Экологические аспекты ихтиотоксикологии - Лукьяненко В.И.
Скачать (прямая ссылка):
Четко выраженные и взаимосвязанные изменения активности тиаминазы и содержания тиамина при гипоксии отмечены у белого и пестрого толстолобиков. У первого из них активность тиаминазы в печени увеличилась с 397,28±18,99 (контроль) до 575,79±3,06 мкг/(г-ч) при дефиците кислорода, а в кишечнике - с 571,50± 11,58 до 790,72±75,54 мкг/(г-ч). Содержание тиамина при этом в печени снизилось с 4,30±0,13 до 0,73± ±0,02 мкг/(г-ч) и в кишечнике - с 2,42±0,06 до 1,19±0,13 мкг/(г-ч). Активность тиаминазы в печени пестрого толстолобика увеличилась с 106,53±19,64 до 258,56±52,22 мкг/(г-ч) и в кишечнике — с 146,14± ±17,09 до 308,96±13,61 мкг/(г-ч). Содержание тиамина при этом снизилось как в печени [с 5,57±0,89 до 4,99±0,46 мкг/(г-ч)], так и в кишечнике [с 4,66±0,15 до 3,68±0,34 мкг/ (г-ч) ].
Обнаруженное А. Я. Маляревской снижение содержания тиамина при гипоксии и других стрессовых воздействиях на рыб представляет большой
интерес для раскрытия биохимических механизмов изменений, наступающих в организме.
Как известно, тиамин, являясь коферментным витамином, входит составным элементом в некоторые ферменты, в том числе в пируватдегид-рогеназу и транскетолазу. Первый из этих ферментов активизирует одну из ключевых реакций углеводного обмена — окислительное декарбоксили-рование пировиноградной кислоты, образующейся в результате гликолити-ческого распада углеводов. Эта реакция окислительного декарбоксилиро-вания, протекающая в несколько этапов с участием сложной энзиматической системы ферментов и коферментов, связывает гликолиз с циклом трикарбоновых кислот, обеспечивает полное окисление углеводов и белков, а также возможность использования продуктов полураспада углеводов и белков для синтеза ацетил-КоА. Второй из этих ферментов — транс-кетолаза —является важнейшим ферментом пентозного цикла, обеспечивающий аэробное расщепление углеводов (минуя гликолиз и цикл трикарбоновых кислот) и образование молекул восстановителей, в частности восстановленной формы НАДФ, необходимой для многочисленных биосинтетических процессов в клетке.
Следовательно, недостаток витамина Bj может вызвать сбой в нормальном течении многих метаболических процессов, контролируемых ферментами системы, в состав которых входит тиаминдифосфат.
Особое значение для понимания сути биохимических изменений, возникающих у рыб при гипоксии, имеют принципиально новые данные по динамике фонда никотинамидных коферментов в тканях (НАД и НАДФ), полученные А. Я. Маляревской [124] . Исследовались общее количество окисленных (НАД+ + НАДФ+) и восстановленных (НАД-Н2 + НАДФ-Н2) форм коферментов, их сумма (НАД+ + НАДФ+) + (НАД-Н2 + НАДФ-Н2) и отношение (НАД+ + НАДФ+) / (НАД-Н2 + НАДФ-Н2) у разных по экологии видов рыб (судак, окунь, карась) в разных органах и тканях (мозг, печень, сердце, кишечник и мышцы). Опыты показали, что у рыб разной экологии наиболее высокое содержание никотинамидных коферментов имеет место в сердце, наименьшее — в кишечнике и особенно в мышцах (табл. 23). Промежуточное положение занимают мозг и печень.
Во всех исследованных органах и тканях, в том числе и в мышцах, общее содержание никотинамидных коферментов у высокоактивного судака значительно больше, чем у малоподвижного карася. Эти данные, особенно по мышцам, хорошо согласуются с имеющимися сведениями, полученными на морских рыбах, согласно которым содержание никотинамидных коферментов в мышцах активных рыб, как правило, выше в сравнении с малоподвижными, причем в белых мышцах содержание этих коферментов выше, чем в красных. При повышенной мышечной нагрузке количество НАД в мышцах трески повышалось с 7,2 до 22,4 мг%, а НАДФ снижалось с 0,05 до 0,036 мг%.
В условиях далеко зашедшей гипоксии (определение уровня коферментов проводилось у обездвиженных рыб незадолго до их гибели) у всех исследованных видов рыб отмечено снижение общей суммы и соотношения окисленной и восстановленной форм никотинамидных коферментов.
Таблица 23. Влияние гипоксии на содержание никотинамидных коферментов в органах и тканях разных по экологии видов рыб [ 124]
Z
*
О
Г»- О) Г- О) со (?> СО СО h-' CN CN » СОСОС^Р^СМСОж-т-^ to ¦H+I+I-H-H+I-H+1+I+I CO CN CN СО СО ГО in 05 г-' со" 00 CD r-*' in 3*
С005’-0>*-Г'“^1,1Пг-С> CNi-CO^-CDCOCOt-CM *-
-3
г- со з oo ¦ . —
ООООМОСОО» _
о dodo о dodo*
¦H +1 -H +1 -H +1 -H -H +1 -H ОТСМг-^-СМЬ-т-СОт-Ю 0)СОСОтГОЮО)Г**^СО О О О (N о" О О о*
СО
м
е;
о
X
ц
о
*
о
а
с
ct
S
СО
>*
о
Г* ^ О 0> CN О _
cn^^doVV'ojq®
*-СМОг-4П«-г-С01ПС0 -«чч-н-н-н-н-н-и-н-н О) (О 10 00 ч-щ in СО со 1Г> COlOCOd^r^lDQCO*^ COr-*COCNOin^-OOOCO СО CN CM in in CN CN *-
c00>0)0>c4f^000(0
OOinOOCOr-COr^^J-4.
in^-in^-CO^T-r-r-CO
•H-H+l-H-H-H+f+l+l+l
^ CN 00 ID CN О О) o> со in Г-* CN in d in CN CN CO* in С0СМСМ»-«-Г**СМ1ПО)00 CO CM CN 00 CO CM *-
<0
с
с
>
Cl
с; с: Ci e; с;
а а а а а
к tк tи tь ?Kt
ХЛХЛХЛХЛХЛ
OCOCOCOCOC
*о*о*о*о*о
а
О
о
2
=j
S
