Возникновение биологической организации - Кастлер Г.
Скачать (прямая ссылка):
Рассмотренная выше белковая система не самовос-производится; во всяком случае, мы не знаем механизма, с помощью которого она могла бы воспроизводиться. Тем не менее мы можем себе представить, что подобная система все же способна к самовоспроизведению. Если среди наличных ферментных функций есть функции, необходимые для построения аминокислот из имеющегося материала, для получения энергии из соответствующего «горючего» и для облегчения образования полипептидов (из аминокислот, соединяющихся случайным образом), то тогда весь этот комплекс может воспроизводиться и обладать свойствами, характерными для предбиологических систем, например примитивным обменом веществ, способностью конкурировать за питательные вещества с другими системами, находящимися
в той же среде, и — в результате борьбы за существо-вание — способностью к эволюции.
Решающий шаг в эволюции современных живых систем— это установление связи (типа симбиоза) между системой нуклеиновых кислот и белковой системой, связи, которая стала возможной благодаря возникновению рибосомного аппарата. Теории этого явления нет—мы знаем слишком много о рибосомном аппарате, чтобы позволить себе построить очень грубую модель, но недостаточно, чтобы создать подробную.
Требования и размер. Рассмотрим совокупность требуемых функций Fi, где t=l, 2, ..., А. Если это ферментные функции, то А должно равняться по крайней мере 100. Какая-либо функция может осуществляться совокупностью В из «-наборов; каждая совокупность будет представлена одним ^-набором. Пусть р, — вероятность того, что &-набор, выбранный случайным образом, обеспечивает функцию Fi. Для простоты предположим, что Рг = Р при всех значениях i (согласно приведенной выше оценке р лежит в пределах 10_3 и 10~6). Рассмотрим совокупность из С случайно выбранных ^-наборов и оценим вероятность того, что какая-то случайно выбранная совокупность С-наборов будет содержать по крайней мере по одному набору для каждой функции Fi.
Если р есть вероятность того, что некий случайный набор обеспечивает заданную функцию, то Ь = |ЗС равно ожидаемому числу ^-наборов, обеспечивающих эту функцию, в совокупности яз С 6-наборов. (Отметим, что Ь равно числу точно одинаковых й-наборов и отличается от В, т. е. от совокупности всех «-наборов, эквивалентных данному ^-набору.) Тогда е~ь — вероятность того, что совокупность С не содержит даже одного набора с требуемыми свойствами, а (1—е~ь) —вероятность того, что она содержит по крайней мере один такой набор.
Следовательно, вероятность возникновения какой-то полной совокупности Ре=( 1—е~ь)А равна вероятности того, что совокупность С содержит по крайней мере по одному набору каждого типа, где число требуемых типов равно А. Для оценки этой вероятности мы должны найти разумные оценки величины Ь, а значит, и С.
Эффективная длина последовательности аминокислот. Так как гибридная система нуклеиновая кислота — полипептиды должна вытеснять любую систему, в которой подобная связь отсутствует, то мы будем рассматривать только эффективное число наборов, которые могут связываться или кодироваться количеством нуклеиновой кислоты, присутствующим в простейших организмах, способных к самостоятельной жизни. Это количество соответствует 105—108 нуклеотидных пар и может кодировать последовательности аминокислот, состоящие из втрое меньшего числа элементов. Допустим, что 107 есть репрезентативное значение максимального числа аминокислот, которое может кодироваться.
В белке с общим числом аминокислот, равным С, число возможных положений ^-наборов тоже равно С, если считать, что каждое положение могло бы служить основанием. На самом деле это число оказывается меньшим. Любой и-набор, эквивалентный данному fe-набору, занимает всю длину Lh первичной цепочки. Это не имеет особого значения, если С очень велико, но если вся молекула белка разделена на m отдельных частей (длиной С/m), то число пригодных положений будет равно
Для оценки этого концевого эффекта рассмотрим весь белок размером С=107 аминокислот. Если функциональные белковые молекулы содержат около 300 аминокислот, то т~3-104. Lh может равняться половине длины соответствующего полипептида, т. е. 150; следовательно, т/~4,5*106, или примерно 0,5 С. Далее, не все аминокислоты оказываются доступными — часть их скрыта внутри белковой молекулы. (Отметим, что доступность аминокислот может изменяться во время реакции по механизму «руки и перчатки», постулированному Кошлан-дом [14].)
Для того чтобы получить хотя бы грубое представление о величине коэффициента доступности, рассмотрим следующий пример. Пусть большой куб составлен из малых кубиков и на его ребро приходится а малых ку-
биков. Тогда малые кубики, не достигающие поверхности большого, образуют куб, на ребро которого приходится (а—2) кубика; число кубиков, образующих поверхность этого куба, равно
а3 — (а — 2)3 = 8 + 6а2 — 12а.
В кубе, составленном из 125 кубиков, 98, или 78%, кубиков лежат на поверхности; если число кубиков равно 1000, то на поверхности их окажется 488. Следовательно, если молекула белка имеет примерно кубическую форму, то около 50—75% входящих в нее аминокислот располагаются на поверхности, т. е. оказываются доступными. Эта оценка, вероятно, завышена в два раза, если рассматривается не вся аминокислота, а только ее остаток; безусловно, такая оценка не вполне правильна, так как в водной среде гидрофильные остатки будут стремиться к поверхности, а гидрофобные — к внутренней части белковой молекулы. Вместе с тем эта оценка занижена, поскольку форма белковых молекул сложнее простой кубической. Во всяком случае, коэффициент доступности, равный 50%, представляется вполне приемлемым.
