Регуляция ферментативной активности - Коэн Ф.
Скачать (прямая ссылка):
Большинство ферментов, которые синтезируются в виде предшественников, относятся к классу протеиназ. Исключения составляют панкреатическая фосфолипа-за А [64], фактор ХШа и хитинсинтетаза [65], образующая полимер N-ацетилглюкозамина в растущих дрожжах.
Изучение генетического полиморфизма ферментов у млекопитающих, а также мутантных форм бактери-
альных ферментов, принесло неоценимую пользу для выяснения путей ограниченного протеолиза in vivo. Можно полагать, что механизм этого процесса и его роль в регуляции активности ферментов еще много лет будут оставаться важной областью исследований.
Литература
1. Northrop J. Н., Kunitz М., Herriott R. М. In: Crystalline Enzymes, Columbia University Press, New York, 1948.
2. Sjostrom H., Noren 0. Biochem. Biophys. Acta, 359, 177—185
(1974).
3. Delange R. J., Smith E. L. In: The Enzymes III (3rd ed.) (P. D. Boyer, ed.), Academic Press, London, pp. 81—118, 1971.
4. Wormsley K. G. In: Scientific Basis of Gastroenterology
(H. L. Duthie and K. G. Wormsley, eds.), Churchill-Livingstone, Edinburgh, pp. 163—248, 1979.
5. Johnson L. R. In: Gastrointestinal Physiology—MTP International Review of Science (E. D. Jacobson and L. L. Shanbour, eds.), Butterworths, London and University Park Press, Baltimore, pp. 1—43, 1974.
6. Preshaw R. M. In: Gastrointestinal Physiology—MTR International Review of Science (E. D. Jacobson and L. L. Shanbour, eds.), Butterworths, London and University Park Press, Baltimore, pp. 265—291, 1974.
7. Hadorn B., Tarlow M. J., Lloyd J. K-, Wolff О. H. The Lancet, pp. 812—813, 1969.
8. Hartley B. S., Shotten D. M. In: The Enzymes III (3rd ed.) (P. D. Boyer, ed.), Academic Press, London, pp. 323—373,1971.
9. Kraut J. In: The Enzymes III (3rd ed.), (P. D. Boyer, ed.), Academic Press, London, pp. 165—183, 1971.
10. Blow D. M. In: The Enzymes III (3rd ed.) (P. D. Boyer, ed.), Academic Press, London, pp. 185—212, 1971.
11. Neurath H., Walsh K. A., Gerller A. In: Metabolic Interconversions of Enzymes (E. H. Fischer, E. G. Krebs, H. Neurath and E. R. Stadtman, eds.), Springer-Verlag, Heidelberg, pp. 301—312, 1974.
12. Wintersberger E„ Cox D. J., Neurath H. Biochemistry, 1, 1069— 1078 (1962).
13. Kobayashi Y., Kobayashi R., Hirs С. H. W. J. Biol. Chem., 256, 2466—2470 (1981).
14. Maroux S., Baratti J., Dqsnuelle P. J. Biol. Chem., 246, 5031— 5039 П971)
15. Macdonald R. J., Swift G. H., Quinto C., Swain WPictet R.L., Nikovits W., Rutter W. J. Biochemistry, 21, 1453—1463 (1981).
16. Quinto C., Quiroga М., Swain W. F., Nikovits W. C., Stand-ring D. N.. Pictet R. L., Valenzuela P., Rutter W. J. Proc. Nat. Acad. Sci (USA), 79, 31—35 (1982).
17. Hartsuck J., Lipscomb W. N. In: The Enzymes III (3rd ed.) (P. D. Boyer, ed.), Academic Press, London, pp. 1—56, 1971.
18. Ruhlmann A., Kukla D„ Schwager P., Bartels K., Huber R. J. Mol. Biol., 77, 417—436 (1973).
19. Keller P. I., Allan В. I. J. Biol. Chem., 242, 281—287 (1967).
20. Banks P., Bartley W., Burt L. M. The Biochemstry of the Tissues, 2nd Edition, John Wiley and Son, London, 1976.
21. Sigler P. B., Blow D. М., Matthews B. W., Henderson R. J. Mol. Biol., 35, 143—164 (1968).
22. Freer S. Т., Kraut Robertus J. D., Wright H. Т., Xuong Ng. H. Biochemistry, 9, 1997—2009 (1970).
23. Wright H. T. J. Mol. Biol., 79, 1—11 and 13—23 (1973).
24. Kerr M. A., Walsh K. A., Neurath H. Biochemistry, 15, 5566— 5570 (1976).
25. Stroud R. М., Kay L. М., Dickerson R. E. J. Mol. Biol., 83, 185—208 (1974).
26. Bode W. J. Mol. Biol., 197, 357—374 (1979).
27. Kerr M. A., Walsh K. A., Neurath H. Biochemistry, 14, 5088— 5094 (1975).
28. Titani K, Ericsson L. H„ Walsh К A., Neurath H. Proc. Nat. Acad. Sci., 72, 1666—1670 (1975).
29. Banliss W. М., Starling E. H. J. Physiol., 28, 325—353 (1902).
30. Warren G. Nature, 297, 624—625 (1982).
31. Meyer D. I., Krause E., Dobberstein B. Nature, 297, 647—650 (1982).
32. Davie E. W., Fujikawa K, Kurachi K, Kiesel W. Adv. Enzy-mol., 48, 277—318 (1977).
33. Jackson С. М., Nemerson Y. Ann. Rev. Biochem., 49, 765—811 (1980).
34. Kisiel W., Fujikawa A'., Davie E. W. Biochemistry, 16, 4189— 4194 (1977).
35. McKusick V. A. Scientific American, 213, 88—95 (1965).
36. Bloom A. L., Thomas O. P. (eds.). Haemostatis and Thrombosis, Churchill-Livingstone, Edinburg, 1981.
37. Cochrane C. G., Griffin J. H. Advances in Immunology, 33, 241—306 (1982).
38. Ratnoff O. D. In: The Molecular Basis of Inherited Disease (J. B. Slanbury, J. B. Wyngaarden and D. S. Frederickson, eds.), McGraw-Hill, New York, pp. 1670—1709, 1973.
39. Magnusson F. In: The Enzymes III (3rd ed.) (P. D. Boyer, ed.), Academic Press, London, pp. 277—321, 1971.
40. Tiiani K, Fujikawa K., Enfield D. L., Ericsson L. H., Walsh К A., Neurath II. Proc. Nat. Acad. Sci., 72, 3082—3086
(1975).
41. Katayami K, Ericsson L. H., Enfield D. L., Walsh К A., Neurath H., Davie E. W., Titani К Proc. Nat. Acad. Sci. (USA), 76, 4990—4994 (1979).
42. Fujikawa К, Coan М. H., Legaz М. E., Davie E. W. Biochemistry, 13, 5290—5299 (1974).
