Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Крицман М.Г. -> "Индукция ферментов в норме и патологии" -> 64

Индукция ферментов в норме и патологии - Крицман М.Г.

Крицман М.Г., Коникова А.С. Индукция ферментов в норме и патологии — М.: Медицина, 1968. — 316 c.
Скачать (прямая ссылка): indukciyafermentovipatologii1968.djvu
Предыдущая << 1 .. 58 59 60 61 62 63 < 64 > 65 66 67 68 69 70 .. 121 >> Следующая

концентрации субстрата и фермента и определяется лишь константами
диссоциации кислотной и основной групп активного центра; она равна
квадратному корню из произведения этих констант. Это может иметь место в
том случае, когда концентрация водородных ионов влияет на скорость
образования лишь фермент-су бстратного комплекса.
Однако концентрация водородных ионов влияет не только на ионизацию
активного центра фермента, но также на диссоциацию субстрат-ферментного
комплекса посредством изменения его степени ионизации. Эта зависимость
значительно сложнее и связана с концентрацией участников реакции.
Как известно, константа Михаэлиса является функцией минимум трех констант
k-ly k+l, k+2, так как
if &-1 + &+2
А т - и *
При этом константа диссоциации фермент-субстратного комплекса Ks зависит
только от двух констант: k+i и /e_t.
Таким образом, связь между Ктк Ks может быть выражена уравнением:
Km = Ks Т
&+2
k+i
Следовательно, различие между константой Михаэлиса
и константой субстрата зависит от отношения , т. е. от
Mi
того, в какой степени скорость образования фермент-субстратного комплекса
(FS) больше скорости его диссоциации на фермент и продукт. Ks часто
трудно определить, а различие между Кт и Ks значительно варьирует. Обычно
при изучении ферментативных реакций о скорости распада фермент-
субстратного комплекса судят по концентрации
168
фермента и по константе скорости диссоциации его на фермент и продукт:
у
V^k+2[F]0- k+2~~р ¦
k+2 представляет величину, показывающую, сколько молекул субстрата
превращается при действии одного моля фермента в 1 минуту, т. е.
молекулярную концентрацию, но это касается тех ферментов, которые имеют
только один активный центр. Для ферментов, содержащих несколько
каталитических центров, эта величина соответственно рассчитывается как
единица активности одного моля "каталитического центра".
Взаимодействие между ферментом и субстратом при превращении последнего в
продукт в простейшей форме может быть выражено уравнением: •
h+i h+n kn+i
Д + S FS ^FSn -> F-\- Р,
h-i h-n
из которого видно, что реакция состоит из нескольких этапов. При этом
суммарную скорость ферментативной реакции определяет не первый, а
последний этап реакции. При всех условиях ферментативной реакции
вещества, повышающие скорость ферментативного катализа, могут оказывать
этот эффект посредством увеличения F0 - количества фермента, а также
путем изменения скорости конечного этапа реакций k+2- Действие указанных
веществ, в частности индукторов, на k+l, т. е. на скорость образования
субстрат-ферментного комплекса, имеет значение для общей скорости реакции
только в том случае, если ускорение ее первого этапа сопряжено с
ускорением второго этапа, т. е. распада фермент-субстратного комплекса на
фермент и продукт (k+2).
Как видно из приведенных выше уравнений, фермент-субстратный комплекс
(FS) распадается при обратной реакции на свободный фермент и исходный
субстрат (&-i), а при прямой реакции - на свободный фермент и продукт
(k+2). Это указывает на существование двух форм (FS). Иными словами,
фермент-субстратный комплекс, образуясь, трансформируется таким образом,
что становится способным диссоциировать на свободный фермент и продукт, а
не только на свободный фермент и субстрат.
Это превращение связано с электронными процессами внутри комплекса, а
также, по-видимому, с изменением его геометрии,
169
Превращение в процессе ферментативной реакции одной формы фермент-
субстратного комплекса в другую было выявлено при раскрытии механизма
процесса трансамини-рования с образованием шиффовых оснований (А. Е.
Браун-штейн, М. Г. Крицман, 1937).
Скорость превращений одной формы фермент-субстратного комплекса в другую
также имеет значение для суммарной скорости реакции. Замедление этого
этапа может привести к ее уменьшению, а ускорение его в том случае, если
оно сочетается с ускорением последнего этапа реакции, приводит к
увеличению скорости суммарной реакции.
Таким образом, скорость процесса при осуществлении простейшей формы
ферментативной реакции представляет собой равнодействующую скоростей трех
процессов: скорости образования фермент-субстратного комплекса из
субстрата и фермента, скорости трансформации этого комплекса и скорости
его распада на фермент и продукт.
Эффект ускорения ферментативных реакций индукторами может иметь место в
случае их действия на третий этап реакции, а также при одновременном
действии их на второй и третий или на все три. Увеличение суммарной
скорости реакции не произойдет в тех случаях, когда ускоряющий эффект
будет направлен только на первый и второй этапы, так как скорость
третьего будет их лимитировать.
Индуктор, оказывая влияние на различные этапы взаимодействия фермента с
субстратом в процессе образования продукта, не обязательно реагирует с
активным центром фермента. Как будет видно из дальнейшего изложения,
изменение реактивности фермента и субстрата может происходить в
Предыдущая << 1 .. 58 59 60 61 62 63 < 64 > 65 66 67 68 69 70 .. 121 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed