Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Коэн Ф. -> "Регуляция ферментативной активности" -> 20

Регуляция ферментативной активности - Коэн Ф.

Коэн Ф. Регуляция ферментативной активности — М.: Мир, 1986. — 144 c.
Скачать (прямая ссылка): regulyaciyafermentativnoy1986.djvu
Предыдущая << 1 .. 14 15 16 17 18 19 < 20 > 21 22 23 24 25 26 .. 48 >> Следующая

43. Sottrup-Jensen L., Zajdel М., Claeys H., Petersen Т. E., Magnusson S. Proc. Nat. Acad. Sci. (USA), 72, 2577—2681 (1975).
44. Suttie J. W. Critical Reviews of Biochemistry, 8, 191—223 (1980).
45. Stenflo J. J. Biol. Chem., 249, 5527—5535 (1974).
46. Stenflo J. J. Biol. Chem., 251, 355—360 (1976).
47. Discipio R. G., Hermodson Al. A., Yates S. G., Davie E. W. Biochemistry, 16,698—702 (1977).
48. Prowse С. V., Esnouf Al. P. Biochem. Soc. Trans., 5, 255 (1977).
49. Kisiel W., Davie E. W. Methods Enzymol., 80, 320—332 (1981).
50. Muller-Eberhard H. I. Ann. Rev. Biochem., 44, 697—724 (1975).
51. Muller-Eberhard H. I. In: Molecular Basis of Biological Degradation Processes (R. D. Berliner, H. Herman, I. H. Lepow and J. M. Tanzer, eds.), Academic Press, New York, pp. 65—114, 1978.
52. Porter R. R„ Reid К. B. Al. Adv. Prot. Chem., 33, 1—71 (1979).
53. Reid К. В. М., Porter R. R. Ann. Rev. Biochem., 50, 433—464 П981).
54. Arlaud G. J., Gagnon J., Porter R. R. Biochem. J., 201, 49—59 (1982).
55. Carter P. E., Dunbar B., F other gill J. E. Biocheifi. Soc. Trans., 10,441—442 (1982).
56. Kerr M. A. Biochem. J„ 189, 173—181 (1981).
57. Kerr M. A. Biochem. J., 183, 615—622 (1979).
58. Crossley L. G. In: Methods in Enzymology, vol. 80, Academic Press, London and New York, pp. 112—124, 1981.
59. Nussemweig V., Metton R. In: Methods in Enzymology, vol-80, Academic Press, London and New York, pp. 124—133, 1981.
60. Ondetti Al. A., Cushman D. W. Ann. Rev. Biochem., 51, 283—308 (1982).
61. Docherty K., Steiner D. F. Ann. Rev. Physiol., 44, 625—638* (1982).
62. Schapiro В. H„ Schackmann R. W., Gabel C. A. Ann. Rev. Biochem., 50, 815—843 (1981).
63. Bornstein P., Saze H. Ann. Rev. Biochem., 49, 957—1003 (1980).
64. De Haas G. H., Slotboom A. J., Bonsen P. P. N., Van Deenen L. L. H., Maroux S., Puigserver A., Desnuelle P. Biochem. Biophys. Acta, 221, 31—53 (1970).
65. Cabib E., Roberts R., Bowers B. Ann. Rev. Biochem., 51, 763— 794 (1982).
4. Регуляция ферментов путем обратимого фосфорилирования: нервная и гормональная регуляция клеточной активности
О наличии фосфора в белках известно уже свыше 100 лет, однако его роль стала ясна только после открытия регуляции активности ферментов путем обратимого фосфорилирования. Развитие исследований в этом направлении связано с работами Эдвина Кребса, Эдмонда Фишера и Джозефа Лернера в период 1955— 1970 гг. Эти авторы показали, что нервная и гормональная регуляция метаболизма гликогена осуществляется путем изменения состояния фосфорилирования гликогенфосфорилазы [1], киназы фосфорила-зы [2] и гликогенсинтазы [3].
Эти три фермента оставались единственными примерами данного феномена примерно до конца 1960 r.v когда ситуация быстро изменилась в связи с обнаружением зависимой от циклического АМР протеинки-назы [4]. Последние 10 лет характеризовались бурным развитием исследований в этой области. Теперь известно около 40 ферментов, активность которых регулируется путем обратимого фосфорилирования, и этот механизм считается основным в регуляции внутриклеточных процессов внеклеточными (нервными и гормональными) стимулами.
В первой части данной главы рассмотрена регуляция метаболизма гликогена в скелетной мышце, поскольку эта система наиболее обстоятельно изучена на молекулярном уровне и служит моделью, с которой сравнивают другие системы. Во второй части рассмотрена регуляция других метаболических путей, а также роль фосфорилирования белков в координации процессов, происходящих в клетке в ответ на нервные и гормональные сигналы.
4.1. Метаболизм гликогена в скелетной мышце
Гликоген — это главная форма депонирования углеводов в клетках млекопитающих; в скелетной мышце его превращение в молочную кислоту при анаэробном гликолизе обеспечивает значительную часть АТР, требуемого для осуществления мышечных сокращений. Необходимо поэтому, чтобы скорость гликогено-лиза была четко согласована с началом сокращений, а также их силой и продолжительностью. Гликоген может мобилизоваться и в покоящейся мышце в ответ на адреналин — гормон, выделяемый надпочечниками при стрессе; это обеспечивает мобилизацию резервов перед началом сокращения для удовлетворения возрастающей потребности в энергии.
Гликоген ресинтезируется в покоящейся мышце; этот процесс ускоряется в присутствии инсулина — гормона, секретируемого р-клетками поджелудочной железы в ответ на повышение концентрации глюкозы в крови. Инсулин стимулирует транспорт глюкозы в мышцу, активируя переносчик глюкозы в плазматической мембране [5], в результате чего значительная часть перешедшей в ткань глюкозы используется для синтеза гликогена.
4.2. Открытие регуляции ферментов путем обратимого фосфорилирования
Ферментом, лимитирующим скорость гликогеноли-за, является гликогенфосфорилаза, которая катализирует последовательные реакции фосфоролиза «-1,4-гликозильных связей в гликогене с образованием глюкозо-1-фосфата (Г1Ф). Еще в 1938 г. были выделены две формы фосфорилазы, получившие обозначения Ь и а [6]. Активность фосфорилазы b зависит от наличия в системе аденозин-5'-монофосфата (АМР), в то время как фосфорилаза а в отсутствие АМР практически не теряет своей активности. Естественно было предположить, что фосфорилаза а содержит прочно связанный АМР. В это же время в мышце был обнаружен фермент, который превращает фосфорилазу а
Предыдущая << 1 .. 14 15 16 17 18 19 < 20 > 21 22 23 24 25 26 .. 48 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed