Возникновение биологической организации - Кастлер Г.
Скачать (прямая ссылка):
Ген I Ген II
ДНК ......... ~ —
Гены взаимодействуют благодаря соответствию последовательностей оснований. Так как мы не знаем, насколько полным должно быть это соответствие, нельзя сказать, является ли оно случайным. Мы неоднократно поднимали этот вопрос и каждый раз приходили к заключению, что соответствие в геноме возникло, возможно, в процессе эволюции при наличии механизмов репликации и свертывания.
Еще одно обстоятельство, относящееся на этот раз к белкам, увеличивает правдоподобие высказанного пред-
положения. Ингибирование конечным продуктом типично для ферментных систем, и считается, что оно имеет в основном аллостерический характер, т. е. определяется двумя различными активными центрами в молекуле [20]. Это значит, что из 5—J0 ферментов один должен содержать два активных центра с родственной, хотя и различной специфичностью. Вероятность наличия какого-либо определенного активного центра в дополнение к уже имеющемуся равна произведению (3 на число пригодных наборов аминокислот в молекуле белка, что составляет, скажем, около 15- 10~4; вероятность наличия по крайней мере одной такой комбинации в 10 возможных ферментных системах равна примерно 1,5*10-2, а вероятность такого .расположения в каждой из примерно 100 ферментных систем равна 1,5- 10~4 или еще меньше. Эта величина вероятности еще приемлема, но объяснение функциональной связи между ферментами на основе структурных связей между последовательностями оснований представляется более привлекательным.
Если современная система нуклеиновых кислот развилась путем слияния цепочек, удвоения и последующего увеличения разнообразия в результате замены оснований [8], то история такого развития должна находить свое отражение в частичном повторении последовательностей аминокислот внутри молекулы одного белка и в молекулах разных белков. Это, действительно, нередко наблюдается [16].
При обсуждении вопроса о возникновении системы функций возникновение рибосомного аппарата постулировалось и не делалось никаких попыток объяснить его. Аналогичное допущение было неявно сделано и при обсуждении вопроса о возникновении организованной системы функций, иными словами — о возникновении клеточной оболочки. Динамическое управление системой, насчитывающей, как было сказано, около 104 генов и 10s рибосом, возможно только в том случае, если вся система сосредоточена в малом объеме, ограниченном какой-либо оболочкой. Предельные размеры системы определяются временем, затрачиваемым молекулой РНК на поиски молекулы ДНК, с которой она может соединиться. Отсюда следует, что большое разнообразие,
наблюдаемое в настоящее время, вместе с наличием динамического контроля должно было появиться уже после того, как система оказалась заключенной в оболочку.
ЛИТЕРАТУРА
1. Benser S., С h a rn р е S. D., A change From nonsense to sense in the genetic code, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S., 48, 1114—1121
(1962).
2. В r u i с e Т. C., Intramolecular catalysis and the mechanism of chymotrypsin action, Brookhaven Symp. Biol., 15, 52—84 (1962).
3. С a v a 1 i e r i L. F., Rosenberg В. H., The replication of DNA, Biophys. J„ 1, 317—352 (1961).
4. Crick F. H. C., On protein synthesis, Symp. Soc. Exptl. Biol., 12, 138—163 (1958).
5. D a n с о f f S. М., Q u a s 11 e r H„ The information content and error rate of living things. In: Information Theory in Biology (й. Quastler, ed.), Univ. Illinois Press, Urbana, pp. 263—273, 1953.
6. Erspamer V., Anastasi A., Structure and pharmacological actions of eledoisin, the active endecapeptide of the posterior salivary glands of eledone, Experientia, 18, 58—59 (1962).
7. F о x S., How did life begin? Science, 132, 200—208 (I960).
8. F r e e s e E. E., On the evolution of the base composition of DNA, J. Theoret. Biol., 3, 82—101 (1962).
9. Q a r e n A., G a r e n S., Genetic evidence on the nature of the repressor for alkaline phosphatase in E. coli, J. Mol. Biol., 6, 433—438 (1963).
10. G a r e n A., S i d d i q i O., Suppression of mutations in the alkaline phosphatase structural cistron of E. coli, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S., 48, 1121—1127 (1962).
11. Hartley B. S., On the structure of chymotrypsin, Brookhaven Symp. Biol., 15, 85—100 (1962).
12. J а с о b F., M о n о d J., Telenomic mechanisms in cellular metabolism, growth, and differentiation, Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 26, 398—401 (1961).
13. К о s h 1 a n d D. E„ Jr., The comparison of nonenzymatic and enzymatic reaction velocities, J. Theoret. Biol., 2, 75—86 (1962).
14. К о s h 1 a n d D. E., Jr., Biological specificity in proteinsmall molecule interactions. In: Proc. 1st Intern. Pharmacol. Mtg., Perga-mon Press, N. Y„ 7, 161-191 (1963).
15. Koshland D. E., Jr., Strumeyer D. H„ Ray W. J., Jr., Amino acids involved in the action of chymotrypsin, Brookhaven Symp. Biol., 15, 101—134 (1962).
16. L a n n i F., Analysis of sequence patterns in ribonuclease III: Variable-span pair-ordei analysis, J. Theoret. Biol., 4, 1—27
