Жизнь микробов в экстремальных условиях - Кашнер Д.
Скачать (прямая ссылка):
-¦* Veronese F. М., Воссй E., Fontana A. (1976). Isolation and properties of 6-phosphogluconate dehydrogenase from Escherichia coli. Some comparisons with the thermophilic enzyme from Bacillus stearothermophilus, Biochemistry, 15, 4026—4033.
Von Hippel R. FL, Eschleich T. (1969). The effects of neutral salts on the structure and conformational stability of macromolecules in solution, (Timasheff S., Fasman G„ eds.), Biological Macromolecules, Vol. 11, pp. 417—557, Marcel Dekker, New York.
* Voordouw G., Roche R. S. (1975). The role of bound calcium ions in ther-
mostable proteolytic enzymes. II. Studies on thermolysin, the thermostable protease from Bacillus thermoproteoluticus, Biochemistry, 14, 4667—4673.
-* Voordouw G., Milo C., Roche R. S. (1976). Role of bound calcium ions in thermostable proteolytic enzymes. Separation of intrinsic and calcium ion contributions to the kinetic thermal stability, Biochemistry, 15, 3716—3724.
Wedler F. C., Hoffman F. M. (1974a). Glutamine synthetase of Bacillus stearothermophilus. I. Purification and basic properties, Biochemistry, 13, 3207—3214.
"Wedler F. C., Hoffman F. M. (1974b). Glutamine synthetase of Bacillus stearothermophilus. II. Regulation and thermostability, Biochemistry, 13, 3215— 3221
-* Wedler F. C., Carfi /., Ashour A. E. (1976). Glutamine synthetase of Bacillus stearothermophilus. Regulation, site interactions, and functional information, Biochemistry, 15, 1749—1755.
Weerkamp A., MacElroy R. D. (1972). Lactate dehydrogenase from an extremely thermophilic Bacillus, Arch. Microbiol., 85, 113—122.
Welch W. М., Buttlaire D. H., Herch R. Т., Himes R. H. (1971). The subunit structure of formyltetrahydrofolate synthetase, Biochim. Biophys. Acta, 236, 599—611.
Whiteley H. R., Osborn M. J., Huennekens F. M. (1959). Purification and properties of the formate-activating enzyme from Micrococcus aerogenes, J. Biol. Chem., 234, 1538—1543.
Williams R. A. D. (1975). Caldoactive and thermophilic bacteria and their thermostable proteins, Sci. Prog. Oxf., 62, 373—393.
Wisdom C., Welker N. E. (1973). Membranes of Bacillus stearothermophilus: factors affecting protoplast stability and thermostability of alkaline phosphatase and reduced nicotinamide adenine dinucleotide oxidase, J. Bacteriol., 114, 1336—1345.
Yasunobu К. Т., Tanaka M. (1973). The types, distribution and nature, structure-function, and evolutionary data of the iron-sulfur proteins, (Lovenberg W., ed.), Iron-Sulfur Proteins, Vol. 2, pp. 27—130, Academic Press, London and New York.
* Yeh М. E., Trela J. M. (1976). Purificaton and characterization of a repressib-
le alkaline phosphatase from Thermus aquaticus, J. Biol. Chem., 251, 3134—3139.
Yoshida M. (1972). Allosteric nature of thermostable phosphofructokinase from an extreme thermophilic bacterium, Biochemistry, 11, 1087—1093.
Yoshida М., Oshima T. (1971). The thermostable allosteric nature of fructose-1,6-diphosphatase from an extreme thermophile, Biochem. Biophys. Res. Commun., 45, 495—500. .
Yoshida М., Oshima Т., Imahori К (1971). The thermostable allosteric enzyme: phosphofructokinase from an extreme thermophile, Biochem. Biophys. Res. Commun., 43, 36—39.
Yoshida М., Sotie N., Hirata Н., Kagawa Y, (1975). A highly stable adenosine triphosphatase from thermophilic bacterium. Purification, properties and reconstitution, J. Biol., Chem., 250, 7910—7916.
* Yoshida М., Sone N.. Hirata И., Kagawa Y. (1977). Reconstitution of adenosine triphosphatase of thermophilic bacterium from purified subunits, J. Biol. Chem., 252, 34-80—3485.
Yutani К. (1976). Role of calcium ion in the thermostability of a-amylase produced from Bacillus stearothermophilus, (Zuber H., ed.), Enzymes and Proteins from Thermophilic Microorganisms, Experientia Suppl., 26, pp. 91—103, Birkhauser Verlag, Basel and Stuttgart.
ЖИЗНЬ МИКРООРГАНИЗМОВ
ПРИ ЭКСТРЕМАЛЬНЫХ ЗНАЧЕНИЯХ pH
Т. Ленгуорси
(Т. A. Langworthy, University of South Dakota)
I. ВВЕДЕНИЕ
Давно было установлено, что концентрация водородных ионо-в играет роль фактора, определяющего границы существования живой материи. Вероятно, это — один из важнейших факторов, влияющих на рост и размножение организма. Концентрация водородных ионов воздействует на ионное состояние, а следовательно, и на доступность для организма многих метаболитов и неорганических ионов. Невозможно переоценить ее влияние на стабильность и функции макромолекул в биологических процессах. Большая часть организмов наилучшим образом развивается при концентрации ионов водорода, близкой к pH 7 (10~7 М), что характерно для многих природных сред. Очень высокие (кислая реакция) или очень низкие (щелочная реакция) концентрации водородных ионов обычно токспчиы для большинства организмов. В общем предельные концентрации ионов водорода, выше и ниже которых известные в настоящее время организмы прекращают рост и размножение, приблизительно равны pH 1 (ОД М), что отмечено лишь для немногих бактерий и грибов, и pH 11 (10-11М), что наблюдается в случае некоторых водорослей, грибов и бактерий (Souza et al, 1974). Большинство организмов живет при pH от 4 до 9, причем их оптимальный рост наблюдается в среде, близкой к нейтральной. Хотя многие организмы обладают способностью развиваться или выживать при значениях pH, лежащих за пределами этого интервала, истинный оптимум pH для их роста обычно находится в диапазоне нормальных значений pH. Подобные организмы рассматриваются как кислото- или щелочетолерантные. Кислотолюбивые (ацидофильные) организмы, облигатно нуждающиеся для роста в чрезвычайно низких величинах pH (3 или менее), встречаются крайне редко. Еще меньше примеров щелочелюбивых (алкалофильных) организмов, требующих для своего роста значений pH до 10 и выше. Многие сообщения о развитии микроорганизмов при экстремальных значениях pH основаны на измерениях pH окружающей среды, в которой обнаружены эти организмы. Однако тщательно контролируемые исследования»
