Биологическая химия. Том 31 - Карасев В.А.
Скачать (прямая ссылка):
Спираль Зю образуется при взаимодействии
/+! I i+3 i+2
HN—С=0.. .HN—С=0-
групп в белках. При этом возникают две системы HN—С=0-групп, также имеющие одно направление:
3 2 5 4 7-6 9 8
HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN-C=0
2 1 4 3 6 5 8 7
-* HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN—С=0.
Листовые структуры. Образование листовых структур происходит в тех случаях, когда между собой контактируют растянутые в линию полипептидные цепи. В зависимости от направления контактирующих цепей возникает параллельная (цепи направлены в одну сторону) и антипараллельная (цепи направлены в противоположные стороны) p-структуры.
В случае параллельной p-структуры наблюдается равномерное распределение систем HN—С=0-групп, поочередно меняющих свое направление:
I ¦ 1 ¦
н 2 Н R
W
к Нч „ * Н-. _
JD %0 Р '0 i. мж \
При образовании антипараллельной ^-структуры участки с близко расположенными водородными связями чередуются с участками, имеющими отдаленное расположение водородных связей («большие пустоты»).
* 0 * 0 ¦
н И н ПН
/WvVt^vA,/
II Н II н II
?¦ 9| ?
I 1 I _ I
Ни Ни н
VvWvSV\
II Н II Н II
Направление систем HN—С=0-групп здесь также поочередно меняется. Необходимо отметить, что 'N—6=О-группа пролина (и оксипролина) может образовать в ССИВС, как правило, только одну водородную связь, что приводит к обрыву а-спирали или p-структуры. Именно это обстоятельство, наряду с конформационными искажениями, обусловливает, почему данные аминокислоты расположены в конце спиральных участков.
Системы Н N—С=0-групп в белках не существуют изолированно сами по себе, как это иногда представляют. Очень часто они встречаются в виде фрагментов различной длины, связывающие системы из полярных групп аминокислот.
4.2.3.0бразование ССИВС между макромолекулами
Контакты субъединиц белков. При взаимодействии субъединиц белков возможны контакты как между полипептидны-ми цепями, так и между аминокислотными остатками. В обоих случаях можно привести примеры возникновения непрерывных ССИВС. Как мы уже упоминали в разд. 3.1.4., наиболее распространенным контактом полипептидных цепей является образование антипараллельной p-структуры, где наблюдается вращательная симметрия и самокомплементарность области контакта каждой из субъединиц. При этом, очевидно, что системы попеременно меняющих направление HN—С=0-групп будет переходить из одной субъединицы в другую. Это создает предпосылки к тому, что если в каждой из субъединиц имеется связь между системой из HN—С=0-групп и кластером аминокислот, то через систему HN—С=0-групп такая связь между кластерами отдельных субъединиц может осуществляться. Мы обнаружили такую связь при анализе структуры конканавалина А, изученной детально методом РСА [69].
Однако не будет удивительным, если подобные взаимосвязи вскоре будут найдены между активными центрами взаимодействующих субъединиц белков-ферментов.
Помимо p-структур из полипептидных цепей в области контакта часто встречаются системы, состоящие из полярных групп остатков аминокислот. Это может быть продемонстрировано на примере контактов субъединиц вируса табачной мозаики [26]. ССИВС в этой области имеют следующий вид:
Отметим, что группы, у которых названия аминокислот подписаны сверху, принадлежат к верхнему слою субъединиц, а снизу—к нижнему слою. Степень разрешения, полученная авторами (0,25 нм), пока не позволяет с большой точностью представить картину всех взаимодействий в субъединицах ВТМ, однако эти данные четко показывают наличие ССИВС в области контакта субъединиц, образованных полярными группами аминокислот.
Присутствие ССИВС внутри надмолекулярных структур мы рассмотрим на примере белков, принимающих участие в окислительно-восстановительных процессах (глобинов, цито-хромов), а также на ряде ферментов. Принципиальной разницы в этих системах у различных типов белков не обнаруживается, что не удивительно, поскольку они состоят из одних и тех же полярных групп аминокислот.
Глобины. Одним из первых белков, изученных методом РСА, явился миоглобин кашалота [47];. Он участвует в переносе кислорода в мышцах и переходит при этом из окисленного состояния в восстановленное. Более 70% его полипептидной структуры свернуто в виде а-спиралей. В структуру белка входит гемная группировка с атомом железа в центре. Пятым лигандом этого атома является гис 93. Далее можно проследить следующую ССИВС:
90 89 His 93 |
... HN—C=0...H0...HN—C=N...Fe++ (l. il)
I I ' '
Asn 1Г HO—C=0...HN—C= rc cn H
