Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Карасев В.А. -> "Биологическая химия. Том 31" -> 80

Биологическая химия. Том 31 - Карасев В.А.

Карасев В.А., Стефанов В.Е., Курганов Б.И. Биологическая химия. Том 31 — ВИНИТИ, 1989. — 201 c.
Скачать (прямая ссылка): nadmolekulyarniebiolog1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 74 75 76 77 78 79 < 80 > 81 82 83 84 85 86 .. 91 >> Следующая

Однако, in vivo а-кетоглутарадегидрогеназный комплекс адсорбирован на мембране, и поэтому можно допустить существование в нативных условиях однозначной структуры комплекса. Для митохондрий сердца млекопитающих задача по выяснению типа фиксации а-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса на мембране упрощается благодаря тому обстоятельству, что размеры комплекса сравнимы с расстоянием между внутренними поверхностями внутренней мембраны митохондрий из этого источника. Размер ребра куба, образованного транссукцини-лазой, составляет 11,7 нм [69]. Таким образом, длина диагонали куба (20 им) соответствует среднему расстоянию между внутренними поверхностями внутренней мембраны митохондрий сердца (15—30 нм по данным Шрера [64]). Поэтому мы
внутренняя мембрана
внутренняя 1 мембрана
Рис. 15. Структура серцевины а-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса (три проекции).
Овалондами обозначены димеры транссукцинилазы. z — ось симметрии третьего порядка
считаем, что транссукцинилаза располагается так, что две про-тивоположные вершины куба касаются противоположных поверхностей мембраны; при этом ось симметрии третьего порядка перпендикулярна этим поверхностям (рис. 15). Шесть молекул липоамиддегидрогеназы расположены на гранях куба и также касаются одной из поверхностей мембраны (это необходимо для обмена NAD и NADH с комплексом I цепи переноса электронов), а шесть молекул а-кетоглутаратдегидрогеназы прикреплены к тем ребрам куба, которые не касаются мембраны. Таким образом, а-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (рис. 16) имеет помимо оси симметрии третьего порядка еще три оси симметрии второго порядка (точечная группа симметрии D3). Вокруг этой структуры и должны располагаться другие ферменты, входящие в метаболой ЦТК (помимо ферментов ЦТК метаболой включает аспартатаминотрасферазу и нуклео-зиддифосфаткиназу, которые катализируют реакции, функционально тесно связанные с ЦТК).
Исходя из принципов, изложенных в разделе 7.4, была построена структурная модель комплекса ферментов ЦТК [15]. Принято, что симметрия комплекса ферментов ЦТК относится, как и симметрия а-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса, к точечной группе D3. Число асимметричных молекул каждого типа соответствует порядку группы [2], который для группы D3 равен шести. Следовательно, комплекс должен включать по шесть молекул каждого фермента.
Рис. 16. а-Кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (три проекции). Буквами обозначены: а — а-кетоглутаратдегиирогеназа, б — димер транссукцшшлазы:
лигтоамнддегидро!еназа; г — ось симметрии третьего потника; у, у' и </" - оси симмет-
рии второго порядка
Рис. 17. Схематическое изображение гексамерной структуры комплекса ферментов никла трикарбоновых кислот. Ось симметрии третьего порядка перпендикулярна плоскости рисунка; у, у' и у"—оси симметрии второго порядка
Структуру комплекса ферментов ЦТК можно представить в виде гексамера из шести идентичных асимметричных субъединиц (рис. 17). Каждая асимметричная субъединица (рис. 18) содержит тетрамер транссукцинилазы, по одной молекуле всех остальных ферментов и якорный белок (?2).
Общий вид комплекса ферментов ЦТК показан на рисунке 19. Размеры ферментов на схеме соответствуют их молекулярной массе. Комплекс «зажат» между противоположными поверхностями внутренней мембраны, при этом мембраны касаются все ферменты, за исключением сс-кетоглутаратдегидрогеназы и аспартатаминотрансферазы. В качестве якорных белков, ответственных за сборку комплекса ферментов ЦТК на мембране, выступают интегральные белки внутренней мембраны митохондрий, в том числе сукцинатдегидрогеназа. Высота комплекса вдоль оси симметрии третьего порядка составляет 20 нм, диаметр комплекса 50 нм. Молекулярная масса (без учета сукци-натдегидрогеназы) составляет 8 МДа.
Согласно данным Кондрашовой [5], ферменты дикарбоновой части ЦТК вместе с аспартатаминотрансферазой образуют «быстрый кластер» ЦТК, способный функционировать в обход трикарбоновой части цикла. Описываемая структура метаболо-на не противоречит этому представлению, поскольку ферменты «быстрого кластера» сгруппированы в ней вместе, в то время как ферменты трикарбоновой части (цитратсинтаза, аконитаза и изоцитратдегидрогеназа) находятся на периферии комплекса.
у Г Г /
1 — цитратсинтаза; 2 — аконитаза; 3 — нзо-цитратдегидрогеназа; 4 — а-кетоглутарат-дегндрогеназный комплекс (буквенные обозначения см. рнс. 16), 5 — сукцинаттиокиназа; 7 — фумараза; 8 — малатдегидоогеназа; 9 — аспартатаминотрансфераза; 10 — иуклеозид-дифосфаткнназа; Q — якорные белки; г — ось симметрии третьего порядка: у—ось симмет-
Рис. 18. Асимметричная субъединица комплекса ферментов цикла трикар-
боновых кислот (три проекции)
рии второго порядка
/////////
г
Внутренняя ] мембрана
\\\\\\\Чпзч\\\\Чч\\
/////////,*(////////, Внутренняя мембрана
Предыдущая << 1 .. 74 75 76 77 78 79 < 80 > 81 82 83 84 85 86 .. 91 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed