Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Карасев В.А. -> "Биологическая химия. Том 31" -> 51

Биологическая химия. Том 31 - Карасев В.А.

Карасев В.А., Стефанов В.Е., Курганов Б.И. Биологическая химия. Том 31 — ВИНИТИ, 1989. — 201 c.
Скачать (прямая ссылка): nadmolekulyarniebiolog1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 45 46 47 48 49 50 < 51 > 52 53 54 55 56 57 .. 91 >> Следующая

Оптимизация энергии выходного сигнала. Для того, чтобы совершился переход S2' в Р1, а не в какое-либо иное состояние, необходимо, чтобы на выходе сигнал имел такую величину, которая бы сводила к минимуму все побочные процессы, т. е. величина выходного сигнала в ССИВС должна быть оптимальной. Эта величина будет зависеть как от степени потерь энергии в процессе прохождения сигнала по ССИВС (что связано с их протяженностью), так и от последовательности групп, входящих в ССИВС, влияющей на величину потенциальных барьеров, преодолеваемых сигналом. В процессе эволюции могли отбираться такие структуры, у которых протяженные ССИВС обеспечивали не только синхронизацию прохождения сигнала со стадиями катализа, но и, в сочетании с последовательностью элементов в ССИВС, приводили к появлению на выходе сигнала оптимальной величины.
Дупликация и вращательная симметрия структур, содержащих ССИВС.
Согласно схеме 5.4, прохождение сигнала, в соответствии с принятым нами механизмом переноса энергии, сопровождается встречным кооперативным сдвигом протонов. В этом случае повторно сигнал от Qi = R—XjH к Q„ = R—Х„Н не может пойти, т. к. протоны находятся в положении, не благоприятном для переноса энергии. Однако в этом случае прохождение сигнала возможно в обратном направлении, при условии, если помимо промежуточных акцепторов энергии, существует и конечный акцептор, который обеспечит обращение направления сигнала. Таким акцептором не может быть продукт реакции Р1, т. к. с его уходом терялась бы вся энергия, рекуперированная ферментом, но может быть вторая молекула субстрата, находящаяся в конце ССИВС — S2 (рис. 3,а). Для обеспечения эквивалентности прямого и обратного направлений ССИВС, в соответствии с условием термодинамической обратимости переноса энергии по ССИВС, такая структура, как показано на
Рис. 3. Модель катализа олигомерными ферментами на основе ССИВС
рисунке 3, должна быть дуплицирована и иметь вращательную симметрию. Сигнал, после синхронизованного с изменениями субстрата Sj1-»^1 прохождения по ССИВС возвращается в АЦ1, переводит субстрат S1 из состояния S2‘ в продукт Р1, и далее направляется к S2 во втором активном центре. В результате субстрат переходит в активированное состояние Si2, образуется ФСК2, и сигнал возвращается обратно в ССИВС. Одновременно должна произойти замена продукта Р1 на новую молекулу субстрата S1 в АЦ1. Далее совершается аналогичный переход Si2—>-S22, синхронизованный с прохождением сигнала по ССИВС, образование продукта Р2, образование ФСК1 и замена продукта Р2 на молекулу S2.
Таким образом, завершается полный цикл катализа, в котором принимает участие олигомерная структура, состоящая, как минимум, из двух субъединиц, обладающая вращательной симметрией и содержащая 2 активных центра, функционирующих поочередно, то есть по механизму «флип-флоп». Обратим внимание, что симметрия ССИВС требует присутствия субстрата не только в каталитическом, но и в некаталитическом активном центре, который выполняет в этом случае роль аллостери-ческого регулятора. Подробнее этот вопрос будет рассмотрен позднее.
В целом изложенная нами модель катализа олигомерными ферментами, обоснованная в работах [11, 12], включает в себя следующие принципы: экзергоничности катализируемой реакции; рекуперации энергии через ССИВС путем формирования петли обратной связи; синхронизации прохождения сигнала по ССИВС со стадиями состояния субстрата; оптимизации величи-
II
ны выходного сигнала; дупликации и вращательной симметрии структур, содержащих ССИВС и поочередности функционирования активных центров. Механизм возникновения дупликации и вращательной симметрии структур, как принципиально важный, рассмотрен в следующем подразделе.
5.2.^. Рекомбинация и отбор активных дуплицированных структур как механизм предбиологической эволюции ферментов
Понятие элементарной дуплицированной открытой каталитической системы (ЭДОКС). Отсутствие в теории эволюционного катализа представлений об основных принципах построения биоструктур и механизмах переноса энергии в них, которые могли бы быть положены в основу анализа конкретных путей биогенеза, не позволили в рамках этой теории сформулировать подробный механизм предбиологической эволюции ферментов. Согласно А. П. Руденко, ЭОКС претерпевают в своем развитии цепи параллельных, независимых друг от друга эволюционных изменений, приводящих в конце концов к появлению катализаторов с максимальной активностью [22].. Для понимания процесса биогенеза ферментов этого, по-видимому, недостаточно, поскольку важно знать, каков тот идеальный механизм катализа и какова та структура катализатора, в направлении которой осуществляется развитие примитивных форм. Кроме того, существенно также указать механизм развития, благодаря которому осуществляется совершенствование биокатализаторов.
Сформулированные выше принципы модели катализа олигомерными ферментами на основе ССИВС, которые могут быть реализованы лишь на базе дуплицированных структур, обладающих вращательной симметрией, и являются в нашем подходе той идеальной структурой, к которой шло развитие примитивных ферментов [11]. Поскольку это развитие, как мы покажем ниже, могло осуществляться только с участием дуплицированных структур, не обладавших на первых порах той идеальной структурой, которая свойственна совершенным олигомерным ферментам, то мы впредь будем их именовать элементарными дуплицированными открытыми каталитическими системами (ЭДОКС)*. Эти системы обладают всеми параметрами ЭОКС А. П. Руденко, но являются дуплицированными и вследствие этого приобретают ряд новых особенностей, в первую очередь связанных со своеобразием способа их существования и механизмом совершенствования.
Предыдущая << 1 .. 45 46 47 48 49 50 < 51 > 52 53 54 55 56 57 .. 91 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed