Жизненные процессы и гидростатическое давление - Крисс А.Е.
Скачать (прямая ссылка):
раствор, который содержал крахмал, гидролизованный амилазой до отсутствия
окраски иодом, подвергался давлению 6 000 атм. Через 8 час. йодный
реактив резко окрашивал раствор в синий цвет.
В другой работе Бреслер и Гликина (1947) получили под давлением
несколько тысяч атмосфер квазпбелки из белковых гидролизатов; гидролиз
производился трипсином, эрепспном и па-паином. По своим физико-химическим
свойствам эти продукты
S В Аминоазот, мг/мл Отношение
Остаточный азот
Е S (^КНз^ИСО
после осаждения
о
белка, мг,мл
О.
Исследованная к Время рес исходный после после ре исходный 1
после после ре ИСХОДНЫЙ после после ре-
система ь ё теза, часы раствор 1 гидролиза синтеза раствор ,
гидролиза синтеза раствор гидролиза синтеза
о.-
CQ а
Овальбумпн ---
трипсин • . . 20 24 0,01 0,13 0,03 2,5
32,5 7,5 0,016 0,25 0,072
Гемоглобин --- 19 8 0,098 1,029 0,179 4,6
48,5 8,5 , __
папаин ....
Серумглобу-
лин --- трипсин 2 8 0,48 0,76 0,2 8,2
13,2 3,6 --- - -
Серумглобу- 22 23 0,27 0,39 0,32 8,2
13 10,5 0,26 1,3 0,73
лин --- пепсин
напоминали исходные белки (табл. 25). Гидролиз и последующий ресинтез
белка им удавалось повторять многократно под действием одной и той же
порции фермента.
Ферментативная функция белка могла восстанавливаться при ресинтезе
его под давлением (Бреслер и др., 1949а). Мышечный белок - миоген,
который является ферментом альдолазой, гидролизовали трипсином, а затем
ставили под давление 4000 атм на 4-5 час. В этих условиях происходил
ресинтез миогена, однако его активность была значительно слабее
первоначальной.
Авторы также сообщили о возможности синтеза под давлением ди- п
трипептидов из гликокола, лейцина, фенилаланина и глутаминовой кислоты
панкреатином и ферментом из слизистой кишечника. Активаторами ферментов
служили марганец и кобальт.
В последующих исследованиях выяснилось, что под давлением
ресинтезируются исходные антигенные свойства белка (Бреслер и др., 1949
б,в). Гидролизат сывороточного альбумина не обладал антигенностью, но
после давления (6000 атм) ресин-тезированный альбумин вновь обретал
антигенную специфичность, хотя и отличался по своим физико-химическим
свойствам от нативного белка (табл. 26).
Другое биологическое свойство - гормональная активность белка также
частично возвращалась к инсулину после ресинтеза его под давлением, как и
характерная для этого гормона константа седиментации (Бреслер и др.,
1951).
Ресинтезированный сывороточный альбумин сохранял способность к
кристаллизации, хотя при ресинтезе образовывались макромолекулы белка, не
вполне одинаковые по макроструктуре, судя по разбросу молекулярных весов
(Бреслер, Селезнева, 1952).
Ресинтез макромолекул белка происходил скачком, образовывались сразу
же молекулы в основном того же размера, что и у
Таблица 26. Реакция преципитации разных препаратов серумалъбумина
иммунными сыворотками (Бреелер и др. 1949)
Сывороточный Разведе Сыворотки к антигену
исходному подвергну- гидролизату ресинтези-
тому дав рованному
лению
ю-2 4-4- 4-4- 4-4-4- 4- __ _ 4-4- _
Исходный ю-3 +++ 4-4-4- 4-4-4- 4-4-4- --- --- 4-4-4-
4-
ю-4 4-4-4- 4-4-4- 4-4-4- 4-4-4- --- --- 4-4-4- 4-4-
ю-5 + + 4- 4- ¦ 4-
ю-2 + + __ _ _ __ 4-4- _
Подвергнутый 10-3 4- 4- 4-4- 4-4- --- - 4-4-4-
