Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Колесниченко А.В. -> "Стрессовый белок БХШ 310: характеристика и функции в растительной клетке" -> 57

Стрессовый белок БХШ 310: характеристика и функции в растительной клетке - Колесниченко А.В.

Колесниченко А.В., Грабельных О.И., Побежимова Т.П., Колесниченко В.В. Стрессовый белок БХШ 310: характеристика и функции в растительной клетке — Арт-Пресс , 2004. — 225 c.
ISBN 5-98000-005-4
Скачать (прямая ссылка): stressoviybelokbhsh2004.pdf
Предыдущая << 1 .. 51 52 53 54 55 56 < 57 > 58 59 60 61 62 63 .. 72 >> Следующая

генотипов озимой пшеницы выше, чем у неустойчивых (Колесниченко, 1988;
Колесниченко и др., 1990). Этот факт позволяет утверждать, что уровень
конститутивного синтеза БХШ 310 оказывает влияние на устойчивость сорта
озимой пшеницы к действию низкой температуры. Это можно также связать с
наличием двух форм данного белка, причем конститутивно синтезируемая
форма в данном случае выступает как "депо", позволяющее более устойчивым
сортам быстрее отвечать на воздействие низкой температуры (Kolesnichenko
et al., 2001 g).
Поиск белков, иммунохимически родственных БХШ 310, в клеточных фракциях
показал, что у озимой ржи имеется целый ряд иммунохимически родственных
БХШ 310 нативных белков, состоящих из двух типов субъединиц с мол.
массами 56 и 66 кДа. Изучение состава этих белков в цитоплазматической,
митохондриальной и ядерной фракциях показало, что состав
высокомолекулярных белков этого семейства различен в этих фракциях. Если
белки с мол. массами 230, около 140 и 56 и 66 кДа обнаружены во всех
клеточных фракциях, то в цитоплазме присутствовали также белки с мол.
массами 470 и 310 кДа, в ядерной фракции -белки с мол. массами 470 и 320-
330 кДа, а в митохондриальной фракции - белок с мол. массой 310 кДа.
Окраска гелей бромистым этидием позволила установить, что
цитоплазматический белок с молекулярной массой 310 кДа и ядерные белки с
мол. массами 320 - 330 кДа и 470 кДа являются нуклеопротеинами
(Kolesnichenko et al., 2000a; Kolesnichenko et al., 2001 g).
Под действием холодового шока в цитоплазме происходит увеличение
содержания высокомолекулярных белков, и в то же время значительно
уменьшается содержание низкомолекулярных иммунохимически родственных БХШ
310
184
белков. Подобная картина наблюдается и в ядерной и митохондриальной
фракциях. То, что по данным вестерн-блоттинга с антителами на БХШ 310,
содержание низкомолекулярных иммунохимически родственных ему белков во
всех клеточных фракциях резко снижается под действием холодового шока
(Kolesnichenko et al., 2000a) позволяет нам предполагать, что они
являются своего рода "депо", обеспечивающим быстрое увеличение содержания
высокомолекулярных белков во время стресса.
Показано отсутствие in vivo разобщающей активности БХШ 310 в митохондриях
двудольных растений (Grabelnych et al., 2001c). В модельных экспериментах
на митохондриях гороха продемонстрирован разобщающий дыхание и
фосфорилирование эффект добавления к ним БХШ 310 и возможность
элиминировать этот эффект добавлением антисыворотки против БХШ 310
(Войников и др., 2001а). Отсутствие in vivo разобщающего эффекта БХШ 310
у исследованных двудольных растений (Grabelnych et al., 2001c) позволяет
утверждать, что механизм разобщения окисления и фосфорилирования во время
низкотемпературного стресса с участием этого белка является специфичным
для злаков и представляет собой относительно недавнее эволюционное
приобретение.
Полученные при изучении влияния низкотемпературного стресса на состав и
характеристики белков семейства БХШ 310 данные представляют интерес в
связи с тем, что бактериальные белки холодового шока (CSPs), по
существующим в настоящее время представлениям, являются РНК-шаперонами и
принимают участие в регуляции и обеспечении функционирования процессов
трансляции во время низкотемпературного стресса (Jiang et al., 1997). В
связи с этим можно предположить, что цитоплазматический белок с мол.
массой 470 кДа, который под действием низкотемпературного стресса
начинает связывать нуклеиновые кислоты, также может участвовать в
185
регулировании процессов трансляции во время низкотемпературного стресса.
В то же время тот факт, что некоторые белки семейства БХШ 310 под
действием низкотемпературного стресса высвобождают нуклеиновые кислоты,
связанные с ними ранее, позволяет выдвинуть предположение, что эти
нуклеиновые кислоты могут быть "маскированными" РНК, синтез белков с
которых происходит во время низкотемпературного стресса. Полученные
данные также позволяют говорить о существовании в цитоплазме озимой ржи
двух форм стрессового белка БХШ 310 -"конститутивно синтезируемой",
связанной с нуклеиновой кислотой и "стрессовой", не связанной с
нуклеиновой кислотой (Pobezhimova et al., 2001; Kolesnichenko et al.,
2001 g). Этот вывод подтверждает также тот факт, что при исследовании
влияния этих двух форм БХШ 310 на энергетическую активность митохондрий
было показано различие в способности разобщать окисление и
фосфорилирование в митохондриях этих двух форм белка БХШ 310 (Pobezhimova
et al., 2001).
Стрессовый белок БХШ 310 в растительной клетке во время кратковременной
гипотермии является посредником в ядерно-митохондриальных
взаимодействиях, разобщая окисление и фосфорилирование в митохондриях и,
следовательно, вызывая термогенез (Побежимова и др., 1996; Voinikov et
al., 1998). При изучении влияния данного белка на функционирование
митохондрий растений показано, что БХШ 310 по-разному воздействует на
Предыдущая << 1 .. 51 52 53 54 55 56 < 57 > 58 59 60 61 62 63 .. 72 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed