Физическая биохимия - Фрайфелдер Д.
Скачать (прямая ссылка):
5248+ 311* 2,50
3150+ 350* ~~ 2,00
ГЛАВА
Все триптофановые остатки могут не иметь один и тот же квантовый выход, и часть триптофановых остатков, находящихся на поверхности, может находиться в отрицательно заряженных участках.
15-3. Нет, так как спектр поглощения димера обычно отличается от такового мономера.
15-4. Нет.
15-5. Комплекс может иметь другие энергетические уровни, или может быть понижена вероятность тушения. Ввиду различий в энергетических уровнях возможны спектральные сдвиги в любую область.
15-6. Нет, потому что некоторые переходы не приводят к флуоресценции.
15-7. Флуоресценция триптофановых остатков уже могла быть потушена. Лиганд мог удалить один тушащий фактор в белке, однако взамен ввести другой. Связывание лиганда могло привести к конформационной перестройке всей молекулы, так что тушение флуоресценции остатков в участке связывания компенсируется увеличением флуоресценции триптофановых остатков, которые находятся где-нибудь в другом месте молекулы и были частично потушены до связывания лиганда.
15-8. 02 может быть возбужден в результате процесса переноса энергии. В ином случае основания ДНК могут быть возбуждены и могут стать более чувствительными к окислению невозбужденным 02. Акридиновый оранжевый и 02 могут образовать комплекс, который при возбуждении становится очень реакционноспособным.
15-9. По мере возрастания ионной силы белок разворачивается, так что участки, содержащие флуоресцирующий хромофор, становятся более гибкими. В ином случае белок может стать очень компактным или очень симметричным, что также способствует более быстрому вращению.
15-10. В случае первого наблюдения флуоресцирующий хромофор располагается достаточно близко от триптофана, и происходит миграция энергии. Хромофор находится на поверхности. Следовательно, триптофан располагается на поверхности. Возможно, что триптофан находится не в отрицательно заряженном участке и защищен от тушения хромофором.
Второе наблюдение можно объяснить так же, как и первое, за исключением того, что флуоресцирующий хромофор не защищает триптофан от тушения за счет столкновений.
В случае третьего наблюдения при pH 9 происходит конформационная перестройка, которая уводит F от триптофана.
В случае четвертого наблюдения при pH 9 триптофан и флуоресцирующий хромофор расположены очень близко один от другого.
ГЛАВА 16
16-1. Волна, которая запаздывает на 90°, должна быть продвинута вперед на 90°. В случае эллиптически-поляризованного света должна отличаться максимальная длина векторов Е.
16-2. Они, вероятно, являются зеркальными отображениями.
16-3. Возможно, что конформация в растворе и кристалле различна. Поскольку различие очень велико, вероятно, имеется либо чрезвычайно гидрофильный, либо чрезвычайно гидрофобный участок.
наблюдаемый
16-4.
200
?Л0
16-5. Используя метод КД, их можно отличить от базисной линии.
16-6. Путем разбавления.
16-7. В районе пика поглощения.
16-8. ДНК раскручивается и этидийбромид располагается внутри спирали ДНК-
16-9. Уменьшение должно быть более значительным в 0,5 М NaCI, так как в 0,01 М NaCI молекула будет протяженной и все основания будут участвовать в образовании стэкинг-конформации.
16-10. ДНК компактно свернута в головке фага. Способ свертывания отличается от одного фага к другому.
16-11. Доля оснований, не участвующих в стэкинг-взаимодействиях (т. е. концевых), становится небольшой.
16-12. Некоторые полиаминокислоты образуют а-спирали, другие — нет. В одних нет взаимодействий боковых групп, в других они есть и в зависимости от степени полярности могут обусловливать притяжение или отталкивание. В полипролине нет пептидных связей.
17-1. (а) 1; (б) 1; (в) 1; (г) 1; (д) 1; (е) 2% один от ОН-, один от протонов СНз-группы; (ж) 3, один от ОН-, один от квартета СН2-группы и триплет от СНз-группы.
17-2. При всех концентрациях спектры фенилаланина и глицина должны быть аддитивны, потому что маловероятно наличие настолько больших концентраций, чтобы кольцевые токи фенилаланина привели к сдвигу сигналов глицина. Однако в случае смеси фенилаланина и тирозина при высоких концентрациях должны быть изменения в спектре, потому что эти аминокислоты проявляют тенденцию к образованию стопкообразных структур (стэкинг-конформации). Следовательно, будет наблюдаться взаимное влияние кольцевых токов.
17-3. Вследствие низкого содержания 13С очень редко два ядра ,3С будут соседствовать друг с другом. Следовательно, расщепления не должно происходить. При обогащении вероятность соседствования ядер возрастет и указанное преимущество будет потеряно.
ГЛАВА
17-4. В ходе реакции должны появиться линии, соответствующие промежуточным соединениям. Отношение площади этих линий к таковой исходных реагентов указывает на относительные концентрации промежуточных соединений и реагентов в зависимости от времени.
17-5. Нет, потому что связывание субстрата могло вызвать в белке кон-формационную перестройку, которая явилась причиной смещения сигналов. Наличие сдвига линий и особенно его довольно большая величина указывают на то, что стоит и дальше исследовать поведение гистидина. Если бы не было сдвига, было бы очень вероятно, что гистидина нет в месте связывания.
