Происхождение предбиологических систем - Опарин А.И.
Скачать (прямая ссылка):
лота % лота %
Тре 0,55 . Лиз 2,79
Сер 0,63 Гис 2,53
Про 1,04 Apr 1,83
Г ли 2,93
Ала 1,31
Вал 1,33 27,6 Асп 51,9
Мет 0,86 Глу 13,3
Илей 0,71
Лей 3,44
Тир 3,87
Фен 5,87
NH3 5,02
* Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота и основные и нейтральные аминокислоты взяты в соотношении 2:1:3; температура 100°; нагревание в течение 150 час.
полимера. Это особенно хорошо выражено в случае сополимера Глу-Асп. Содержание фосфата (Н3Р04) равно 0,3—0,4%.
Глутаминовая и аспарагиновая кислоты вступают в реакцию совместной поликонденсации с 14 нейтральными и основными аминокислотами в присутствии ПФК при температуре 100° в течение 100—150 час. Анализ аминокислот протеиноида, проведенный по методу Штейна и Мура, показал (табл. 4), что содержание в нем аспарагиновой кислоты составляет 51%, содержание глутаминовой кислоты—13%, содержание основных аминокислот—7% и нейтральных аминокислот—24%. Эти соотношения аминокислот в протеиноиде близки к соответствующим величинам в белке с той разницей, что в случае синтетических полимеров содержание аспарагиновой кислоты оказывается более высоким. Проте-иноид, полученный при низких температурах, по своим свойствам напоминает полимер, синтезированный при более высоких температурах в отсутствие ПФК-
ПФК играет роль растворителя и дегидрирующего агента, а также, возможно, и кислотного катализатора в реакции поликонденсации. Хотя механизм этого процесса неизвестен, вполне возможно, что в ходе реакции происходит образование N-фос-фориламинопроизводных (см. фиг. 1, а) или смешанных ангидридов кислот (см. фиг. 1, б).
Свободная энергия, образующаяся при фосфоролизе ПФК, может использоваться в процессе эндотермической конденсации свободных аминокислот. ПФК, образующаяся при нагревании ортофосфорной кислоты, состоит только из линейной полифосфор-ной кислоты, как в случае АТФ. Синтетическая ПФК не содержит циклических продуктов [14].
В процессе поликонденсации происходила рацемизация L-аспарагиновой кислоты. Аспарагиновую кислоту выделяли из гидролизата гомополимера, полученного из L-аспарагиновой кислоты. Оказалось, что выделенная аминокислота не обладает оптической активностью. Такая утрата оптической активности в результате поликонденсации, возможно, обусловлена образованием промежуточных продуктов азлактонового типа (см. фиг. 1, в), которые затем могут переходить в енольную форму [15].
Серная кислота также является хорошим растворителем аминокислот и пептидов и может действовать как кислотный катализатор и сильный дегидрирующий агент. Однако при использовании серной кислоты образования полимеров аминокислот в условиях, описанных для ПФК, не происходит. Подобное различие интересно с точки зрения представления о важном значении полифосфата в процессе биологического синтеза белков.
Галинский и сотр. [8] получали дикетопиперазин при использовании ПФК- Однако в наших опытах диализованные продукты
не содержали дикетопиперазина. После полного растворения полимеров при комнатной температуре в 5%-ном растворе бикарбоната натрия не оставалось нерастворимого осадка дикетопиперазина. Возможно, что образовавшийся в ходе реакции дикетопи-перазии удалялся во время первого диализа.
При изучении инфракрасных спектров полученных полимеров было показано присутствие интенсивных полос поглощения при 1720 и 1780 см-1, что свидетельствует о наличии остатков ангидро-аспартила. Кроме того, обнаружены полосы поглощения при 1630 см'1 (амид I) и 1530 см'1 (амид II), что указывает на наличие пептидных связей.
ЛИТЕРАТУРА
1. Fiske С. Н., Subba Row Y., J. Biol. Chem., 66, 375 (1925).
2. F о x S. W., Science, 132, 200 (1960).
3. F о x S. W., Symp. Protein Nutrition Metabolism p 141. In «Symposium
on Protein Nutrition and Metabolism» (J. Kastelic, H. H. Draper, and
H.P. Broquist, eds.), Special Publication № 4 p. 141, University of Illinois College of Agriculture, Urbana, 1963.
4. F о x S. W., Harada K., Science, 128, 3333 (1958).
5. F о x S. W., Harada K., J. Am. Chem. Soc., 82, 3745 (1960).
6. F о x S. W., Harada K.., Rohlfing D. L., in «Polyamino Acids, Polypeptides, and Proteins» (M. A. Stahmann, ed.), p. 47, Univ. of Wisconsin
Press, Madison, Wisconsin.
7. F о x S. W., Harada K., Woods K. R., Wi n d s or C. R., Arch. Biochem. Biophys., 102, 439 (1963).
8. G a 1 i n s k у A. М., Gearien J. E., Smissman E. E., J. Am. Pharm. Assoc., 46, 391 (1957).
9. Harada K-, Bull. Chem. Soc. Japan, 82, 1008 (1959).
10. Harada K., Protein, Nucleic Acid, Enzyme (Tokyo), 6, 65 (1961).
11. Harada K., Fox S. W., J. Am. Chem. Soc., 80, 2694 (1958).
12. Harada K-, Fox S. W., Abstr. 137th Meeting Am. Chem. Soc., Cleveland, Ohio p. 28c.
13. К e n a r d К. C., Org. Chem. Bull., 29, No. 1 (1957).
