Индукция ферментов в норме и патологии - Крицман М.Г.
Скачать (прямая ссылка):
N e t t e г K-, Seidel G. Arch. Exp. Path. Pharm., 1964, 246, 25.
Orrenius S., Ernster L. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1964, 16, 60 Peters
R. A Adv. Enzym., 1957, 18, 113.
Peters R. A. Adv. Enzym., 1957, 18, 113.
Qinn G. P., Axelrod J., Brodie В. B. Fed. Proc., 1954, 13,
395.
Remmer H. Naunyn-Schmiedebergs Arch. Exp. Path. Pharm., 1959, 237, 296.
Rem m e r H. In: Enzymes and Drugs Action. Ciba Foundation Symposium.
London, 1962, 276.
Remmer H. Proc. Inst. Pharm. Meeting, Stockholm, 19626, 6, 235.
Remmer H. Biochem. J., 1967, 102, 1.
Remmer H , Burns J. J., Conney A. H., Koster R.
Ann. N.Y. Acad. Sci., 1963, 104, 881.
Remmer H., Merker H. Klin. Wochenschr., 1963, 41, 276. Schley G.
Experimentaler Beitrag zur Deutung therapeutischer Novocainwirkung.
Miinchen, 1966.
S h i d e m a n F. E., Mannering G. J. Ann. Rev. Pharm.,
1963, 3, 33.
Speyer J., Dickman S. J. Biol. Chem., 1956, 220,
193.
Taubmann G., Tresser E. Dtsch. Med. Wochenschr., 7R 49ft
T e r p P. Acta Pharm., 1953, 9, 374.
Vivero L. N. Ann. Fac. QUIM. Farm. Univ. Chill., 1962, 14, 66.
Wattenberg L. М., Lcong J. 1. J. Histochem. Cytochem., 1962, 10, 412.
Wattenberg L. W., Leong J. L., Strand P. J Cancer Res., 1962, 22, 1120.
125
W е г g e d а 1 J. Е., Harper А. Е. j. Biol. Chem., 1964, 239, 1156.
Williams R. T. In: Enzymes and Drugs Action. Ciba foundation Symposium.
London, 1962, 239.
Williams R. Т., Smith R. L. In: Drugs and Enzymes. Ed. В В. Brodie, J. R.
Gillette. Pergamon Press. Czechoslovak Med. Press. Praha, 1965, 331.
Y a n к e e 1 о v J. А., К о s h 1 a n d D. R. J. Biol. Chem., 1965, 240,
1593.
Индуцибельность ферментов при злокачественных новообразованиях
Нарушение индуцибельности ферментных систем особенно ярко проявляется в
злокачественных новообразованиях.
Исследования ферментных систем при злокачественном росте усиленно
проводились на протяжении ряда десятилетий. На первых этапах изучения
этого вопроса сопоставлялись активности различных ферментных систем
злокачественных новообразований с системами нормальных растущих и
покоящихся тканей.
Greenstein (1954, 1956), подводя итог этим исследованиям, пришел к
заключению, что в морфологически различных опухолях уровни активностей
всех без исключения ферментов достаточно сходны и отличаются между собой
гораздо меньше, чем уровни активностей соответствующих ферментов
различных нормальных тканей одного и того же вида животного. Например, в
тканях крыс активность цитохромоксидазы колебалась от 92 до 974 единиц, в
то время как амплитуда активности этого фермента в опухолях различного
гистологического строения была от 62 до 134 единиц. Подобным же образом
уровень активности ксантиндегидрогеназы в разных тканях мышей варьировал
от 15 до 300 единиц, а в опухолях различных штаммов он не выходил за
пределы 15-42 единиц. Такое сужение амплитуды количественных вариаций в
опухолях характерно не только для ферментов, но и для коферментов.
Анализируя материалы по характеристике ферментных систем различных видов
опухолей, С. Р. Мардашев (1948), И. Б. Збарский (1961) и другие авторы
отмечают, что специфическим для новообразований является снижение
активности многих ферментных систем. Такое явление было обнаружено при
исследовании эстераз различных видов
126
опухолей (Green, 1934), ферментов, катализирующих превращение аргинина и
других энзимов цикла мочевинообра-зования. В тканях многих видов опухолей
животных и человека установлен очень низкий уровень активности каталазы
(Greenstein, Andervont, 1942; Adams, 1950; Lucke, Berwick, Zeckwer, 1952;
Green, 1934), причем инъекция гомогенатов опухоли снижает уровень
активности каталазы печени. Аналогичное явление обнаружено в опытах с
пара-бионтами крыс, у которых только одно животное было носителем
опухоли, в то время как снижение активности каталазы печени наблюдалось у
обоих.
Nakahara и Fukuoka (1948) выделили из опухолей человека устойчивое к
нагреванию белковоподобное вещество, которое при введении мышам вызывало
значительное снижение активности каталазы печени. В дальнейшем эффект
ингибирования каталазы печени был воспроизведен с более очищенными
препаратами этого вещества (Nakahara, Fukuoka, 1958; Greenfield, Meister,
1951). Факторы, выделенные из опухолевой ткани, оказывают на оксидазу D-
аминокислот сходное ингибирующее действие. К сожалению, эта
закономерность в основном исследована в опытах in vivo и поэтому трудно
сказать, является ли вышеописанное снижение активности каталазы и других
ферментов в органах результатом действия опухолевого фактора на
проницаемость сосудистой стенки для ферментов или следствием
ингибирования каталитической функции соответствующих белков, меняющихся
под влиянием указанного выше фактора. В то же время для многих ферментов,
в частности для гликолитических, уровень их активности мало отличается от
активности ферментов нормальных тканей (Greenstein, 1954, 1956; Meister,
1960). Weber и Cantero (1957) наблюдали даже более высокую активность
