Микробиология - Гусев М.В.
Скачать (прямая ссылка):
н I
с
HC7 V-C-NH2 Il I Il
HC ,сн о
I
R
+ 2Н \
\
^ Я) н
А
HC с
- II I
—C-NH9
HC CH о
,-л /
I
R
+ H^
,CNC H3C-(ZVV \н
I Il I I
н3с-Ч/с C=O
CNN H I R
W о. н T Il
AAA.
-4- 2Н
XX3^ у
.........................
H,C-VA Л /с=°
С N N
н I „Ц R (H)
о <*5/
Д С
-с 4C-R2 R3-Q хс-
+« = п
R4-C C-R1 R+-Cx ^C-R1
с с
о о®
Рис. 103. Механизмы обратимого окисления и восстановления некоторых переносчиков водорода: А — пиридиновое кольцо НАД(Ф); Б — изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина ФМН или ФАД; В — хиноидное кольцо. Присоединенные атомы водорода и электрон пиридинового кольца обведены пунктиром (по Dagley, Nicholson, 1973)
НАД (Ф) -зависимые дегидрогеназы, катализирующие отрыв водорода от молекул различных субстратов и передающие его на стартовый переносчик дыхательной цепи — НАД (ф) • Н2-дегидрогеназу, — растворимые ферменты. Дегидрогеназы флавопротеидной природы, выполняющие аналогичную функцию, могут быть локализованными в мембране (например, сукцинатдегидрогеиаза) или существовать в растворимой форме (ацетил-КоА-дегидрогеназы жирных кислот). Водород с них поступает в дыхательную цепь на уровне хинонов.
322
Известно более 250 НАД(Ф) -зависимых дегидрогеназ, активно участвующих в реакциях промежуточного обмена. Но не. все из них имеют отношение к энергетическому метаболизму. С помощью дегидрогеназ осуществляется перенос гидрид-иона' (2ёЧ-Н+->-Н"") от субстрата к НАД(Ф), при этом в среду переходит протон (рис. 103, А). Атом водорода входит в состав пиридинового кольца, а электрон присоединяется к азоту пиридинового кольца. После восстановления НАД (Ф) •IT2 отщепляется от активного центра фермента и переносится к мембране, где акцептируется флавиновой дегидрогеназой и передает ей восстановительные эквиваленты. Одновременно к дегидрогеназе, освобожденной от кофермента, присоединяется окисленная молекула НАД(Ф), поступающая из среды. Таким образом, особенность НАД(Ф) — их подвижность, позволяющая им курсировать от молекул — доноров электронов, находящихся в цитоплазме, к акцепторам электронов, локализованным в мембране.
В состав флавиновых дегидрогеназ входят флавиновые нуклеоти-ды, прочно связанные с апоферментом и не отщепляющиеся от него ни на одной из стадий каталитического цикла. Окислительно-восстановительные свойства флавопротеидов обусловлены способностью изо-аллоксазинового кольца рибофлавина к обратимому переходу из окисленного состояния в восстановленное, при котором происходит присоединение к кольцу 2 электронов в составе атомов водорода (рис. 103, Б). При изучении дыхательных цепей особенно интересны! два связанных с мембраной флавопротеида: сукцинатдегидрогеназа-,, катализирующая окисление сукцината в ЦТК, и НАД• Н2-дегидрогеиа-за, катализирующая восстановление своей флавиновой простетической* группы НАД (Ф) •H2.
Участие в дыхательном электронном транспорте принимают белки, содержащие железосероцентры (см. рис. 63). Они входят в состав! некоторых флавопротеидов, например сукцинат- и НАД(Ф) -Н2-дегид.-рогеназ, или же служат в качестве единственных простетических грунт белков. Дыхательные цепи содержат большое число FeS-центро». В митохондриальной электронтранспортной цепи функционирует* вероятно, около дюжины таких белков. В зависимости от строения FeS-центры могут осуществлять одновременный перенос 1 или 2 электронов, что связано с изменением валентности атомов железа.
Хиноны — жирорастворимые соединения, имеющие длинный тер-пеноидный «хвост», связанный с хиноидным ядром, способным к обратимому окислению — восстановлению путем присоединения 2 атомов водорода (рис. 103, В). Наиболее распространен убихинон, функционирующий в дыхательной цепи на участке между флавопротеидами и цитохромами. В отличие от остальных электронных переносчиков хиноны не связаны со специфическими белками. Небольшой фонд уби-хинона растворен в липидной фазе мембраны.
Цитохромы, принимающие участие на заключительном этапе цепи переноса электронов, представляют собой группу белков, содержащих железопорфириновые простетические группы (гемы). С помощью ци-тохромов осуществляется перенос электронов, в процессе которого меняется валентность входящего состава цитохромов железа:
Fe2+=^ Fe3++ё.
В митохондриях эукариот обнаружено пять цитохромов (в, с, с\,. а, аз), различающихся между собой спектрами поглощения и окислительно-восстановительными потенциалами. Различия по этим параметрам обусловлены белковыми компонентами цитохромов, природой боковых цепей их порфиринов и способом присоединения гема к бел»
323
•Е'о»
-зоо
-100
о
+100
+30*0
+500
Рис. 104. Схема переноса электронов в дыхательной цепи митохондрий: ФМН — простетическая группа НАД (Ф) •H2-дегидрогеназы; ФАД — простетическая группа сукцинатдегидрогеназы; УХ — убихинон; 6, +700
с\} с, а, аз — цитохромы. Сплошными линиями обозначены процессы, протекающие в мембране; прерывистыми — в цитозоле клетки; зигзагообразной линией пока- +900-заны места действия ингибиторов
