Биофизическая химия. Том 2 - Кантон Ч.
Скачать (прямая ссылка):
Abragam А., 1961. The Principles of Nuclear Magnetism, London, Oxford
Univ. Press.
Carrington A., McLachlan A.D., 1979. Introduction to Magnetic Resonance,
New York, Halsted Press. Feher G., 1970. Electron Paramagnetic Resonance
with Applications to Selected Problems in Biology (Les Houches Lectures,
1969), New York, Gordon and Breach.
James T.L., 1975. Nuclear Magnetic Resonance in Biochemistry, New York,
Academic Press. [Широкое освещение принципов метода ЯМР и его применения
в биологических исследованиях.]
Lynden-Bell R.M., Harris R.K., 1969. Nuclear Magnetic Resonance
Spectroscopy, London, Thomas Nelson. [Вводный курс.]
Pople J.A., Schneider W.G., Bernstein H.J., 1959. High-Resolution Nuclear
Magnetic Resonance, New York, McGraw-Hill. [Классическое описание метода
ЯМР.]
Roberts J.D., 1959. Nuclear Magnetic Resonance, New York, McGraw-Hill.
[Популярный вводный курс, в котором акцент сделан на применении ЯМР в
органической химии. Хотя этот курс опуоликован в 1959 г., он сохраняет
свою ценность благодаря изложению в нем основных принципов метода.]
Slichter С.Р., 1963. Principles of Magnetic Resonance, New York, Harper
and Row.
Swartz H.M., Bolton J.R., BorgD.C., eds., 1972. Biological Applications
of Electron Spin Resonance, New York, Wiley-lnterscience. [Гл. 1,
написанная Болтоном, представляет собой введение в теорию ЭПР. В гл. 2,
написанной Смитом, излагается метод спиновой метки. В других главах
освещаются различные приложения этого метода.]
Wertz J.E., Bolton J.R., 1972. Electron Spin Resonance: Elementary Theory
and Applications, New York, McGraw-Hill. [Хорошее введение в основы ЭПР.]
Специальная
Berliner L.J., ed., 1976. Spin Labeling, New York, Academic Press.
Berliner L.J., ed., 1978. Spin Labeling II, New York, Academic Press.
Bowden F.L., 1975. In: Techniques and Topics in Bio-Inorganic Chemistry,
ed. C.A.McAuliffe, New York, Wiley, p.205.
Dwek R.A., 1973. Nuclear Magnetic Resonance in Biochemistry: Applications
to Enzyme Chemistry, Oxford, Clarendon Press.
Hunkapillar M. W., Smallcombe S.H., Whitaker D.R., Richards J.H., 1972.
Carbon nuclear magnetic resonance studies of the histidine residue in a-
lytic protease: Implications for the catalytic mechanism of serine
proteases, Biochemistry, 12, 4732.
Karplus М., 1959. Contact electron-spin coupling of nuclear magnetic
moments, J. Chem. Phys., 30, 11. Karplus М., 1963. Vicinal proton
coupling in nuclear magnetic resonance, J. Amer. Chem. Soc., 85, 2870.
Levy G., ed., 1976. Topics in Carbon-13 NMR Spectroscopy, vol. 2, New
York, Wiley.
McConnell H.M., 1971. Spin-label studies of cooperative oxygen binding to
hemoglobin, Ann. Rev. Bi-ochem., 40, 227.
Moon R.B., Richards J.H., 1973. Determination of intracellular pH by 31 P
magnetic resonance, J. Biol Chem., 248, 7276.
Roberts G.C.K., Jardekzky O., 1970. Nuclear magnetic resonance
spectroscopy of amino acids, peptides and proteins, Adv. Protein Chem.,
24, 447.
Sykes B..D., Scott M.D., 1972. Nuclear magnetic resonance studies of the
dynamic aspects of molecular structure and interaction in biological
systems, Ann. Rev. Biophys. Bioengin, 1, 27.
Ugurbil K., Norton R.S., Allerand A., Bersohn R., 1977. Studies of
individual carbon sites of azurin from Pseudomonas aeruginosa by natural-
abundance carbon-13 nuclear magnetic resonance spectroscopy,
Biochemistry, 16, 886.
UgurbilK., Rottenberg H., GLynn P., Shulman R.G., 1978. 31 P nuclear
resonance studies of bioenergetics and glycolysis in anaerobic
Escherichia coli cells, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 75, 2244.
12 84
Глава 10 Размер и форма макромолекул
10.1. Методы прямого наблюдения
Насколько велика молекула и как она выглядит? Эти вопросы возникают
сразу, когда речь заходит о любой биологической молекуле. Существует
множество методов, позволяющих ответить на эти вопросы. Однако получаемая
с их помощью информация различна как по степени надежности, так и по
степени разрешения структуры макромолекулы. Начнем наше обсуждение с
методов, наиболее близких к оптическим методам прямого наблюдения больших
объектов.
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ МОЛЕКУЛ
В методах, дающих наиболее полные сведения о размерах и форме
макромолекул, необходимо применение образцов в твердом состоянии.
Наиболее простым является метод прямого наблюдения макромолекул в
электронном микроскопе. Современные электронные микроскопы обеспечивают
разрешение до 2 - 4 А; этого вполне достаточно для наблюдения многих
важных структурных особенностей при условии, что достигнут
соответствующий контраст между образцом и поддерживающей его пленкой-
подложкой. Рассеяние электронов пропорционально квадрату атомного номера
рассеивающего атома. Так, рассеивающая способность урана в 104 раз
больше, чем рассеивающая способность водорода.
Биополимеры и соответствующие пленки-подложки состоят в основном из
легких атомов. Поэтому контраст для прямого наблюдения фактически любого
биополимера оказывается недостаточным, за исключением таких макромолекул,
