Вирусология: В 3-х т. Том 1 - Филдс Б.Н.
ISBN 5-03-000283-9
Скачать (прямая ссылка):
109. Waechter C. J., Lennarz W. J. (1976). The role of polyprenol-linked sugars in glycoprotein synthesis, Ann. Rev. Biochem., 45, 95—112.
110. Walter G„ Scheidtmann K--H., Carbone A., Laudano A., Doolittle R. F. (1980). Antibodies specific for the carboxy- and amino-terminal regions of Simian virus 40 large tumor antigen, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 77, 5197— 5200.
111. Walter P., Blobel G. (1981). Translocation of proteins across the endoplasmic reticulum. II. Signal recognition protein (SRP) mediates the selective binding to microsomal membranes of in-vitro-assembled polysomes synthesizing secretory protein, J. Cell Biol., 91, 551—556.
112. Walter P., Blobel G. (1981). Translocation of proteins across the endoplasmic reticulum. III. Signal recognition protein (SRP) causes signal sequence-dependent and KL-site-specific arrest of chain elongation that is released by microsomal membrannes, J. Cell Biol., 9U 557—561.
J13. Walter P., Blobel G. (1982). Signal recognition particle contains a 7S RNA essential for protein translocation across the endoplasmic reticulum, Nature, 299, 691—698.
4. Walter P., Ibrahimi I., Blobel G. (1981). Translocation of proteins across the endoplasmic reticulum. I. Signal recognition protein (SRP) binds to in-vitro-assembled polysomes synthesizing secretory protein, J. Cell Biol., 91, 545—550.
5. Ward C. W. (1981). Structure of the influenza virus hemagglutinin, Curr. Top. Microbiol. Immunol., 94/95, 1—74.
6. Ward C. W., Dopheide T. A. (1980). Completion of the amino acid sequence of a Hong Kong influenza haernagglutinin heavy chain; Sequence of cyanogen, bromide fragment CNI, Virology, 103, 37—53.
7. Ward C. W„ Dopheide T. A. (1980). Structural studies of a Hong Kong influenza haernagglutinin. The structure of the light chain and the arrangement of the disulphide bonds. In: Structure and Variation in Influenza Virus, ed. hy W. G. Laver and G. M. Air, pp. 21—38, Elsevier-North Holland, New York.
18. Ward C. W., Murray J. M-, Roxburg С. М., Jackson D. S. (1983). Short communications: Chemical and antigenic characterization of the carbohydrate site chains of an Asian (N2) influenza virus neuraminidase, Virology, 126, 370—375.
19. Waterson A. P., Hurell J. M. W., Jensen К¦ E. (1963). The fine structure of influenza A, B, and С viruses. Arch. Ges. Virusforsch., 12, 487—495.
20. Webster C. G„ Laver W. G. (1980). Determination of the number of nonoverlapping antigenic areas on Hong Kong (H3N2) influenza virushaemag-glutinin with monoclonal antibodies and the selection of variants with potential epidemiological significance, Virology, 104, 139—148.
21. White J., Helenius A., Gething M. J. (1982). Haernagglutinin of influenza expressed from a cloned gene promotes membrane fusion, Nature, 300, 658— 659.
22. White J., Helenius A., Kartenbeck J. (1983). Membrane fusion activity of influenza virus, EMBO J., 1, 217—222.
23. White J., Kartenbeck J., Helenius A. (1981). Fusion of Semliki Forest virus with the plasma membrane can be induced by low pH, J. Cell, Biol., 87, 264—272.
24. White J., Killian М., Helenius A. (1983). Membrane fusion proteins of enveloped animal viruses, Quart. Rev. Biophys., 16, 151—195.
25. White J., Matlin K-, Helenius A. (1981). Cell fusion by Semliki Forest, influenza and vesicular stomatitis virus, J. Cell. Biol., 89, 674—679.
26. Wiley D. C., von Bonsdorff C.-H. (1978). Three-dimensional cyrstals of the lipid enveloped Semliki Forest virus, J. Mol. Biol., 120, 375—379.
27. Wiley D. C., Skehel J. Л, Waterfield M. D. (1977). Evidence from studies with cross-linking reagents that the influenza haernagglutinin is a trimer, Virology, 79, 446—448.
28. Wiley D. C„ Wilson I. A., Skehel J. J. (1981). Structural identification of the antibody-binding sites of Hong Kong influenza haernagglutinin and their involvement in antigenic variation, Nature, 289, 373—378.
29. Wilson I. A., Skehel J. J., Wiley D. C. (1981). Structure of the haemaggluti-nin membrane glycoprotein of influenza virus at 3 A resolution, Nature, 289, 366-373.
130. Winter G., Fields S. ,Brownlee G. G. (1981). Nucleotide sequence of the haernagglutinin gene of a human influenza virus Hi subtype, Nature, 292, 72—75.
131. World Health Organization (1971). A revised-system of nomenclature for influenza viruses, Bull. WHO, 45, 119—124.
132. Wrigley N. G„ Skehel J. /., Charlwood P. A., Brand С. M. (1973). The size and shape of influenza virus neuraminidase, Virology, 51, 525—529.
133. Zwizinski C., Wickner W. (1980). Purification and characterization of leader (signal) peptidase from Escherichia coli, J. Biol. Chem., 255, 7973— 7977.
Глава $
Размножение вирусов: общие представления
Бернард Ройзман1
Поиски этиологических агентов инфекционных заболеваний увенчались открытием сотен вирусов. Патологические эффекты при вирусных заболеваниях складываются из взаимодействия нескольких факторов: а) токсического воздействия продуктов вирусных генов на метаболизм зараженных клеток; б) реакции хозяина на экспрессию вирусных генов в зараженных клетках; в) модификации экспрессии генов хозяина в результате их структурного или функционального взаимодействия с генетическим материалом вируса. В большинстве случаев симптомы острых вирусных заболеваний могут быть непосредственно связаны с разрушением клеток инфицирующим их вирусом. Ключом к пониманию размножения вирусов является ряд положений и определений.
