Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Карасев В.А. -> "Биологическая химия. Том 31" -> 82

Биологическая химия. Том 31 - Карасев В.А.

Карасев В.А., Стефанов В.Е., Курганов Б.И. Биологическая химия. Том 31 — ВИНИТИ, 1989. — 201 c.
Скачать (прямая ссылка): nadmolekulyarniebiolog1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 76 77 78 79 80 81 < 82 > 83 84 85 86 87 88 .. 91 >> Следующая

Исходя из описанных выше принципов, была предложена [14] гипотетическая структура комплекса гликолитических ферментов, адсорбированного на внутренней поверхности мембраны эритроцитов. Эта структура представлена на рисунке 21. Метаболой имеет ось симметрии третьего порядка, перпендикулярную к плоскости мембраны, и содержит тройной набор гликолитических ферментов. Молекулярная масса комплекса составляет 4,5 МДа. 6-Фосфофруктокиназа на рисунке 21 изображена эллипсоидом вращения, размеры которого приняты равными размерам мышечной 6-фосфофруктокиназы [39, 58], Пи-руваткиназа также представлена эллипсоидом вращения. Остальные гликолитические ферменты условно изображены как сферические частицы, размеры которых соответствуют их молекулярной массе.
Рассмотрение структуры метаболона, представленного на рисунке 21, показывает, что предложенная структура является
Рис. 21. Гипотетическая структура комплекса ферментов гликолиза, формирующегося на внутренней поверхности мембраны эритроцитов (три проекции)
1 глюкозофосфатизомераза; 2—6-фосфофруктокиназа; 3 — фруктозобисфосфат-альдо-лаза; 4 — глицеральдегидфосфатдегидрогеназа; 5 — фосфоглицераткиназа; 6 — мульти-функциональный фермент, обладающий фосфоглицеромутазиой, бисфосфоглицеромутаз-ной и бисфосфоглицератфосфатазиой активностями; 7 — еиолаза; 8 — пируваткииаза; 9 — лактат дегидрогеназа; 10 — триозофосфатизомераза; 11 — глицерол-3-фосфатдегидро-геиаза; ^—димер белка полосы 3
фактически лишь первым этажом комплекса. Ферменты, находящиеся на вершине изображенного комплекса (глицерол-3-фосфатдегидрогеназа и триозофосфатизомераза), являются димерами, построенными из идентичных субъединиц. Можно полагать, что комплекс способен расти вдоль оси симметрии третьего порядка. Рост комплекса в плоскости, параллельной плоскости мембраны, будет блокироваться расположенной в центральной области комплекса мономерной фосфоглицератки-назой. Симметрия двухэтажного комплекса будет соответствовать точечной группе симметрии D3 аналогично симметрии предложенной нами структуры комплекса ферментов ЦТК. Двухэтажный комплекс содержит -шестикратный набор глико-литических ферментов* и образующийся при сборке такого комплекса микрокомпартмент состоит из шести отсеков.
* Не исключено, однако, что определенные димерные ферменты, располагающиеся на границе двух этажей (например, триозофосфатизомераза и/или глицерол-3-фосфатдегидрогеназа) «обслуживают» оба этажа, и двухэтажный комплекс будет содержать в таком случае трехкратный набор подобных ферментов
к
7.5.3. Комплекс ферментов гликолиза, адсорбированный на мышечных филаментах
Формирование гликолитического метаболона на мышечных филаментах физиологически оправдано, поскольку такое расположение метаболона обеспечивает поступление АТР, продуцируемого гликолитической системой, на АТРазные активные центры, расположенные на головках молекулы миозина. В качестве подложки для формирования комплекса ферментов гликолиза в мышцах рассматриваются молекулы актина [28, 61] и миозина [11]
Что можно сказать о расположении комплексов гликолити-ческих ферментов на мышечных филаментах? Тонкие и толстые нити миофибрилл, образованные преимущественно актином и миозином соответственно, выглядят в поперечном сечении миофибрилл упакованными в гексагональную решетку. Актиновая нить представляет собой двойную спираль, образованную глобулярными единицами (молекулами G-актина), с периодом около 36,5 нм [41]'. Миозиновая нить образована двенадцатью поднитями, упакованными вдоль основной оси нити по гексагональному типу. Поперечный разрез нити имеет вид треугольника с девятью поднитями на поверхности и тремя в центре. Расположение поперечных мостиков на поверхности миозиновой нити соответствует приблизительно двухзахо-довой 6/1-спирали [60].
Расположение комплексов гликолитических ферментов на мышечных филаментах должно быть, очевидно, таким, чтобы оно не нарушало их гексагональной упаковки. Это возможно в том случае, если комплекс формируется таким образом, что он имеет ось симметрии третьего порядка, совпадающую с основными осями актиновой или миозиновой нитей.
Один из путей проверки этого предположения состоит в определении адсорбционной емкости актина в отношении гликолитических ферментов. Число молекул фермента, которые связываются мономерами актина, укладывающимися в пределах одного периода спирали, должно быть кратно трем. В работе [20] была определена адсорбционная емкость актина в отношении лактатдегидрогеназы: (1,0+0,1)Х10“5 моль фермента на 1 г F-актина. Принимая молекулярную массу мономера актина равной 42 кДа и число мономеров актина, приходящихся на период спирали, равным 14, получаем, что в пределах одного периода спирали связываются 5,9±0,6 молекул лактатдегидрогеназы, то есть приблизительно 6 молекул фермента. Близкие значения (6,1 и 6,6 связанных молекул фермента на 14 мономеров актина) были рассчитаны нами для глицеральде-гидфосфатдегидрогеназы и фруктозобисфосфат-альдолазы на основании данных, представленных в работе [23]. Согласно данным Кларка и соавторов [74], комплекс F-актин-тропомиозин-
Предыдущая << 1 .. 76 77 78 79 80 81 < 82 > 83 84 85 86 87 88 .. 91 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed