Вирусология: В 3-х т. Том 1 - Филдс Б.Н.
ISBN 5-03-000283-9
Скачать (прямая ссылка):
Имеются данные о том, что пептиды способствуют защите от инфекции у некоторых лабораторных животных [10].
Антигенная структура нейраминидазы вируса гриппа
Недавно начато сравнительное изучение аминокислотных последовательностей и моноклональных вариантов нейраминидазы вируса гриппа. Хотя антитела против нейраминидазы не относятся к нейтрализующим, в их присутствии клинические симптомы заболевания становятся менее выраженными. На рис. 4.15 указаны участки NA, взаимодействующие с антителами [23]. В этом случае детерминанты образуют некую поверхность на вершине молекулы, окружая каталитический центр.
Литература
1. Air G. М. (1980). Nucleotide sequence coding for the “signal peptide” and N terminus of the haemagglutinin fron an Asian (H2N2) strain of influenza virus, Virol., 97, 468—472.
2. Air G. M. (1980). Sequence from the 3’ends of influenza virus RNA segments. In: Structure and Variation of Influenza Virus, ed. by W. G. Laver and G. M. Air, pp. 135—146, Elsevier-North Holland, New York.
3. Amzel L. М., Poljak R. J. (1979). Three-dimensional structure of immunoglobulins, Annu. Rev. Biochem., 48, 961—997.
4. Amzel L. M„ Poljak R. J., Saul F„ Vraga I. М., Richards F. (1974). The three-dimensional structure of a combining region-ligand complex of immunoglobulin NEW at 3.5 A resolution, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 71, 1427— 1430.
'5. Anilionis A., Wunner W. H„ Curtis P. J. (1981). Structure of the glycoprotein gene in rabies virus, Nature, 924, 275—278.
6. Atassi M. Z. (1977). The complete antigenic structure of myoglobin: conclusions for antigenic structures of proteins. In: Immunochemistry of Proteins, Vol. 2, ed. by M. Z. Atassi, pp. 77—176, Plenum Press, New York.
'7. Atassi M. Z„ Lee С. H. (1978). The precise and entire antigenic structure of native lysozyme, Biochem. J., 171,, 429—434.
8. Bachmayer H. (1975). Selective solubilization of hemagglutinin and neuraminidase from influenza viruses, Intervirology, 5, 260—272.
9. Berzoisky I. A., Buckenmeyer G. K-, Hicks G., Gurd F. R. N., Feldman R. J., Minna I. (1982). Topographic antigenic determinants recognized by monoclonal antibodies to sperm whale myoglobin, J. Biol. Chem., 257, 3189—
- 3198.
10. Bittle I. L., Houghten R. A., Alexander H„ Shinnick Т. М., Sutcliffe J. G., Lerner R., Rowlands D. I., Brown F. (1982). Protection against food-and-mouth disease by immunization with a chemically synthesized peptide predicted from the viral nucleotide sequence. Nature, 298, 30—33.
11. Blok Air G. M. (1982). Variation in the membrane-insertion and “stalk” sequences in eight subtypes of influenza type A virus neuraminidase, Biochemistry, 21, 4001—4007.
12. Bosselman R. A., Von Straaten F„ Van Beveren C., Verma /. М., Vogt M.
(1982). Analysis of the env gene of a molecularly cloned and biologically active Moloney mink cell focus-forming provira] DNA, J. Virol., 44, 19^-31.
13. Both G. W„ Sleigh M. S. (1980). Complete nucleotide sequence at the haemagglutinin gene from a human influenza virus of the Hong Kong subtype, Nucl. Acid.. Res., 8, 2561—2575.
14. Brady M. /., Furminger I. G. S., Stones P. B. (1976). Postgrad. Mfd. J., 52, 368—373.
15. Brand С. М., Skehet J. J. (1972). Crystalline antigen from the influenza virus envelope, Nature, 238, 145—147.
16. Burnet F. M. (1955). Ecological aspects of virus disease, Princ. Anim. Virol.,. 382.
17. Cartwright B., Smale C. Brown F. (1970). Structural and biological relations in vesicular stomatitis virus. In: The Biology of Large RNA Viruses, ed. by R. D. Barry and B. W. J. Mahy, pp. 115—132, Academic Press, Ne.w York.
18. Cartwright B„ Talbot P., Brown F. (1970). The proteins of biologically active subunits of vesicular stomatitis virus, J. Gen. Virol., 7, 267.
19. Caton J. Brownlee С. C„ Yewdell P. A., Gerhard W. (1982). The antigenic structure of the influenza virus A/PR/8/34 haemagglutinin (Hi subtype), Cell, 31, 417—427.
20. Choppin P. W., Compans R. W. (1970). Phenotypic mixing of envelope proteins of the parainfluenza virus SV5 and vesicular stomatitis virus, Virology,
5, 609—616.
21. Choppin P. W., Compans R. W. (1975). Replication of paramyxoviruses, Compr. Virol., 4, 95.
22. Choppin P. W., Klenk H.-D., Compans R. W., Caliquiri A. (1971). The parainfluenza virus SV5 and its relationship to the cell membrane. In: Perspectives in Virology, ed. by M. Pollard, pp. 127—158, Academic Press, New York.
23. Colman P. M„ Varghese J. N„ Laver W. G. (1983). Structure of the catalytic and antigenic sites in influenza virus neuraminidase, Nature, 303, 41—
47.
24. Compans R. W. (1971). Location of the glycoprotein in the membrane of Sindbis virus, Nature, 229, 114.
25. Crumpton M. J. (1975). In: The Antigens, Vol. 2, ed. by M. Sela, p. 1, Аса- ^ demic Press, New York.
26. Daniels R. S., Douglas A. R., Skehel J J., Waterfield M. D., Wilson I. A., Wiley D. C. (1984). Studies of the influenza virus haenagglutinin in the pH5 conformation. In: The Origin of Pandemic Influenza Viruses, ed. by G. W. Laver and С. M. Chu, Elsevier-North Holland, New York.
