для аспарагиновой — ГТА и ГЦА. Следовательно, для замены глутаминовой кислоты на аспарагиновую в белке необходимо изме-
