Критическая соленость биологических процессов - Хлебович В.В.
Скачать (прямая ссылка):
Зависимость величины мембранного потенциала Amoeba protean от концентрации NaCl в среде (по; Батуева и Лев, 1967)
Концентрация Концентрация NaCl, Мшбранный потен
Na+, мэкв. “/и (пересчет) циал» мв
0.07 0.004 ---152 + 2
0.50 0.292 -119+1
5.0 2.92 ---58+2
10.0 5.85 -37 ±1
50.0 29.25 ---26-^2
По данным этой таблицы мы построили график по принятой в нашей работе форме, из которого следует, что мембранный потенциал амебы почти не изменяется в диапазоне солености (NaCl) от 29 до 6й/00 и резко уве^ личивается при распреснении среды за эти пределы (рис. 85).
Таким образом, у свободяоживущей амебы электро-физиологические свойства изменяются почти так же,
как и у клеток кальмаров, крабов, позвоночных и насекомых, Можно с большой вероятностью полагать, что эта зависимость имеет общий характер.
Казалось бы, что безусловное исключение из этого правила должны представлять клетки унионид — животных с чрезвычайно низкой концентрацией солеи в крови. Однако именно у этих животных и пока что только у них обнаружено явление депонирования Na+ в связанном состоянии вблизи мембраны аксонов, в швановских клетках (Treherne et al,T 1969). Видимо, это депонирование должно компенсировать нехватку Na+ в окружающей клетку среде и тем обеспечить нормальное функционирование клетки во внутренней среде соленостью много ниже 5°/00. Вероятно, именно весьма редкое у животных распреснение внутренней среды за пределы 5°/00 и явилось непосредственной причиной выработки у унионид беспрецедентного механизма депонирования Na+ в связанном состоянии,
Соленостные отношения Na+—К+-АТФазы
Одним из направлений в исследовании активного переноса ионов является изучение биохимических механизмов этого процесса.
Имеется много данных в пользу того, что основным или единственным поставщиком энергии для активного транспорта ионов является аденозинтрифосфорная кислота (АТФ). Это положение получило сильную поддержку в связи с открытием аденозинтрифосфатазы, специфически активируемой Na+ и K+{Na+—К+-АТФаза — см., в частности, обзоры Judah a. Ahmed, 1964; Skou, 1965). Появились работы, в которых наряду с другими свойствами этого фермента исследовалась его активность в зависимости от содержания в среде Na*, К+ и С1~ или, иными словами, от солености среды.
Скоу (Skou, 1961), исследуя свойства этого фермента из нервов морских крабов, показал, что активность АТФазы при добавлении К+ была максимальной в том случае, когда концентрация Na4' была выше 100 мМ (около 6°/00).
Было продемонстрировано также (Lee Kwang Soo д. Yu Dai Hyun, 1963), что в микрозомной фракции
НУ
из сердца млекопитающих активность АТФазы стимулируется введением в среду с небольшим количеством Mg++ : Na+ — 100 мМ и К+ — 10 мМ. Это в случае использования в качестве аниона С1_ соответствует, как легко рассчитать, солености около 6.5°/о0.
Работавшие с Na+—К+-АТФазой плазматических мембран сердечных волокон мыши Воленбергер и Шульце (Wolenberger u. Schulze, 1966) показали, что активность фермента оптимальна при концентрации Na+, равной
Рис. 86. Активность АТФазы ;? коры почки морской свинки при
2 различной концентрации в срсдо
•3 Na+ и К+. (По: Cliarnock a. Post,
1963 из: Хлебович, 1969).
1 — 20 мМ К+, 2 — 80 иМ К+, 3 ~
100 мМ К + . По оси абсг{-исс — кон-
j___ тщнтрация NaCl, %»; nr> оси ординат —
ffj количество неорганического фосфора, мкг на 1 мг белкового азота в час.
100—150 мМ (при анионе С1_ соответствует солености
6—9°/й0).
Гидролиз АТФ препаратом мозга овцы был максимальным при содержании в среде Na+ в концентрации 100 мМ (Schoner et al., 1967).
Наиболее полно исследуемая зависимость изучена Чарноком и Постом (Charnock a. Post, 1963). Этими авторами определялась активность Na+—К+-АТФазы из коры почки морской свинки при разном содержании в среде Na+ и К+. При этом выяснилось, что независимо от дозы К+ активность фермента всегда падает при снижении концентрации Na+ в среде за пределы 80 мМ (легко сосчитать, что в сочетании с С1~ это отвечает солености около 5°/00, рис. 86). Самые лучшие условия, обеспечивающие максимальную активность этой АТФазы были при отношении Na+ : К^==4 : 1, т. е. в смеси с 80 мМ Na+ и 20 мМ К+, которая близка солености около 6°/00.
Во всех рассмотренных случаях снижение активности специфически активируемой Na+ и К+ аденозинтрифос-фатазы отмечается примерно при одном уровне содержания Na+, именно таком, который в сочетании с С1~ отвечает солености от 5—6°/ов и ниже,
Содержание в тканях свободных аминокислот в зависимости от солености среды
Данные о том, что в тканях морских организмов концентрация свободных аминокислот обычно выше, чем у пресноводных животных, по мнению ряда авторов, объясняются особой ролью этих органических соединений в процессе адаптации горганизмов к меняющейся солености. В серии работ (Duchateau et Florkin, 1955; Potts, 1958; Shaw, 1958; Duchateau, Florkin et Jeuniaux, 1959; Schoffeniels, 1960; Duchateau-Bosson, Jeuniaux et Florkin, 1961; Jouniaux, Duchateau-Bosson, Florkin, 1961; Jeuniaux, Bricteux-Gregoire, Florkin, 1961; Florkin, 1962; Флоркен, 1962; Bricleux-Grogoire, Duchateau-Bosson, Jeuniaux et Florkin, 1964a, 1964b; Lange, 1968, и др.) было показано, что при перенесении эвригалинных организмов — раков, червей, моллюсков, рыб — в среду с пониженной соленостью, содержание свободных аминокислот в тканях снижается и, наоборот, при повышении солености среды оно увеличивается. Этот процесс признается проявлением действия механизма «изоосмоти-ческой» внутриклеточной регуляции, которая обеспечивает существование даже пойкилоосмотических организмов в широком диапазоне соленостей окружающей среды.
