Экологические аспекты ихтиотоксикологии - Лукьяненко В.И.
Скачать (прямая ссылка):
I(18°Ch
'"4
I, II — радужной форели Salmo gaird-neri; III — Gitichthys mirabilis; IV — Trematomus borchgrevinki. В скобках указана температура, к которой адаптирован или акклимирован дан-
Рис. 16. Влияние температуры на сродство к фосфоеиоУтирувату пиру-ваткиназ трех видов рыб:
ный вид [ 195]
-1________1-------1_______L
О Ю 20 30
Температура, °С
важную регуляторную роль, а потому, вероятно, в большей степени подвержены влиянию естественного отбора [195].
Следует особо подчеркнуть, что первичная структура белка далеко не единственный фактор, определяющий его функциональные свойства, особенно если речь идет о ферментах. В этом плане чрезвычайно интересна проблема "мгновенных изоферментов", т. е. конформационных вариантов того или иного фермента, сформулированная П. Хочачкой и Дж. Сомеро [195]. Быстрые изменения факторов внешней среды не оставляют организму времени для введения информации об этих изменениях в геном и синтеза новых вариантов макромолекул, или для перестроек в системе управления транскрипцией. В этих условиях подчас невозможна даже избирательная активация генов для синтеза новых ферментов из тех, что уже закодированы в геноме, и остаются только механизмы модуляционной стратегии. Один из них это — мгновенное изменение конформации белка под влиянием температуры, оказывающей прямое воздействие на слабые связи (ионные, водородные, гидрофобные), поддерживающие макромолеку-лярную структуру высшего порядка (четвертичную). Благодаря этим изменениям могут возникать конформационные изомеры (конформеры), т. е. функциональные изоферменты, которые при мгновенном понижении или повышении температуры выполняют функции, аналогичные "тепловым" и "холодовым" изоферментам.
Теоретически обоснованные предположения о возможности существования мгновенных изоферментов подтверждены на примере пируватки-назной системы камчатского краба Paralitodes camtschatica [617], которая является функциональным аналогом пируваткиназной системы радужной форели. Еще один механизм мгновенной компенсаторной биохимической адаптации, включающийся при быстрых и кратковременных изменениях температуры, — это положительная температурная модуляция, стабилизирующая работу фермента, а также изменение микросреды, в которой функционирует данный фермент, оказывающей влияние на его каталитические и регуляторные свойства с помощью положительных и отрица-
тельных модуляторов (водородные ионы, неорганические ионы молекулы, которые входят в фермент неотъемлемой составной частью).
Так, например, составной частью многих ферментов окислительного метаболизма в митохондриях являются липиды. Один из этих ферментов -сукцинатдегидрогеназа серебряного карася — проявляет выраженные компенсаторные изменения активности при акклимации к пониженным (5 С) и повышенным (25°С) температурам [389]. Установлено, что белковая часть очищенных от липидных компонентов "теплового" и "холодового" изоферментов оказалась одинаковой (по электрофоретической подвижности) . Однако степень активации очищенного белка сукцинатдегидрогеназы очищенными липидами из митохондрий рыб, акклимированных к двум крайним температурам, была существенно различной: липиды от рыб, акклимированных к низким температурам, активизировали белковую часть фермента значительно сильнее, чем от рыб, акклимированных к высоким температурам. Следовательно, у ферментов, имеющих пятиричный уровень структуры (связанные с мембранами), акклимация к теплу или холоду может в значительной мере определяться изменениями липидной части фермента. Специальные опыты показали также, что уровень активации белковой части ферментов липидами обычно прямо пропорционален степени их ненасыщенности.
Теоретически возможны и другие механизмы модуляционной стратегии немедленной биохимической адаптации к быстро наступающим изменениям температуры. Хорошо известна, например, выраженная зависимость активности ферментов от ионного состава микросреды, в которой работают ферменты, в первую очередь от концентрации ионов Н+, а также Мд2+, К*, Na+. Например, эффективная работа фермента, активируемого ионами Мд2+, при снижении температуры может сохраняться за счет повышения внутриклеточных концентраций этого иона. Любые изменения температуры, приводящие к изменению величины pH, также могут оказывать влияние на активность фермента.
Таким образом, под влиянием колебаний температуры воды в организме рыб возникают различные по направленности, интенсивности и латентному периоду компенсаторные биохимические изменения на тканевом, клеточном и молекулярном уровнях, обеспечивающие сохранение, если это возможно, метаболического гомеостаза.
Молекулярные механизмы температурной адаптации включают в себя изменения первичной структуры ферментов ,с помощью таких фундаментальных механизмов, как активация генов, транскрипция, трансляция и сборка новых вариантов ферментов (изоферментов), изменение концентраций отдельных изоферментов, приспособленных к определенным температурам, изменение кинетических свойств данного фермента, изменение кофакторов и микросреды, в которой функционируют ферменты, кон-формационные изменения, ведущие к появлению "мгновенных", или функциональных, изоферментов. Выбор стратегии и конкретных механизмов биохимической адаптации рыб определяется прежде всего скоростью наступления Vi длительностью сохранения температурных изменений, а также видовыми экологическими и возрастными особенностями рыб.
