Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Колесниченко А.В. -> "Стрессовый белок БХШ 310: характеристика и функции в растительной клетке" -> 52

Стрессовый белок БХШ 310: характеристика и функции в растительной клетке - Колесниченко А.В.

Колесниченко А.В., Грабельных О.И., Побежимова Т.П., Колесниченко В.В. Стрессовый белок БХШ 310: характеристика и функции в растительной клетке — Арт-Пресс , 2004. — 225 c.
ISBN 5-98000-005-4
Скачать (прямая ссылка): stressoviybelokbhsh2004.pdf
Предыдущая << 1 .. 46 47 48 49 50 51 < 52 > 53 54 55 56 57 58 .. 72 >> Следующая

из субстратов пере кисного о кисления липидов, можно было бы
предположить, что инфильтрация ею проростков должна
вызывать увеличение образования диеновых конъюгатов.
Однако полученные данные свидетельствуют, что в условиях физиологичес
кого стресса увеличение концентрации линолевой кислоты в клетках
растений вследствие
инфильтрации вызывало уменьшение образования первичных продуктов
перекисного окисления липидов, т.е. вызывала эффект, сходный с ее
влиянием на изолированные митохондрии (Korshunov et al., 1999;
Kowaltowski et al., 1999). В то же время снижение концентрации свободных
жирных кислот под действием прокаина вследствие ингибирования фосфолипазы
А2 не оказывало значительного влияния на
166
уровень ПОЛ в проростках озимой пшеницы во время низкотемпературного
стресса. По-видимому, этот факт можно объяснить тем, что ингибирование
растительного разобщающего белка PUMP, происходящее при снижении
содержания свободных жирных кислот в клетке при ее инфильтрации
прокаином, не вызывает увеличения образования АФК митохондриями, либо,
возможно, активирует другие антиоксидантные системы растительной клетки.
По-видимому, здесь та кже может играть определенную роль и снижение
содержания свободных жирных кислот, являющихся субстратами ПОЛ в клетке.
Та ким образом, основываясь на полученных данных, можно сделать вывод,
что, БХШ 310, по-видимому, является редокс-агентом и, несмотря на то, что
в определенных условиях способен индуцировать процессы перекисного
окисления липидов в митохондриях, в растении данный белок проявляет
свойства антиоксиданта, и, следовательно, способен принимать участие в
защите растения от окислительного стресса in vivo.
16 УСТАНОВЛЕНИЕ МЕХАНИЗМА ДЕЙСТВИЯ БХШ 310 И МЕСТОНАХОЖДЕНИЯ ДАННОГО
БЕЛКА В
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ ПЕРЕНОСЧИКОВ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ РАСТИТЕЛЬНЫХ МИТОХОНДРИЙ
Поскольку ранее было показано что добавление э кзогенного БХШ 310
вызывает наиболее выраженный эффект при окислении митохондриями
субстратов первого комплекса дыхательной цепи (Grabelnych et al., 2001a),
то представляло интерес установить влияние присутствия эндогенного белка
в митохондриях на параметры их энергетичес кой а ктивности. Прежде всего,
необходимо было изучить влияние добавления ингибиторов известных
митохондриальных путей транспорта электронов на поглощение кислорода
митохондриями озимой пшеницы, выделенными из контрольных и
стрессированных растений. Как свидетельствуют полученные данные (табл. 21
и 22),
167
добавление антимицина А (ингибирующего комплекс III дыхательной цепи) и
бензгидроксамовой кислоты (БГК) (ингибирующей альтернативную о ксидазу) к
митохондриям озимой пшеницы, окисляющим ка к сукцинат, та к и НАДН,
вызывало почти полное ингибирование потребления ими кислорода. В то же
время при окислении ими малата, являющегося субстратом комплекса I
дыхательной цепи, ка к в митохондриях, выделенных из контрольных
проростков, так и в митохондриях, выделенных из стрессированных
проростков, после добавления ингибиторов сохранялось около 30% от дыхания
в состоянии 4. Этот факт свидетельствует о том, что при фун кционировании
первого компле кса дыхательной цепи митохондрий озимой пшеницы фун
кционирует еще один путь переноса электронов, не связанный ни с а
ктивацией альтернативной о ксидазы, ни с фун кционированием
основного цитохромного пути транспорта электронов через комплекс III.
Таблица 21
Влияние ингибиторов электронтранспортной цепи при использовании
субстратов различных комплексов дыхательной цепи на функционирование
митохондрий озимой пшеницы, изолированных из контрольных проростков. M±m,
n=6-12.
Вариант Нмоль 02/мин/мг белка
Малат+Г лутамат (комплекс I) 32,05±3,15
Малат+Г лутамат+АнтА+БГК 10,11±2,45
Сукцинат+Г лутамат (комплекс II) 60,55±1,78
Сукцинат+Г лутамат +АнтА+БГК 3,87±2,77
НАДН (комплекс III) 96,39±5,59
НАДН+ АнтА+БГК 2,24±0,93
Исходя из приведенных ранее в монографии данных, эта утеч ка электронов
может быть объяснена фун кционированием разобщающего белка БХШ 310. В
связи с этим следующей задачей исследования было изучить влияние
различных
168
ингибиторов комплекса I на вызываемое БХШ 310 разобщение в митохондриях.
Таблица 22
Влияние ингибиторов электронтранспортной цепи при использовании
субстратов различных комплексов дыхательной цепи на функционирование
митохондрий озимой пшеницы, изолированных из стрессированных проростков.
M±m, n=6-12.
Вариант Нмоль 02/мин/мг белка
Малат+Г лутамат (комплекс I) 46,09±2,87
Малат+Г лутамат+АнтА+BHAM 13,88±1,42
Сукцинат+Г лутамат (комплекс II) 63,20±2,87
Сукцинат+Г лутамат+АнтА+BHAM 4,54±1,42
НАДН (комплекс III) 83,60±6,11
НАДН+ АнтА+BHAM 9,08±2,99
В ходе исследований было изучено влияние двух игибиторов комплекса I -
ротенона, который действует на железосерные центры комплекса I
дыхательной цепи (Douce,
1985) и реина (дигидроантрахинон-2-карбоксиловая кислота), который
является конкурентным ингибитором Н+ДН-дегирогеназы, действуя на участок
Предыдущая << 1 .. 46 47 48 49 50 51 < 52 > 53 54 55 56 57 58 .. 72 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed