Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Гэлстон А. -> "Жизнь зеленого растения" -> 15

Жизнь зеленого растения - Гэлстон А.

Гэлстон А., Девис П., Сэттер Р. Жизнь зеленого растения — М.: Мир, 1983. — 552 c.
Скачать (прямая ссылка): jiznzelenogorasteniya1983.djvu
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 201 >> Следующая

Предшественник

(бвдшешый
фермеша
Рсиесошный
ICH
|(нса
V

Рис. 2.13. Геиы контролируют синтез специфичных ферментов, которые в свою очередь контролируют хнмизм клетки.
но различием в одной-единственной паре генов. В клетках лепестков у разновидности с красными цветками имеется фермент, способный превращать бесцветное вещество-предшественник в красный пигмент; у разновидности с белыми цветками такого фермента нет. Ядерная ДНК определяет цвет лепестков путем регуляции синтеза этого цитоплазматического фермента, катализирующего образование окрашенного вещества из бесцветного (рис. 2.13). В цитоплазму этот ядерный контроль передается при посредстве матричной РНК, синтезируемой в ядре, но проявляющей свою активность в цитоплазме, на рибосомах.
В любой клетке содержатся тысячи ферментов, и каждый из них регулирует какую-нибудь химическую реакцию или группу взаимосвязанных реакций. Многие ферменты были выделены из клетки, подвергнуты очистке, а затем закристаллизованы. Оказалось, что все ферменты представляют собой белки или состоят преимущественно из белка. Некоторые ферменты содержат небольшую простетическую группу небелковой при- роды. У других молекула способна диссоциировать на две части— большую белковую (апофермент) и меньшую небелковую (кофермент) (рис. 2.14). В таких случаях ни апофермент, ни кофермент по отдельности не обладают каталитической активностью; при диссоциации каталитическая активность исчезает, но она может полностью восстановиться, если кофермент и апофермент соединятся вновь. Небольшие количества определенных металлов и витаминов играют важную роль в различных физиологических процессах, поскольку эти металлы или витамины являются коферментами тех или иных специфических ферментов; в их отсутствие фермент не способен функционировать
Кофермент
(металл, витамин
или другая Апофермент
малая молекула; (белок;
неактивен) неактивен)

Рис. 2.14. Молекулы некоторых ферментов состоят из крупной белковой части, «ли апофермента, и значительно меньшего по своим размерам кофермента. В таких случаях активностью обладает только комплекс апофермент—кофермент.
Апофермег
Кофермент
(активен)

и биохимия клетки приобретает аномальный или даже патологический характер. В состав некоторых ферментов входят, помимо белка, углеводы, липиды или какие-нибудь иные компоненты. В таких случаях говорят о гликопротеидах, липопротеи- дах и т. п.
Функцию коферментов выполняют такие металлы, как железо, марганец, цинк, молибден и магний, и такие витамины, как тиамин, рибофлавин, никотиновая кислота и пиридоксин. Как в той, так и в другой группе активный кофермент — это иногда не просто металл или витамин, а более сложная структура. Железо, например, может входить в состав гема; оно занимает центральное положение в этой сложной органической молекуле, содержащейся в гемоглобине и некоторых важных окислительных ферментах. Тиамин, рибофлавин и никотиновая кислота встречаются в виде фосфорилированных производных, обеспечивающих активность ряда дыхательных ферментов. Среди так называемых металлфлавопротвидов имеются ферменты, которые нуждаются в нескольких типах коферментов; так, альдегидокси- даза в активной форме содержит (помимо основного структурного белка) еще и свободное железо, железо в составе гема и, наконец, рибофлавин в комплексе, носящем название флавин- адениндинуклеотид. Все эти коферменты необходимы для проявления активности альдегидоксидазы, причем, для того чтобы быть эффективным, каждый из них должен быть присоединен к белку в соответствующем положении.
Ферменты катализируют самые разнообразные химические реакции — синтез, распад, гидролиз, окисление, восстановление и перенос групп (таких, как аминогруппы, метильные группы или остатки фосфорной кислоты). Обычно один фермент катализирует только одну какую-нибудь реакцию или один тип реакций. По-видимому, все ферменты осуществляют свою функцию одним и тем же путем — сначала они образуют химичес-

Рис. 2.15. А. Фермент-субстратный комплекс. Молекулы некоторых ферментов и субстратов подходят друг к другу по форме, как отдельные части головоломки (вверху). В других случаях фермент, связываясь с субстратом, изменяет свою конформацию (внизу). Новая конформация фермента влияет и на конформацию молекулы субстрата. (С изменениями по Koshland D. Е., Neet К. Е. 1968. Ann Rev. Biochem., 37, 369—410.)
Б. Молекулы ферментов выполняют гигантскую работу, никак не сопоставимую с их размерами. (Bonner J., Galston A. W. 19152. Principles о! Plant Physiology, San Francisco, Freeman W. H. and Co.)
кий комплекс с теми веществами, на которые действуют (т. е. со своими субстратами). Этот фермент-субстратный комплекс претерпевает затем некоторые внутренние перестройки, вызывающие изменения в молекуле субстрата и в конечном итоге приводящие к высвобождению продуктов реакции (рис. 2.15,А). Представим себе, что две малые молекулы А и В способны медленно вступать в соединение с образованием более крупной молекулы АВ и что фермент Е ускоряет (катализирует) эту реакцию. Суммарная реакция
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 201 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed