Регуляция ферментативной активности - Коэн Ф.
Скачать (прямая ссылка):
nig S. B., Ginsburg A., Mangum /. H. In: Metabolic Intercon-versions of enzymes 1971 (E. Helmreich, H. Jiolzer and
O. Wieland, ers.), Sprigner-Varlag, Heidelberg, pp. 231—244, 1972.
19. Brown M. S., Segal A., Stadtman E. R. Proc. Nat. Acad. Sci.,
68, 2949—2953 (1971).
50. Mangum I. H., Magni G„ Stadtman E. R. Arch. Biochem. Biophys., 158, 514—525 (1973).
21. Adler S. P., Purich D„ Stadtman E. R. J. Biol. Chem., 250, 6264—6272 (1975).
22. Adler S. P., Mangum J. H., Magni G„ Stadtman E. R. In: Metabolic Interconversions of Enzymes 1973 (E. H. Fischer, E. G. Krebs, H. Neurath and E. R. Stadtman, eds.), Springer-Verlag, Heidelberg, pp. 221—233, 1974.
23. Garcia E„ Rhee S. G. J. Biol. Chem., 258, 2246—2253 (1983).
24. Ebner E., Wolf D., Gancedo C., Holzer H. Eur. J. Biochem., 14, 535—544 (1970).
25. Segal A., Brown M. S., Stadtman E. R. Arch. Biochem. Biophys., 161, 319—327, (1974).
26. Schutt H„ Holzer H. Eur. J. Biochem., 26, 68—72 (1972).
.27. Streicher S., Tyler B. Proc. Nat. Acad. Sci. (USA), 78, 229—233
(1981). ,
28. Hubbard J. S., Stadtman E. R. J. Bacteriol., 94, 1007—1015 (1967).
29. Gottschalk G., Giffhorn F., Antranikian G. Biochem. Soc. Trans.,
10, 324—326 (1982).
¦30. Johnson E. M„ Allfrey V. G. In: Biochemical Actions of Hormones, 5 (G. Litwack, ed.), Academic Press, New York, pp. 1—51, 1978.
31. Buchanan В. B. Ano. Rev. Plant. Physiol., 31, 341—374 (1980).
-32. Preiss J. Advances in Enzymology, 46, 317—381 (1978).
.33. Copeland L., Preiss I. Plant Physiol., 68, .996—1001 (1981).
.34. Anderson J. М., Cormier M* J. Biochem. Biophys. Res. Commun., 84, 595—602 (1978).
35. Anderson J. М., Charbonneau H., Jones H. P., McCann R. 0.» Cormier M. J. Biochemistry, 19, 3113—3120 (1980).
36. Jarrett H. W., Brown C. J„ Black С. C., Cormier M. J. J. Biol. Chem., 257, 13795—13804 (1982).
37. Holmgren A. Trends in Biochemical Sciences, 6, 26—29 (1981) >
38. Thelander L., Reichard P. Ann. Rev. Biochem., 48, 133—158
(1979).
39. Collier R. J. Bacteriol. Rev. 39, 54—85 (1975).
40. Uchida J. In: Molecular Aspects of Cellular Regulation, 2 (S. Van Heyningen and P. Cohen, eds.), Elsevier Biomedical, Amsterdam, pp. 1—31, 1982.
41. Strauss N„ Hendee E. D. J. Exp. Med., 109, 145—163 (1959).
42. Van Ness B. G., Howard J. B„ Bodley I. W. J. Biol. Chem., 255, 10710—10716 (1980).
43. Van Heyningen S. In: Molecular Aspects of Cellular Regulation, 2 (S. Van Heyningen and P. Cohen, eds.), Elsevier Biomedical, Amsterdam, pp. 169—190, 1982.
44. Iglewski В. H., Kabat D. Proc. Nat. Acad. Sci. (USA), 72, 2284—2288 (1975).
45. Ross E. М., Gilman A. G. Ann. Rev. Biochem., 49, 533-564-
(1980).
46. Kaski G., Streaty R. A., Klee W. A. J. Biol. Chem., 257, 14035—14040 (1982).
47. Katadr Т., Ui M. J. Biol. Chem., 257, 7210—7216 (1982).
48. Kahn R. A., Katadr Т., Bokoch G. M„ Northup I. K., Gilman A. G. In: Post-translatonal Covalent Modifications of proteins for function (В. C. Johnson, ed.), Academic Press, New York, 1983 (in press).
49. Greenlee D. V., Andreasen T. J., Storm D. R. Biochemistry, 21,
2759___2764 (1982). j
50. Leppla S. H. Proc. Nat. Acad. Sci. (USA), 79, 3162—3166-
(1982).
51. Rohrer H„ Zillig W., Mailhammer R. Eur. J. Biochem., 60, 227—238 (1975).
52. Goff C. G, In: Metabolic Interconversions of Enzymes 1973 (E. H. Fischer, E. G. Krebs, H. Neurath and E. R. Stadtman, eds.), Springer-Verlag, Heidelberg, pp. 235—244, 1974.
53. Mailhammer ‘R-, Reiness G., Ponta H., Yang H. L., Schwei-ger М., Zillig W., Zubay G. In: Metabolic InterconverSions of Enzymes 1975 (S. Shaltiel, ed.), Springer-Verlag, Heidelberg, pp. 161—167, 1976.
54. Rabussey D. In: Mol. Asp. Cell. Reg., 2 (S. Van Heyningen and P. Cohen, eds.), Elsevier Biomedical, Amsterdam, pp. 219— 231, 1982.
55. Okayama H„ Veda K., Hayaishi 0. Proc. Nat. Acad. Sci. (USA),
75, 1111—1115, (1978).
6. Природа аллостерических эффектов
Какова природа изменений активности фермента, вызываемых связыванием аллостерического эффектора или ковалентной модификацией (например, фосфо-рилированием) ? Почему графики зависимости активности фермента от концентрации субстрата или эффектора часто имеют сигмоидный характер? Для ответа на •эти вопросы необходимо сначала определить трехмерную структуру фермента при высокой степени разрешения, а затем установить, какие именно изменения конформации фермента происходят при связывании субстратов и эффекторов или при ковалентной модификации. Только для двух ферментов, рассмотренных в гл. 2, 4 и 5 —АТКазы [1] и фосфорилазы [2—4],— получены рентгеноструктурные данные с разрешением !0,3 нм. И даже для этих ферментов представления о природе конформационных изменений при действии .аллостерических эффекторов имеют предварительный характер. Имеются данные о том, что при переходе АТСазы из активного в неактивное состояние происходит небольшое увеличение объема молекулы фермента; сохранение структуры C:R — R:C (рис. 2.12) позволяет предполагать, что при этом изменяется положение тримеров, образованных каталитическими •субъединицами, относительно димеров регуляторных субъединиц.
