Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Кашнер Д. -> "Жизнь микробов в экстремальных условиях" -> 135

Жизнь микробов в экстремальных условиях - Кашнер Д.

Кашнер Д. Жизнь микробов в экстремальных условиях — М.: Мир, 1981. — 521 c.
Скачать (прямая ссылка): jiznmikrobovvextrimusloviyah1981.djvu
Предыдущая << 1 .. 129 130 131 132 133 134 < 135 > 136 137 138 139 140 141 .. 267 >> Следующая

синтетаза (60)
Г лутаминсинтетаза В. s. 50---65 70---75 <60 Кофакторы-{- + 4,6 Hachimori et al., 1974;
Субстрат (70) Wedler, Hofman, 1974a,b
Тимидинкиназа В. s. 50---65 70---75 75 Не Не Не Kobayashi et al., 1974
РНК-полимераза (ДНК- В. s. 50---65 70---75 <60 Не Не Не Air, Harris, 1974
зависимая) Т. а. 70 79 60 Не Не Не To же
Т. t. 70 85 >70 Не + Не Date et al., 1975
а-Амилаза В. s. 50---65 70---75 50 Са2+ (<70) Не 9,3 Ogasahara et al., 1970;
Pfueller, Elliott, 1969
В. cd 72 82 45 Са2+ (70) Не Не Heinen, Lauwers, 1976
Термолизин В. t. 50---60 Не <50 Са2+ (80) --- Не Dahlguist et al., 1976;
Неорганическая пирофос- В. s. 50---65 70---75 65 Не Не Не
фатаза
Аминопептидаза I Е s. 50---65 70---75 >80 Не --- Не Roncari, Zuber, 1969
Аденозинтр ифосфатаза В. i. 50---65 70---75 65 Не Не Не Hachimori et al., 1970
Эстераза В. s. 50---65 70---75 50 Не + Не Matsunada et al., 1974
1 В таблицу включены только те ферменты, которые были получены в достаточно гомогенном состоянии.
* Сокращения: В. s. — Bacillus stearothermophilus\ Т. X-l — Thermus Х-1; Т. а. — Thermus aquaticus\ Т. t. — Thermus thermophilus; С. ts. — Clostridium, thermosaccharolyticum; T. f. — Thermus flavusi G. ta. — Clostridium thermoaceticum; B. cd. — Bacillus caldolyticus\ B, t. — Bacillus thermoproteolyticus', He — нет сведений; pi — изоэлектрическая точка,
3 Значения и Tmzx для всех перечисленных термофилов взяты из главы, написанной Теней и Броком для этой книги, за исключением Bacillus caldclyticus (Williams, 1975) и Bacillus thermoproteolyticus (Encio, 1962).
4 При измерении термостабнльности разных ферментов были использованы неодинаковые условия, поэтому в некоторых случаях на внутреннюю термостабильность могли оказывать влияние другие компоненты системы.
5 Знак «-*-» означает, что кривая на графике Аррениуса имеет перегиб, а знак «—> поставлен в тех случаях, когда такой перегиб от-су тствует.
измерениях и, следовательно, отражают влияние температуры но только на фермент, но и на субстрат и другие факторы, характер обычно наблюдаемого перегиба кривой согласуется с представлением об изменении конформации белка (Нап, 1972). Одним из наиболее убедительных доказательств того, что перегиб иа графике Аррениуса обусловлен конформационными изменениями белка, служит глутаминсинтетаза, у которой перегиб на кривой активности обнаруживается при 58°С, а чувствительность к про-теолизу проявляется при температуре выше 55СС.
а. Небелковые стабилизирующие факторы. Как видно из табл. 6.1, некоторые ферменты, выделенные из термофилов, не устойчивы при оптимальной температуре роста данного организма, что наводит на мысль о присутствии в клетках термофилов дополнительных стабилизирующих факторов. Хотя попытки обнаружить специфические стабилизирующие факторы оказались безуспешными (см. разд. 6, III, Б), вполне вероятно, что обычные клеточные компоненты, такие, как кофакторы, субстраты, мембраны и внутриклеточная среда, содержащая сильно заряженные макромолекулы, в целом обеспечивают необходимую дополнительную стабилизацию ферментов. К сожалению, лишь немногие исследователи уделяли внимание влиянию этих факторов на термостабильность белков. Одним из самых наглядных примеров стабилизации фермента субстратом и модификаторами служит глутаминсинтетаза из В. stearothermophilus. Этот фермент быстро теряет активность при 65°С, если в среде отсутствуют глутамат и ионы NH^ (или АТР; Wedler, Hoffmann, 1974 b), но устойчив в течение 5 ч при 70°С в присутствии глутамата и ионов Mg2+ и NH4+ (Hachimori et al., 1974). Глутаминсинтетаза стабилизируется также модификаторами, действующими по принципу обратной связи, особенно аланином, гистидином и СТР (Wedler, Hoffmann, 1974b). Хотя нам не известны какие-либо сообщения о стабилизации коферментами очищенных ферментов из термофилов, есть данные о том, что пиридоксальфосфат увеличивает термостабильность препарата частично очищенной треониндезаминазы (Thomas, Kuramitsu, 1971). Для стабилизации внеклеточных гидролаз, ианример а-амилазы и термолизина, по-видимому, требуется присутствие кальция (см. разд. 6, IV, В). Единственным высокоочищениым ферментом, для термостабильности которого показана необходимость сильно заряженной окружающей среды, является глюкозо-6-фосфат — дегидрогеназа В. coagulans (ГФДГ; см. разд. 6, III, Г).
б. Влияние температуры и воды на вторичные взаимодействия. При рассмотрении трех главных типов вторичных взаимодействий (т. е. ионных и водородных связей и неполярных взаи-
Предыдущая << 1 .. 129 130 131 132 133 134 < 135 > 136 137 138 139 140 141 .. 267 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed