Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Колесниченко А.В. -> "Стрессовый белок БХШ 310: характеристика и функции в растительной клетке" -> 21

Стрессовый белок БХШ 310: характеристика и функции в растительной клетке - Колесниченко А.В.

Колесниченко А.В., Грабельных О.И., Побежимова Т.П., Колесниченко В.В. Стрессовый белок БХШ 310: характеристика и функции в растительной клетке — Арт-Пресс , 2004. — 225 c.
ISBN 5-98000-005-4
Скачать (прямая ссылка): stressoviybelokbhsh2004.pdf
Предыдущая << 1 .. 15 16 17 18 19 20 < 21 > 22 23 24 25 26 27 .. 72 >> Следующая

озимой ржи, выявляемые даже при окраске геля Кумасси (рис. 30). В спектре
цитоплазматических белков увеличивается содержание белков с молекулярными
массами 310 и 470 кДа. В спектре ядерных белков значительно уменьшается
содержание белка с молекулярной массой около 470 кДа, но в то же время
увеличивается содержание белка с молекулярной массой 320 кДа. В спектре
митохондриальных белков под действием холодового шока появляются белки с
молекулярными массами 320 и 470 кДа.
65
Вестерн-блоттинг цитоплазматических, ядерных и митохондриальных белков
озимой ржи показал, что под действием холодового шока происходят
значительные изменения в составе и содержании иммунохимически родственных
БХШ 310 белков (рис. 31). В цитоплазме происходит увеличение содержания
высокомолекулярных белков с мол. массами 310 и 470 кДа, и в то же время
значительно уменьшается содержание иммунохимически родственных БХШ 310
белков с мол. массами 230 и около 140 кДа. В ядерной фракции уменьшается
содержание белка с мол. массой 470 кДа, но увеличивается содержание белка
с мол. массой 320 кДа. В митохондриальной фракции вестерн-блоттинг выявил
наиболее интересную картину - если при окраске Кумасси в митохондриальной
фракции после холодового шока в зоне 300 - 400 кДа выявляются и белок с
мол. массой 310 кДа и белок с мол. массой 320 кДа, то вестерн-блоттинг
показывает, что из этих двух белков только белок с мол. массой 320 кДа
является иммунохимически родственным цитоплазматическому БХШ 310 (рис.
31). В то же время холодовой шок вызывает появление в митохондриальных
белках выявляемого при помощи вестерн-блоттинга иммунохимически
родственного БХШ-310 белка с молекулярной массой 470 кДа (рис. 31), по
данным вестерн-блоттинга отсутствующего в белках контрольных проростков
озимой ржи (рис. 27). При этом, по данным вестерн-блоттинга с антителами
на БХШ 310, содержание более низкомолекулярных, чем БХШ 310,
иммунохимически родственных ему белков резко снижается (рис. 31). Можно
предположить, что, кроме индукции синтеза субъединиц БХШ 310
(Колесниченко и др., 1997), под действием холодового шока происходит
также ассоциация низкомолекулярных композиций субъединиц в более
высокомолекулярные.
66
Рис. 30. Нативный электрофорез цитоплазматических (1), ядерньых (2) и
митохондриальныгх (3) белков стрессированныгх (-40С, 1 час) проростков
озимой ржи. Белки окрашены! Кумасси-Я-250.
Холодовой шок вызывает значительные изменения и в характеристиках
иммунохимически родственных БХШ 310 белков. Ядерные белки с молекулярными
массами 310 и 470 кДа, в нестрессированных ("контрольных") проростках
являющиеся нуклеопротеинами (рис. 29), под действием низкотемпературного
стресса (-40С, 1 час) высвобождают связанные с ними нуклеиновые кислоты и
при окраске геля бромистым этидием не окрашиваются (рис. 32). Также
высвобождает связанные с ним нуклеиновые кислоты цитоплазматический белок
с молекулярной массой 310 кДа. В то же время цитоплазматический белок с
молекулярной массой 470 кДа, который не окрашивается бромистым этидием у
нестрессированных проростков озимой ржи (рис. 29), под действием
холодового шока присоединяет нуклеиновые кислоты и окрашивается бромистым
этидием (рис. 32). Митохондриальные иммунохимически родственные БХШ 310
белки не окрашиваются бромистым этидием ни у контрольных, ни у
стрессированных проростках озимой ржи (рис. 29, рис. 32).
67
Рис. 31. Вестерн-блоттинг цитоплазматических (1), ядерных (2) и
митохондриальны1х (3) белков стрессированны1х (-40С, 1 час) проростков
озимой ржи с антителами против БХШ 310.
Рис. 32. Нативный электрофорез цитоплазматических (1), ядерных (2) и
митохондриальных (3) белков стрессированных (-40С, 1 час) проростков
озимой ржи. Г ель окрашен бромистым этидием.
предполагать, что комплексы иммунохимически родственных БХШ 310 белков и
нуклеиновых кислот с молекулярными массами 320 и 470 кДа в ядре и 310 кДа
в цитоплазме, имеющиеся в оптимальных температурных условиях в клетках
озимой ржи, под действием холодового шока высвобождают эти связанные с
ними нуклеиновые кислоты, что указывает на их регуляторные функции. В то
же время то, что цитоплазматический белок с мол. массой 470 кДа, в
нестрессированных растениях не являющийся
нуклеопротеином, под действием холодового шока присоединяет нуклеиновые
кислоты, указывает на возможную защитную функцию данного
цитоплазматического белка в растении в условиях низкотемпературного
стресса.
По-видимому, можно
68
8.4 Изучение локализации полипептидов, иммунохимически
родственных субъединицам стрессового белка 310 кДа, в
субмитохондриальных фракциях озимой пшеницыг
Как показано выше, в спектрах нативных белков озимой пшеницы имеются
белки, иммунохимически родственные БХШ 310 озимой ржи. С помощью метода
иммунодиффузии родственные БХШ 310 белки были обнаружены среди
водорастворимых белков митохондрий озимой пшеницы и установлено, что
данный белок обладает способностью разобщать окисление и фосфорилирование
Предыдущая << 1 .. 15 16 17 18 19 20 < 21 > 22 23 24 25 26 27 .. 72 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed