Микробиология - Гусев М.В.
Скачать (прямая ссылка):
---.цис-S /S\ Л-щс ценТрОВ FeS-белков. Железосероцентр рубредокси-
Pe^ Fe ' на ^)« предполагаемые модели железосероцент-
? у \ у \^ J ров FeaSa-типа (Б) и FeiSi-типа (В). Звездочкой
---цис-S S*' S-uuc отмечена неорганическая кислотолабильная сера;
___ ^,S прерывистой линией обозначена полипептидная
~ ---*""" цепь; цис — цистеин
^y?c-S—Fe--$* Х\
S*—
У-
S*-\—Fe—S-uuc
UUC-S—Fe-S /
- \
S-цис I I
Обнаруженный у С. pasteurianum рубредоксин имеет окислительно-восстановительный потенциал около —57 мВ и участвует в реакциях одноэлектронного переноса.
Остальные FeS-белки имеют более сложноорганизованные FeS-центры, в состав которых входит также неорганическая кислотолабильная сера4. Известны два типа таких центров: один содержит по два атома железа и неорганической серы (Fe2S2), другой — по четыре (Fe4S4) (рис. 63,?,В). FeS-белки могут содержать один или
4 Кислотолабильной она названа потому, что при кислотной обработке белка происходит ее выделение в виде H2S.
202
более FeS-центров в молекуле. У большинства FeS-содержащих ферментов помимо FeS-центров в молекуле имеются и иные кофакторы: металлы (молибден, селен), хромофорные группы (флавии, темы, птеридины), витамины.
До недавнего времени считали, что ферредоксины Fe2S2-TmIa характерны для хлоропластов высших растений и клеток цианобактерии. Позднее они были обнаружены у разных групп бактерий, хотя у прокариот менее распространены по сравнению с Ре4$4-ферредоксинами. Клостридии содержат ферредоксины с центрами Fe4S4-типа и молекулярной массой 6000—7000. В молекуле ферредоксина может быть локализован один (С. thermoaceticum) или два (С. pasteurianum, С. acidiurici) Fe4S4-центра. Ферредоксины некоторых бактерий содержат до 3 и даже 4 центров Fe4S4-типа.
В зависимости от особенностей строения FeS-центров ферредоксины могут осуществлять одновременный перенос одного или двух электронов. Окислительно-восстановительный потенциал ферредоксинов находится в диапазоне от —490 до —310 мВ,. однако описаны FeS-белки, окислительно-восстановительный потенциал которых высоко положителен (около +350 мВ).
Ферредоксины играют центральную роль в метаболизме клостридиев, сопрягая катаболические процессы с биосинтетическими реакциями (рис. 64). Объясняется это< тем, что у клостридиев (так же, как и других облигатных анаэробов) физиологические
Рис. 64. Роль ферредоксина в метаболизме клостридиев: 1 — пируват: ферредоксин-оксидоредуктаза; 2 —- гидрогеназа; 3 — ферредоксин: ЫАД(Ф) — оксидоредуктаза; 4 — формиат-дегидрогеназа; 5 — ксантиндегидрогеназа; 6 — нитрогеназа; 7 — ферредоксин: СОг-оксидоредуктаза (возможно, это формиатдегид-рогеназа, катализирующая реакцию 4 в обратном направлении); 8 — реакция 3, протекающая в обратном направлении; 9 — сульфатредуктаза; 10 — реакция 1, протекающая в обратном направлении; 11 — нитратредуктаза
реакции в клетке всегда протекают при отрицательных окислительно-восстановительных потенциалах. В этих условиях FeS-белки, имеющие общий отрицательный окислительно-восстановительный потенциал, особенно пригодны для функционирования в составе ферментов и в качестве переносчиков электронов.
Молекулы FeS-содержащих ферментов в большинстве случаев организованы более сложно по сравнению с ферредоксинами. Только у небольшой части ферментов простетические группы представлены FeS-центрами, как у ферредоксинов. К этой группе ферментов относится гидрогеназа, катализирующая реакции поглощения и выделения Н2. Основная масса FeS-содержащих ферментов имеет дополнительные кофакторы иной природы (табл. 18).
Образующийся в реакции восстановленный ферредоксин поставляет электроны для восстановления N2, протонов (H+), CO2 и НАДФ+ а последующее превращение ацетил-КоА приводит к синтезу АТФ в реакции субстратного фосфорилирования.
Путь, ведущий к синтезу масляной кислоты, начинается с реакции конденсации двух молекул ацетил-КоА, катализируемой ферментом
203
Таблица 18
Железосеросодержащие ферменты прокариот
Простетическая группа Ферменты FeS-центры гидрогеназа и др. FeS-центры + тиаминпирофосфат пируват: ферредоксин-оксидоредуктаза FeS-центры -f- флавин сукцинатдегидрогеназа, НАД(Ф) -Н2-дегидро-геназа; глутаматсинтетаза и др. FeS-центры -)- гем диссимиляционная сульфитредуктаза FeS-центры -j- молибден нитрогеназа, диссимиляционная нитратредук-таза, формиатдегидрогеназа и др. FeS-центры + два и более дополнительных кофактора ассимиляционная сульфитредуктаза, ксантиндегидрогеназа и др. тиолазой (см. рис. 62). Образовавшийся ацетоацетил-КоА восстанавливается в ?-оксибутирил-КоА при участии фермента ?-оксибутирил-КоА-дегидрогеназы. Источником электронов в этой реакции и дальше на пути синтеза масляной кислоты служат молекулы НАД •H2, образующиеся при окислении 3-ФГА в 1,3-ФГК (см. рис. 56).
Дальнейшее превращение заключается в отщеплении от молекулы ?-оксибутирил-КоА молекулы воды. Реакция катализируется кротона-зой и приводит к образованию соединения с двойной углеродной связью. Кротонил-КоА ферментативно восстанавливается в бутирил-KoA. Масляная кислота образуется в реакции переноса кофермента А с молекулы бутирил-КоА на ацетат, катализируемой КоА-трансферазой. Эта реакция более «выгодна» для клетки, так как не приводит к потере энергии (в отличие от реакции простого гидролиза). Образующийся в реакции ацетил-КоА возвращается в метаболический поток и может быть использован для синтеза АТФ (реакция 7 на рис. 62) или же вновь участвовать в последовательности реакций, ведущих к синтезу масляной кислоты (реакции 2—6, там же).