Экологические аспекты ихтиотоксикологии - Лукьяненко В.И.
Скачать (прямая ссылка):
Холодовая акклимация усиливает интенсивность липидного обмена у рыб по отношению к его уровню, имеющему место при тепловой акклимации [311], ускоряет обновление всей фракции фосфолипидов [224, 463]. Фосфолипиды жабр серебряного карася после акклимации к 5 С содержат больше фосфатидилхолина и фосфатидилинозита, чем после акклимации к 25°С [224]. Содержание ненасыщенных жирных кислот в фосфатидилхолине и фосфатидилэтаноламине плазмагенов мозга серебряного карася выше, чем у рыб, акклимированных к теплу [573, 574] . При тепловой акклимации содержание жирных кислот С20.1( С20.4 и С22:б в фосфолипидах серебряного карася снижается вдвое, а содержание жирных кислот С18.0 и С20.3 возрастает почти вдвое. Результаты изучения влияния температуры на степень насыщенности жирных кислот в липидах мембран рыб представлены в табл. 18.
Итак, в процессе температурной акклимации одна группа ферментов проявляет прямую температурную компенсацию (ферменты энергетического обмена), а другая группа (ферменты катаболизма) — обратную, или парадоксальную, компенсацию температурного эффекта. Наряду с этим имеется ряд ферментов (кислая фосфатаза, оксидаза Д-аминокислот, ацетилхолинэстераза), которые не обнаруживают температурную компенсацию. Иными словами, активность различных групп ферментов под влиянием однонаправленных изменений температуры неоднозначна, что может привести и приводит к дифференциальным эффектам в различных фермен-
тативных путях [195] . Вследствие этого в мультиферментных системах прй акклимации к разной температуре происходят сдвиги равновесия между взаимосвязанными путями метаболизма. Так, например, акклимация •антарктической рыбы Trematomus к температуре минус 2 и 4°С приводит к неоднозначным биохимическим изменениям: чувствительность к цианиду более выражена при низкой температуре, а торможение метаболизма иодацетатом (ингибирующий гликолиз) — при высокой (4°С) для этого вида температуре, обитающего при минус 1,9°С [620]. Ранее в опытах на серебряном карасе [333] было показано, что при акклимации к холоду потребление кислорода жабрами повышается и рыба становится более чувствительной к цианиду и менее чувствительна к иодацетату, чем при тепловой акклимации. У гольца, акклимированного к теплу (15°С), включение ,4С02 в положения 1-, 2-, 5- и 6-глюкозы, а также отношение C6/Ci при утилизации глюкозы были более высокими в сравнении с рыбами, аккли-мированными к холоду (4°С). В свою очередь, активность гексозомоно-фосфатного шунта у рыб, акклимированных к холоду, втрое выше, чем при тепловой акклимации. Гликолиз у этой группы рыб ослаблен, а образование ж^а повышено [409]. К этому следует добавить, что акклимация к пониженным температурам благоприятствует глкжонеогенезу [251].
Молекулярные механизмы температурной адаптации и акклимации ферментов сегодня более или менее ясны. Температурные изменения могут влиять (в зависимости от их длительности) как на структуру фермента (первичную, вторичную, третичную, четвертичную), так и на их свойства, определяющие ферментативный катализ на каждом из трех его основных этапов: образование ферментсубстратного комплекса (?-S); активация комплекса (F-S); высвобождение фермента из комплекса с его продуктом. Вполне понятно, что увеличение сродства фермента к субстрату или кофакторам, снижение барьера свободной энергии активации (AG+) катализируемой реакции и, наконец, увеличение числа оборотов фермента повышают эффективность его работы, и потому каждая из этих функциональных характеристик может претерпеть изменения под влиянием различных по продолжительности изменений температуры окружающей среды
Т а б л и ц а 18. Влияние температурной акклимации на состав жирных кислот в липидах мембран рыб
Темпера Состав жирных кислот, моль%
Вид рыбы насыщен мононена- полинена-
ные сыщенные сыщенные
Серебрян ый карась
головной мозг 5 37 36 9
15 39 30 9
25 42 31 7
30 43 32 3
митохондрии из 10 22 14 49
жабр 30 24 16 45
Сомик
митохондрии из 15 27 20 42
жабр 28 31 23 38
Таблица 19. Величины свободной энергии активации AG+ и числа оборотов для ферментов рыб, адаптированных к различным температурам (195]
Вид рыбы Температу Энергия ак Число обо
ра, °С тивации, ротов
ккал/моль
Лактатдегидрогеназа М4
Собачья акула 25 --- 109*
Палтус 25 --- 159
