Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Кочетов Г.А. -> "Тиаминовые ферменты "

Тиаминовые ферменты - Кочетов Г.А.

Тиаминовые ферменты

Автор: Кочетов Г.А.
Издательство: М.: Наука
Год издания: 1978
Страницы: 234
Читать: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86
Скачать: tiaminovinoviefermenti1978.djvu

Г. А, Кочетов
ТИАМИНОВЫЕ
ФЕРМЕНТЫ
Издан1 п,с1во „Наука“
АКАДЕМИЯ НАУК СССР
НАУЧНЫЙ СОВЕТ ПО ПРОБЛЕМАМ БИОХИМИИ ЖИВОТНЫХ И ЧЕЛОВЕКА
ОРДЕНА ЛЕНИНА ИНСТИТУТ БИОХИМИИ нм. А. II. БАХА
Г. А. Кочетов
ТИАМИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИЗДАТЕЛЬСТВО «НАУКА» МОСКВА 1978
УДК G77.IG4.il
Кочетов Г. А. Гиаминовые ферменты. М., «Наука», 1978, 234 с.
Обобщены литературные данные, а также результаты собственных исследований автора и его сотрудников о свойствах тиаминовых ферментов — основных участников многих важнейших биохимических процессов. Приведены характеристика реакций, катализируемых тиа-миновыми ферментами, и механизм их действия. Рассмотрена структура белкового компонента, его функциональные группы, взаимодействие кофакторов с апоферментом, специфика формирования активного центра. Значительное место уделено вопросам регуляции каталитического действия тиаминовых ферментов, возможной взаимосвязи их (структурной и функциональной) с другими ферментными системами.
Книга может быть полезна для научных сотрудников, работающих в области общей и медицинской биохимии, энзимологии, молекулярной биологии и физиологии, а также для аспирантов и студентов старших курсов.
Табл. 19. Ил. 60. Список лит. 560 назв.
Ответственный редактор академик С. Е. СЕВЕРИН
21005- 056
К ---------------681—78 © Ипательство «Паука», 1978 г.
055(02)—78
ВВЕДЕНИЕ
Тиаминовые ферменты катализируют значительное количество реакций. Их, однако, можно свести к нескольким основным типам (за одним исключением, о котором б\дет сказано ниже): декарбоксилирование а кетокис-лот, расщепление а-оксикетонов или а дикетонов. Во всех случаях коферментную функцию выполняет тиа-минпирофосфат.
Энзиматическое декарбоксилирование а-кетокислот впервые описано в 1911 г. [372], когда было показано, что экстракт из дрожжей расщепляет пировиноград-ную кислоту с образованием углекислого газа и уксусного альдегида. Декарбоксилирование не наб подалось, если дрожжи предварительно промывали щелочным раствором фосфатного буфера. Оно восстанавливалось при последующем добавлении в систему прокипяченного дрожжевого экстракта. Термостабилыюе органическое соединение, необходимое для энзиматического декарбок-силирования пирувата и названное кокарбоксилазой, было впоследствии выделено из дрожжей и идентифицировано как тиаминпирофосфат (79, 80, 331].
В настоящее время тиаминовые ферменты обнаружены во всех исследованных органах и тканях животных, а также в растениях и у микроорганизмов. С каждым годом все новые представители данной группы ферментов обнаруживаются в природе, идентифицируются, выделяются и исследуются [81, 128, 137—139, 156 190, 198, 223, 276, 341, 350, 375, 485]. Тиаминовые ферменты принимают самое широкое участие в общем обмене веществ в организме. Оксоглутаратдегидрогеназа, катализирующая окислительное декарбоксичированне а-кетоглутаро-вой кислоты, явпястся непременным участником цикта
3
трикарбоновых кислот. С окислением а-кетоглутаровой кислоты сопряжена реакция субстратного фосфорилиро-вания, приводящая к образованию высокоэргических фосфорных соединений: гуанозинтрифосфорной кислоты— в животных тканях и АТФ — в растениях.
Пируватдегидрогеназа осуществляет окислительное декарбоксилирование пирувата (продукт гликолиза) с образованием ацетил-КоА, который затем может включаться в цикл трикарбоновых кислот. Таким образом, осуществляется взаимосвязь двух важнейших путей обмена углеводов в клетке.
Транскетолаза (фермент пентозного пути превращения углеводов) обеспечивает взаимопревращение фос-фосахаров с длиной цепочки от одного до восьми углеродных атомов; кроме того, непосредственно участвует в процессах фотосинтеза.
Если учесть, что в результате действия тиаминовых ферментов образуются такие вещества, как ацил-КоА, ацил фосфат, рибозо-5 фосфат, восстановленные формы НАД, НАДФ, то становится понятной та роль, которую играют эти ферменты в общем обмене веществ в кчетке, в частности, в синтезе нуклеиновых и жирных кислот, различных коферментов и других биологически важных соединений. Несмотря на многообразие реакций, катализируемых тиаминовыми ферментами, между ними наблюдается много общего. Это относится, прежде всего, к начальным этапам реакций и заключается в том, что во всех случаях в результате разрыва —С—С-связи субстрата образуется остаток альдегида, более или менее прочно связанный с коферментом.
Этот остаток затем может отщепляться в виде свободного альдегида, окисляться и давать ацил производное КоД или переноситься на соответствующий субстрат-акцептор. Путь, по которому пойдет дальнейшее превращение остатка альдегида, связанного с коферментом, будет зависеть от природы белка-фермента, с которым связан кофермент.
Единственное пока исключение из общего правила — сульфолиаза — новый тиаминовын фермент, недавно обнаруженный японскими исследователями [300, 301].
Этот фермент катализирует расщепление сульфоацеталь-дегида с образованием уксусной кислоты и сульфита. Существенно то, что в данном случае субстратом, подвер-
< 1 > 2 3 4 5 6 7 .. 86 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed