Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Кашнер Д. -> "Жизнь микробов в экстремальных условиях" -> 200

Жизнь микробов в экстремальных условиях - Кашнер Д.

Кашнер Д. Жизнь микробов в экстремальных условиях — М.: Мир, 1981. — 521 c.
Скачать (прямая ссылка): jiznmikrobovvextrimusloviyah1981.djvu
Предыдущая << 1 .. 194 195 196 197 198 199 < 200 > 201 202 203 204 205 206 .. 267 >> Следующая

E. colib 18,4 18,2 0,2 1,003
Клеточные оболочки, в H. cutirubrum 27,6 6,9 20,7 1,204
целом
Клеточные оболочки H. halobium3 28,0 7,3 20,7 1,423
Внешний слой мембран 25,7 8,2 17,5 1,124
ной фракции
Красный осадок 24,0 7,2 16,8 1,022
Пурпурная мембрана 13,6 7,4 6,2 0,610
Надосадочная жидкость 29,2 7,1 22,1 ¦ 1,371
Газовые вакуоли4 H. halobium 21,2 10,9 10,3 0,997
1 Пжводятся в сокращенном виде из работы Лани (Lanyi, 1974), табл. 1,. .
2 Отношение обьемов аминокислотных остатков.
3 См. в тексте методы разделения разных частей оболочки. «Красный осадок» и «пурпурные мембраны» были получены после диализа против дистиллированной воды; части оболочки, остающиеся в растворе, представляют собой надосадочнуго жидкость.
* Средние данные, полученные в двух разных лабораториях.
5 Из работы Falkenberg et. al., 1976.___________________________________________________
полианионы. Несколько лет назад Бэкстер (Baxter, 1959) предположил, что соли способствуют сохранению активности ферментов галофильных микроорганизмов благодаря тому, что катионы экранируют отрицательно заряженные группы и предотвращают их взаимное отталкивание (обусловленное этими зарядами), искажающее конформацию белков. Если это действительно так, то можно ожидать, что двух- и поливалентные катионы, такие, как Mg2+ Са2+, спермин, имеющие значительно большую плотность зарядов, чем одновалентные катионы, будут намного эффективнее, чем последние, способствовать сохранению активности и (или) стабильности ферментов. Это получило подтверждение
при исследовании ряда ферментов экстремальных галофилов (Lanyi, 1974а).
Установлено также, что для предохранения оболочек экстремальных галофилов от разрушения необходимы значительно более низкие концентрации двухвалентных катионов, чем одновалентных (Brown, 1964а; Kushner, 1964b; Kushner, Onishi, 1966).
Хотя экранирование катионами отрицательных зарядов, несомненно, играет важную роль в действии солей на ферменты и другие белки экстремально галофильных бактерий, результаты довольно подробных исследований (Lanyi, 1974а; Lanyi, Stevenson, 1970) показали, что не все эффекты солей обусловлены экранированием зарядов. Прежде всего концентрации солей одновалентных катионов, необходимые для поддержания активности или стабильности ферментов, слишком высоки. Известно, что одновалентные катионы могут также экранировать заряды таких сильно заряженных полианионов, как ДНК или полиглутаминовая кислота, однако для нейтрализации этих зарядов достаточно 0,2 М NaCl, т. е. значительно меньше, чем для защиты или активации ферментов экстремальных галофилов. Лани (Lanyi, 1974а) отметил, что, хотя ДНК и полиглутаминовая кислота легко проницаемы для растворителя (воды) и. растворенных ионов, это не обязательно так в случае белков. При очень высоких концентрациях солей следовало бы вносить поправку на уменьшение их экранирующего действия вследствие сжимания полипептидных цепей. Действительно, полиглутаминовая кислота становится нестабильной при очень высоких концентрациях NaCl или КС1. Эти соображения показывают, что было бы неверно и нецелесообразно объяснять действие солей на ферменты или другие белки галофилов только экранированием их полианионного заряда.
Лани (Lanyi, 1974а), а также Лани и Стивенсон (Lanyi, Stevenson, 1970) рассмотрели возможность того, что очень высокие концентрации NaCl или некоторых других солей необходимы для стабилизации гидрофобных взаимодействий в белках экстремальных галофилов. Такие взаимодействия, в норме имеющие очень важное значение для сохранения структуры белков, в белках галофилов выражены слабее, чем в обычных белках.
Известно, что соли влияют на гидрофобные взаимодействия в основном путем изменения структуры воды. Когда в воде растворяются такие гидрофобные соединения, как толуол или неполярные группы аминокислот, происходит снижение энтропии вследствие увеличения упорядоченности структуры воды вокруг этих групп. Когда же неполярные группы, отталкивая водную фазу, взаимодействуют друг с другом с образованием «гидрофобных связей», энтропия увеличивается. Эти связи, по-видимому, поддерживаются скорее за счет исключения воды, чем в результате активного притягивания неполярных молекул. Роль гидрофоб-
ных связей в белках и в образовании биологических структур, состоящих из многих белковых субъединиц, детально рассмотрена в других работах (Lanyi, 1974а; Kushner, 1968).
Можно считать, что снижение растворимости белков («высаливание») в присутствии таких солей, как NaCl или Na2S04, и повышение их растворимости под действием таких солей, как NaSCN или NaCLC>4, происходят главным образом благодаря влиянию анионов на структуру воды. «Высаливающие» анионы ослабляют взаимодействие неполярных групп с водой и усиливают гидрофобные взаимодействия в неводной части молекулы. Анионы, вызывающие растворение белков, облегчают взаимодействие неполярных групп белка с водой и, следовательно, ослабляют внутримолекулярные гидрофобные взаимодействия.
Предыдущая << 1 .. 194 195 196 197 198 199 < 200 > 201 202 203 204 205 206 .. 267 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed