Свободный кислород, эволюция клетки - Гусев М.В.
Скачать (прямая ссылка):
Функции ЦТК связаны не только с катаболизмом, но и с анаболическими процессами: ЦТК поставляет для биосинтезов низкомолекулярные предшественники тех строительных блоков, из которых состоят белки, жиры, углеводы. Существует ряд важных вспомогательных ферментативных реакций, направленных на то, чтобы некоторые промежуточные продукты ЦТК (а-кетоглутарат, сукцинат, оксалоацетат) удалялись из цикла и использовались как предшественники аминокислот. Многие из этих реакций обратимы, так что они служат одновременно и для образования промежуточных продуктов цикла из аминокислот (рис. 8).
Вернемся к общей схеме дыхания, изображенной на рис. 6. Из нее видно, что процесс дыхания включает две стадии: мобилизацию водорода (дегидрирование субстратов) и перенос электронов в дыхательной цепи, сопровождающийся окислительным фос-форилированием. Первую стадию в общих чертах мы уже рассмотрели. Переходим ко второй стадии.
20 Напомним, что под окислением понимают отнятие водорода (или электронов) от того дли иного вещества, а под восстановлением — присоединение водорода или электронов.
46
Аэробные организмы снабжены особым аппаратом — дыхательной цепью, при участии которой водород, поступающий от НАД-Н или от кофермента Q, после ряда преобразований, связанных с разделением зарядов на Н+ и ё, в конечном итоге соединяется с кислородом, образуя воду (или, у некоторых микроорганизмов,
Изолейцин Лейцин Триптофан
А цетил-КоА
Алании Цистеин Глицин Серии Треонин
Пируват
А цетоацетил-КоА
Сукцинат
Аргинин Гистидин Глутамин П ролин
\ Изолейцин Метионин Валин
Сукцинил-КоА
фенилаланин Тирозин Л ейцин Лизин Триптофан
Малат
А спартат уАспарагин
Рис. 8. Пути введения углеродных скелетов аминокислот в цикл трикарбоновых кислот (по Ленинджеру, 1974)
перекись водорода). Реакцию, протекающую в дыхательной цепи, можно рассматривать как биохимический эквивалент реакции гремучего газа:
2Н2 + 02 + 2Н20. (10)
От простого сгорания водорода она отличается тем, что значительная часть свободной энергии переводится при этом в биологически доступную форму (запасается в форме АТФ).
Дыхательная цепь состоит из ряда ферментных белков и кофакторов21. Водород, поступающий в дыхательную цепь в виде
21 Принимающие участие в ферментных реакциях или оказывающие влияние на активность или стабильность ферментов визкомолекулярные соедине-
47
НАД-Н, сначала переносится на медьжелезосодержащий фермент (простетические группы ФМН и FeIirI22) WkJX-H-убихинонредук-тазу (на рис. 6 — «флавопротеид»), который в митохондриях передает водород убихинону (коферменту Q), а у многих бактерий — другим хинонам (в частности, производным витамина К — нафтохинонам). Хиноны акцептируют водород также от сук-
сн2соон -оос—сн2 сн2-соо~
Лротопорфирин IX Тем а
Рис. 9. Структурные формулы протопорфирина IX и гема Л (по Ленинджеру, 1974)
цината. В этом случае промежуточным переносчиком служит другой медьжелезосодержащий фермент — сукцинатдегидрогеназа (простетические группы ФАД и рещ-П). Восстановленные хиноны окисляются далее через систему цитохромов.
Простетической группой цитохромов служит гем — порфирино-вое кольцо, в центре которого находится атом железа (а не магния, как, в молекуле хлорофилла .— см. рис. 1, В). Известно три основных класса цитохромов — Л, Б и С. Эти классы различаются между собой по структуре гемов: гем А для цитохромов А, протогем для цитохромов В и мезогем для цитохромов С. Структурные особенности протогема (вернее, его предшественника в биосинтетической цепи протопорфирина IX) и гема А показаны на рис.9. Как видно из сравнения рис.9 и 1,В, гем А близок по
ния или металлы (коферменты, активаторы), как прочно связанные с ферментными белками (простетические группы), так и не связанные или непрочно связанные с ними, объединяют общим названием кофакторы; ферментные белки, не активные в отсутствие кофакторов, называют апоферментами. 22 См. список сокращений, с. 207.
48
строению к хлорофиллу. Цитохромы, принадлежащие к одному и тому же классу, отличаются друг от друга по аминокислотному составу и структуре белка, по характеру замещения координационных связей железа в геме и по способу прикрепления последнего к полипептидной цепи (Dickerson, Timkovich, Almassy, 1976). Каждый цитохром имеет определенные спектр поглощения и окислительно-восстановительный потенциал.
От восстановленных хинонов на цитохромы передаются уже не атомы водорода (Н), а только их электроны (ё); протоны (Н+) при этом выбрасываются в среду. Атомы железа гемогрупп участвуют в переносе электронов за счет изменения своей валентности (Fe2+—>Fe3+ и Fe3+—>Fe2+). Число цитохромов, занятых в транспорте электронов, в митохондриях разных эукариотных организмов и особенно у прокариотов может значительно варьировать. Биохимическая номенклатура каждого данного цитохрома определяется, как правило, тем цитохромом, который следует за ним в цепи переноса электронов; например, цитохром Ь обозначается как цитохром-с-редуктаза и т. д. Конечный цитохром, передающий электроны на кислород, обозначается как цитохромоксидаза. Чаще всего под этим термином подразумевается концевой цитохром (терминальная оксидаза) митохондрий (а+а3), но, в строгом смысле слова, им может быть и любой другой цитохром (а у бактерий часто так оно и бывает), взаимодействующий непосредственно с молекулярным кислородом.
