Биофизическая химия. Том 2 - Кантон Ч.
Скачать (прямая ссылка):
момента можно представить в виде
< ^0ФУ1 м I > = <^vlA*e(/?)l^v'> (8-83)
где черезpe(R) обозначен интеграл по электронным координатам
<1(r),0l#*l14r0>, который является функцией ядерных координат R и
представляет собой просто дипольный момент молекулы в основном
электронном состоянии. Разложим iie(R) в ряд Тейлора в окрестности R0 -
равновесного положения ядер:
/ dfie(R)\
HJLR) = /*е(Яо)+ ) я (я - Л0)+ - (8-84)
Подставив это выражение в формулу (8.83), мы увидим, что матричный
элемент от первого члена разложения, который равен pe(R 0)< Фу I Фу.) ,
обращается в нуль, так как фу и Фу., будучи разными собственными
функциями одного и того же гамильтониана, ортогональны. Второй член
разложения (8.84) приводит к отличному от нуля выражению1^
<?0<Umi'Mv >=( <*"1Л1*у.> (8.85)
\ 3R / "о
Таким образом, момент перехода представляется в виде произведения
изменения дипольного момента для основного состояния при изменении
колебательной координаты на матричный элемент самой этой координаты.
Путем простого рассмотрения часто можно предсказать, способно ли данное
колебание приводить к поглощению в инфракрасной области. Например, в
линейной, молекуле С02 колебания, отвечающие симметричному растяжению
связей, не приводят к появлению полос поглощения в инфракрасной области,
в то время как асимметричное растяжение связей и колебания,
сопровождающиеся их изгибом, дают вклад в ИК-спектр. Моменты переходов
будут направлены вдоль направления изменения дипольного момента:
Для молекулы, состоящей из трех или более атомов, выражение типа (8.85)
следует записать для каждой из нормальных координат. Именно это
обстоятельство символизирует знак частной производной в формулах (8.84) и
(8.85). - Прим.ред.
ДРУГИЕ ОПТИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ 115
Симметричное растяжение -0=С=0- Не сопровождается погло- дц/dR = О
щением ИК-света
Асимметричное 0=С=0- Сопровождается погло- - Дд/ДР
растяжение I щением
Колебания, приводящие 0=С=0 Сопровождается I 3 ц/dR
к изгибу связей * * поглощением
КОЛЕБАТЕЛЬНЫЕ СПЕКТРЫ ПОЛИМЕРОВ
Наиболее интересным в случае биополимеров является вопрос о влиянии
конформации на нормальные колебания. Как и при анализе электронных
спектров, имеет смысл уделить основное внимание изменению спектра
хромофора при образовании той или иной вторичной структуры. В случае
белков и полипептидов наибольший интерес вызывают три инфракрасные
полосы. Все они связаны с колебательными переходами в пептидном остове и
могут быть отнесены на счет нормальных колебаний простых групп атомов.
Это полосы, отвечающие растяжению связей N-Н и С=0 с гтах - 3300 и -1630
- 1660 см-1 (полоса амид I) соответственно и деформации связи N-Н с ''max
1^20 - 1550 см-1 (полоса амид II). Эти полосы довольно легко
зарегистрировать, поскольку каждое пептидное звено дает вклад в их
интенсивность, a D20 слабо поглощает в этой области.
В табл. 8.5 приведены некоторые характеристики указанных выше
спектральных полос. Валентные колебания С=0 и N-Н поляризованы строго
вдоль связей. Полоса амид П поляризована почти параллельно пептидной
связи С-N и, следовательно, почти перпендикулярно связи N-Н. Оказывается,
что колебания, порождающие эту полосу, представляют собой комбинацию
примерно одинаковых вкладов от растяжения связи С-N и деформации связи N-
Н.
Образование водородной связи приводит к сдвигу энергии этих трех
пептидных колебаний (табл. 8.5). Две полосы, отвечающие валентным
колебаниям, смещаются в область более низких энергий. Это легко понять,
поскольку наличие водородной связи облегчает смещение кислорода
карбонильной группы в направлении донора протона и азота амидной группы в
направлении акцептора. Полоса амид II смещается в сторону ббльших
энергий. Изогнуть связь N-Н становится труднее, так как водородные связи
обладают почти линейной конфигурацией, и атом водорода стремится
сохранить свое положение между двумя электроотрицательными атомами. Кроме
того, из табл. 8.5 следует, что с помощью ИК-спектроскопии можно
различать а-спирали и /3-слои. В действительности это не всегда удается
из-за трудностей, которые мы рассмотрим ниже.
Для ориентированных полипептидных образцов мощным методом исследования
структуры является инфракрасный дихроизм. В а-спирали пептидные
водородные связи N-Н . . .С=0 ориентированы параллельно продольной оси
молекулы. Следовательно, при растяжении связей N-Н и С=0 (полоса амид I)
будет поглощаться ИК-свет, поляризованный преимущественно вдоль оси
спирали, а свойства полосы амид II будут прямо противоположными. На рис.
8.26 представлен типичный спектр линейного дихроизма а-спирали. В случае
/3-слоя продольная ось структуры лежит вдоль направления пептидной цепи.
Пептидные водородные связи перпендикулярны этой оси (см. рис. 2.23), и,
следовательно, в ориентированных /3-слоях каждая полоса будет иметь
дихроизм, противоположный тому, который наблюдается для соответствующих
полос а-спирали.
8*
116
ГЛАВА 8
Таблица 8.5
ХАРАКТЕРИСТИКИ ОСНОВНЫХ ИНФРАКРАСНЫХ ПОЛОС ПОГЛОЩЕНИЯ ПЕПТИДНОЙ ГРУППЫ4
