Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Ньюсхолм Э. -> "Регулфяция метаболизма " -> 131

Регулфяция метаболизма - Ньюсхолм Э.

Ньюсхолм Э., Старт К. Регулфяция метаболизма — М.: Москва, 1977. — 407 c.
Скачать (прямая ссылка): regulyaciyametabolizma1977.djvu
Предыдущая << 1 .. 125 126 127 128 129 130 < 131 > 132 133 134 135 136 137 .. 167 >> Следующая

Таблица 39
Скорости глюкоиеогенеза из различных предшественников в перфуэируемой печени крысы1
Добавленный субстрат Образованная глюкоза в
расчете на I г сырого веса
печени, мкмоль/иин
0,14
Лактат 1,06
Пируват 1,02
Глицерин 0,48
Фруктоза 2,68
Диоксиацетон 2,07
L-серин 0,98
L-алании 0,66
L-пролин 0,55
L-глутамии 0,45
L-треонии 0,40
L-глутамат (натриевая соль) 0,31
L-аргннии 0,27
L-аспартат 0,23
L-изолейции 0,22
L-орнитии 0,19
L-валии 0,12
1 Использовали самок крыс, голодавших в течение 48 ч до опыта. Конечная концентрация субстрата в перфузате— 10 мМ f47].
Следует подчеркнуть, что в организме высших животных не происходит валового превращения жирных кислот в глюкозу.
У некоторых бактерий и проростков растений жирные кислоты могут превращаться в глюкозу в ходе глиоксилатного цикла [37], однако у высших животных этот метаболический
Белок
V
Амино-
кислоты'
Кетокислаты
Пируват
т»
Глутамин—
-?¦ Аланин-
Глюкоза
Мьшча
±^Амино-~
кислотьГ
Глюкоза
уГлутамин-
-^Аланин•
Кровь
_ Амино-~ кислоты
• Шюкоза
Кетоглу» t
> Глутамин —¦—Ьйутамат
-^¦Аланин -
Пируват
Печень
Рис. 78. Цикл глутамин — аланин между мышцей и печенью.
/ — катаболизм белков в мышце; 2 — распад аминокислот в мышцах; 3 — глутамин-синтетаза; 4 — аланин—аминотрансфераза в мышце; 5 — гликолиз в мышце; 6 — аланин—аминотрансаминаза в печени; 7 — глутаминаза; 8 — глюконеогенез.
путь не обнаружен. Причина, по которой жирные кислоты в отсутствие глиоксилатного цикла не могут превращаться в глюкозу, состоит в следующем: прежде чем включиться в цикл трикарбоновых кислот, они распадаются до двухуглеродных остатков (ацетил-КоА) и на первых же этапах цикла оба углеродных атома теряются в виде СОг (рис. 79). В гли-
Ацил-КоА
^8-Й(ИМ»Ш»
Лиетил-КоА (2С)
Оксалоацетат (4С)
Цитрат-синтаза
/
Фосфоеналпируват
Цитрат(6С)
\изш<ит,
h
со.
Сукцинат (40,) Кетоглутарат (SC)
Икжонеогенез
Кетаглитарат-
Яегидпогеназа
1люкоза
Рис. 79. Потеря двух углеродных атомов при распаде ацетата в цикле трикарбоновых кислот.
оксилатном цикле происходит распад изоцитрата на глиокси-лат и сукцинат, и таким образом осуществляется обход двух реакций, в которых происходит потеря СОг.
2. НЕРАВНОВЕСНЫЕ РЕАКЦИИ ГЛИКОЛИЗА И ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА
Из обсуждения, приведенного в гл. 1, следует, что процессы гликолиза и глюконеогенеза должны быть неравновесными, так что в любое время может происходить накопление пирувата, образующегося из глюкозы, или накопление глюкозы, образующейся из предшественников системы глюконеогенеза. Однако неравновесный характер обоих метаболических путей в целом обусловлен, только некоторыми реакциями, которые далеко смещены от положения равновесия.
Экспериментальные данные, с помощью которых осуществляется идентификация таких реакций, основаны на результатах измерения отношений действующих масс и максимальных активностей ферментов. В табл. 35 сопоставляются значения отношений действующих масс и кажущихся констант равновесия для обоих метаболических путей. Как можно судить по приведенным в таблице данным, неравновесными реакциями этих путей являются реакции, катализируемые глюкокиназой, глюкозо-6-фосфатазой, фосфофруктокиназой, фруктозодифосфатазой, пируваткиназой, фосфоенолпируват-карбоксикиназой и пируваткарбоксилазой.. Значения максимальных активностей ферментов обоих метаболических путей показаны в табл. 36. Низкой активностью обладают: глюкокиназа, глюкозо-6-фосфатаза, фосфофруктокиназа, фруктозодифосфатаза, альдолаза, енолаза, фосфоенолпиру-ваткарбоксикиназа и пируваткарбоксилаза. Таким образом, следующие ферментативные реакции могут быть классифицированы как неравновесные: глюкокиназная, глюкозо-б-фосфа-тазная, фосфофруктокиназная, фруктозодифосфатазная, пи-руваткиназная, фосфоенолпируваткарбоксикиназная и пиру-ваткарбоксилазная (ср. с гликолизом в мышечной ткани, гл. 3, разд. Б).
3. РЕГУЛЯТОРНЫЕ ФЕРМЕНТЫ ГЛИКОЛИЗА И ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА
При интерпретации данных, полученных в опытах по ¦идентификации «пунктов перекреста», возникают трудности в тех случаях, когда два или большее число ферментов катализируют реакции, протекающие в противоположном направлении (рис. 80). Если концентрация субстрата одного из ферментов изменяется в направлении, противоположном направлению потока веществ в данном метаболическом пути, то объясняется это активацией фермента, катализирующего прямую реакцию, либо ингибированием фермента, катализирующего обратную реакцию. Точную интерпретацию в таких случаях следует отложить до выяснения свойств обоих ферментов и механизма регуляции. Простейший подход—интерпретировать любой положительный эксперимент как указание на то, что реакционная система, катализируемая обоими ферментами, является регуляторной, а действительный механизм регуляции зависит от свойств обоих ферментов.
Предыдущая << 1 .. 125 126 127 128 129 130 < 131 > 132 133 134 135 136 137 .. 167 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed