Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Карасев В.А. -> "Биологическая химия. Том 31" -> 24

Биологическая химия. Том 31 - Карасев В.А.

Карасев В.А., Стефанов В.Е., Курганов Б.И. Биологическая химия. Том 31 — ВИНИТИ, 1989. — 201 c.
Скачать (прямая ссылка): nadmolekulyarniebiolog1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 18 19 20 21 22 23 < 24 > 25 26 27 28 29 30 .. 91 >> Следующая

В настоящее время факт малой подвижности структуры при переходе из окисленного состояния в восстановленное подтвержден также на цитохроме с тунца [129], цитохроме c55i [84], а также на окисленной и восстановленной формах миоглобина кашалота [106]. В этих работах обнаруживается лишь незначительный сдвиг некоторых полярных аминокислот при изменении состояния белка. Следует отметить, однако, что по данным работы [105] в гемоглобине, который является тетрамером, обнаруживается перестройка водородных связей в области контакта субъединиц и, как следствие, значительное смещение субъединиц при переходе из окисленного состояния в восстановленное. По-видимому, олигомерная организация вносит в этот процесс некоторые дополнительные особенности.
Наибольшее значение в переносе электронов Диккерсон и сотр. [129] придают группе аминокислот, в основном лизинов,
расположенных в верхней части молекулы и сконцентрированных вокруг фен 82, которую они называют «активным центром» цитохрома с. Именно этот центр, по многочисленным данным, участвует в контакте цитохрома с с другими белками. В этой связи существенный интерес представляет гипотетическая модель комплекса цитохром-с-пероксидазы и цитохрома с, сконструированная с помощью ЭВМ на основе данных по РСА этих белков [108]. Авторы обнаружили 2 комплементарных участка у этих белков — циклическую группу аспарагиновых кислот в цитохром-с-пероксидазе и группу лизинов — «активный центр» в структуре цитохрома с. Было обнаружено также, что гис 180 связывает систему водородных связей, идущую от цитохром-с-пероксидазы к гему цитохрома с. Предполагается, что центральную роль в переносе электронов играют водородные связи и ионные взаимодействия. При этом обсуждается полупроводниковый механизм этого процесса. Другая возможность — перекрывание л-орбиталей циклических аминокислот, по-видимому, менее вероятна.
Необходимо также упомянуть, что в более ранней работе группы Краута [116], в которой была изучена структура окисленного цитохрома С2, обнаружено значительное количество систем полярных аминокислот, связанных водородными связями. На основе этой структуры авторы предположили, что цикл окисления-восстановления сопровождается перемещением протонов по системе водородных связей аминокислот, способствуя стабилизации того или иного состояния и ускорению самого цикла.
Из проанализированных работ можно сделать вывод, что большая часть концепций, основанных на изучении структуры цитохромов, связывает перенос электронов (и протонов) с системами водородных связей из полярных аминокислот, структура которых при переходе из окисленного состояния в восстановленное, существенно не меняется.
3.2.3. Физические концепции переноса протонов в биоструктурах
В предыдущих разделах при обсуждении проблем биоэнергетики мы так или иначе касались вопроса переноса протонов. Так, например, в концепции Вильямса [141, 142] «энергизован-ные» протоны движутся в гидрофобной зоне мембраны. Напомним, что и концепция Митчелла связана с созданием градиента концентрации протонов по обе стороны мембраны. Согласно Митчеллу [91], протеолипиды образуют Н-проводящий путь, пересекая поперек гидрофобный слой мембраны. Что касается переноса протонов вдоль мембраны, то, по его мнению, водная физиологическая среда является наиболее благоприятным переносчиком протонов [89]. Для объяснения протонпереносящих
свойств бактериородопсина также постулируется, что сс-спирали этого белка выполняют функции твердых носителей основных •и кислых групп, которые формируют протонпереносящий путь [102]. При этом предполагается образование систем водородных связей из аминокислот серина, треонина и тирозина.
Концепция Митчелла, связанная с переносом протонов, стимулировала создание физических моделей переноса протонов. Такие модели почти одновременно предложили две группы авторов. Так, согласно Данкер и Марвину [42], в белках при образовании контактов между двумя спиралями полярные аминокислоты могут образовывать системы водородных связей — полярные зоны, которые чередуются с неполярными, гидрофобными. Авторы предполагают, что в возникающих при этом порах может происходить перенос протонов скачками, подобно тому, как это имеет место в структуре льда [37]. При этом, по предположению авторов, миграция протонов по водородным связям будет сопровождаться волной конформационных изменений.
Другая группа авторов — Нагле и Моровиц [101] также используя аналогию со структурой льда, предложила несколько иную молекулярную модель переноса протонов через мембрану. Предполагается, что некоторые ОН-группы полярных аминокислот (серина, треонина, тирозина и аспарагиновой кислоты) образуют в гидрофобных условиях системы водородных связей:
НО.
С
I
но.
с
I
..но-.
с
Предыдущая << 1 .. 18 19 20 21 22 23 < 24 > 25 26 27 28 29 30 .. 91 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed