Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Марри Дж. -> "Нелинейные дифференциальные уравнения в биологии. Лекции о моделях" -> 11

Нелинейные дифференциальные уравнения в биологии. Лекции о моделях - Марри Дж.

Марри Дж. Нелинейные дифференциальные уравнения в биологии. Лекции о моделях — М.: Мир, 1983. — 396 c.
Скачать (прямая ссылка): nelineyniediferincialnieurovni1983.djvu
Предыдущая << 1 .. 5 6 7 8 9 10 < 11 > 12 13 14 15 16 17 .. 154 >> Следующая

1.2. Теория Михаэлиса-Ментен
27
ную начальную скорость, т. е. она, как указывалось выше, находится из
(1.20), (1.22) в_виде \\_dx/dx]z = 0\ = 1. В размерной форме эта скорость
(обозначим ее V) дается, согласно (1.19), выражением
У=к1еоз0. (1.42)
Это линейная зависимость, которая справедлива при малых s0. Она
отличается от линейной зависимости, полученной из (1.41) для малых s0 (и
соответствующей псевдостационарному состоянию)
V0 ^ е s (1.43)
к_ 1 + к2
Итак, мы получили более точное значение скорости реакции, когда s0 малб,
а именно (1.42), которое больше, чем значение (1.43), полученное из
теории Михаэлиса-Ментен. Под малым s0 мы понимаем здесь
s0 порядка концентрации фермента е0, т.е. для которого е = 0(1).
Существует немало практических ситуаций, когда это имеет место. В
последующем изложении, однако, мы вернемся к более обычным ситуациям, в
которых е " 1.
Часто результаты для фермент-субстратных реакций изображают, как на рис.
1.3, т.е. строят график зависимости 1/У0 от l/s0, поскольку при этом
получают прямую линию
28
Гл. 1. Ферментативная кинетика
в силу (1.41), если реакция соответствует кинетике Михаэлиса-Ментен.
Продолжая эту линию до пересечения с осью l/s0, т.е. полагая \/V0 = О,
определяем немедленно константу Михаэлиса Кт. Этот метод представления
экспериментальных результатов, иногда называемый графиком Лайнуивера-
Бэрка (1934), иллюстрируется рис. 1.3.
Хотя гипотеза псевдостационарного состояния была и все еще является
чрезвычайно полезной, часть информации неизбежно теряется, когда
экспериментальные результаты применяются к теории, которая не может
удовлетворить всем обычно задаваемым начальным условиям. Все, что можно
найти из эксперимента, пользуясь теорией Михаэлиса-Ментен (рис. 1.3),-это
максимальная скорость реакции V (= k2s0) и константа Михаэлиса Кт(= (fc_i
+ k2)/k1), в то время как в системе
(1.1), (1.2) три константы klt к.! и к2. Чтобы определить все три,
требуются экспериментальные измерения для очень коротких времен т = =
0(e), когда фермент-субстратный комплекс описывается, например,
выражением (1.38).
1.3. Система фермент-субстрат-ингибитор и экспериментальный пример
Система Михаэлиса - Ментен (1.1), (1.2) представляет собой простейшую
реалистичную фермент-субстратную реакцию. Широко распространены, конечно,
намного более сложные системы, однако если отдельные стадии могут быть
описаны стехиометрически, то закон действующих масс приводит к системе
обыкновенных дифференциальных уравнений типа (1.8)-(1.11) для
концентраций участвующих веществ. Ясно, что системы реакций могут очень
быстро становиться и математически достаточно сложными. Как мы увидим
ниже, есть системы реакций, которые ненамного сложнее реакции Михаэлиса-
Ментен, но тем не менее дают неожиданные результаты. Позже мы будем
обсуждать класс реакций, порождающих колебательные Явления и тесно
связанных с реальными биологическими колебательными системами.
В этом разделе рассматривается реакция, представляющая собой первое
усложнение системы (1.1), (1.2) и часто встречающаяся на практике; одна
такая реальная система будет приведена ниже. В реакции участвует фермент
Е с одним связывающим центром (многие ферменты имеют несколько таких
центров), за который конкурируют два субстрата; фермент образует один из
двух комплексов, каждый из которых распадается, давая один из продуктов и
исходный фермент. Когда один субстрат связывается с ферментом, это
фактически означает, что он ингибирует (т. е. подавляет) реакцию другого
субстрата с этим ферментом. Схематически эти реакции могут быть
представлены в виде
*1 *2 S + Е ES -> Ps + Е,
(1.45)
1.3. Система фермент-субстрат-ингибитор
29
к Э *4
I + Е EI ->• Pi 4- Е, (1.46)
где S и I-два субстрата, которые конкурируют за один и тот же фермент, a
Ps и Pt-продукты двух фермент-субстратных реакций.
Когда два субстрата конкурируют за один и тот же центр фермента, то
систему реакций типа (1.45), (1.46) называют полностью конкурентной. В
таких реакциях один из субстратов может быть выбран для измерения
скорости его реакции в эксперименте. При этом только он называется
субстратом, а другой-ингибитором. Однако, как мы увидим ниже, этот выбор
может иметь решающее значение при интерпретации экспериментальных
результатов. Мы выбрали в качестве ингибитора I; его реакция описывается
уравнением (1.46).
Ингибирование ферментов очень важно, и в гл. 4 и 5 мы увидим, что это
явление может играть ключевую роль в управлении и регуляции биологических
процессов. Значение ингибиторов в фармакологии, по-видимому, более
очевидно.
Хотя один из поводов рассмотрения этой конкретной системы (1.45),
(1.46)-продемонстрировать применимость описанных выше процедур к более
сложным реакциям, чем реакция Михаэлиса-Ментен, главная причина состоит в
том, что это пример полезности математики для понимания результатов
некоторых биологических экспериментов. В частности, он показывает, как
намеченная выше теория сингулярного возмущения разрешила кажущийся
Предыдущая << 1 .. 5 6 7 8 9 10 < 11 > 12 13 14 15 16 17 .. 154 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed