Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Филдс Б.Н. -> "Вирусология: В 3-х т. Том 1 " -> 35

Вирусология: В 3-х т. Том 1 - Филдс Б.Н.

Филдс Б.Н., Найп Д.М., Мэрфи Ф.А., Харрисон С. Вирусология: В 3-х т. Том 1 — М.: Мир, 1989. — 492 c.
ISBN 5-03-000283-9
Скачать (прямая ссылка): virusologiyat11989.djvu
Предыдущая << 1 .. 29 30 31 32 33 34 < 35 > 36 37 38 39 40 41 .. 224 >> Следующая

A/AIOU/68
A/DCCK/UKR/63
A/NT/60/68
А/МЭ4/1С2/72
A/VIC/3/75
A/PF/8/34
185 186 187 186 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 Utt> ILE LEU TR? ILE SEE КШ A?A ILE SER CSS ШБ LEU UV CK VAL VAL LEU LEU GLY PHE ILE ЖГ TO? ALA СИ5 ОЯ
U JAP/205/57 .A/VSi/33
GLN
ОЛ
QJS
VAL
ALA ГУН SER 1HR VAL ALA SER SER
ALA TYR ALA THR VAL ALA GLY SER
ALA ТУR SER THR VAL ALA S® 5ER
VAL LflJ LEU SER 'A?A ILE SSI ШЕ ЮГГ SER 'GLY
SSI LEU SER ELE ЖТ MET* ILE SER fHE №ГГ SSI *AIA
VAL LEU Ш.1 SER "ALA ILE SO* HiE MET SES 'GLY
A/FPV/K6/34 В/LEE/40
LEU ALA ILB ALA VAL LHJ VAL PHE ------------------------------ ILE VAL
B/MD/S9
B/HK/8/73
ГЯ1 TYR TTO SER THR ALA ALA S® SOI
LEU TYR TYR SEE THR ALA ALA SER SER LEU TYR TYR SER THR ALA ALA SER SER
ALA VAL ®R LEU ЖТ ILE'ILE VAL TYR НЕТ VAL SER 'ALA.
ALA VAL ®R LEU MET ILE'lLE VAL TYR MET VAL SER ‘ALA
ALA VAL THR LEU MET ILE'lLE VAL TYR MET VAL SER 'ALA
SFV/E2 SEV/El SINEBLS E2 SINEBLS El
Рис 4.13, Аминокислотные последовательности гидрофобного заякоривающего пептида {5, 13, 28, 33, 36, 50, 57, 58, 72, 76, 77, 82, 95, 105, 115, 130]. Незаряженные, в основном гидрофобные, участки у С-конца вярусных гликопротеинов пронизывают вирусную мембрану. Представлены последовательности заякори-вающих пептидов девяти гемагглютининов вируса гриппа А и трех — вируса гриппа В; нумерация такая же, как у НА Aichi 1968. Для вирусов бешенства, VSV, вируса леса Семлики и вирусов Синдбис (EI и Е2) (Нумерация аминокислотных остатков не указана. Черточками обозначены делении, а галочками —
щью в бислое [29]. Несколько гидрофобных сегментов заякори-вающих пептидов представлены на рис. 4.13. Для формирования трансмембранного «якоря» не требуется наличие специфических аминокислотных последовательностей; необходимо только, чтобы имелся достаточно протяженный участок незаряженных, в основном гидрофобных аминокислот. В таких участках часто встречаются две полярные аминокислоты: серин и треонин. Указанные положения не расходятся с нашим представлением об a-спиральной структуре этих участков (разд. «Структурные классы»), поскольку гидроксильные группы серина и треонина, как известно из рентгеноструктурного анализа растворимых белков, могут образовывать водородные связи с атомами азота амидных групп главной цепи в a-спирали. Есть данные о том, что к этим гидроксильным группам присоединены жирные кислоты, но биологическая роль этого явления пока неясна [86].
За гидрофобным сегментом на С-концевом заякоривающем участке имеется небольшой гидрофильный домен, расположенный с внутренней стороны мембраны. Длина этого домена варьирует от дипептида Arg-Arg у El SFV до 31 аминокислоты у Е2 1>FV [33]. Вероятно, подобные домены, как это уже обсуждалось, участвуют в процессе почкования вируса.
Области прикрепления олигосахаридов, сайты посттрансля-ционного расщепления и специальные последовательности, участвующие в слиянии мембран, указаны на рис. 4.12 и обсуждаются в последующих разделах.
вставки.
Трехмерная структура вирусных гликопротеинов
Трехмерная структура наружной части обоих мембранных гликопротеинов вируса гриппа установлена с помощью рентгеноструктурного анализа высокого разрешения. В следующих двух разделах вкратце описана архитектура молекул гемагглютинина (НА) и нейраминидазы (NA) вируса гриппа; при этом особое внимание уделено областям, имеющим биологическую активность.
Гемагглютинин вируса грипла
Гемагглютинин вируса гриппа штамма Aichi/68, выделенного в 1968 г., синтезируется как единая полипептидная цепь, состоящая из 550 аминокислот. В результате последующего расщепления с удалением остатка Arg-329 образуются две цепи, НА1 и НА2, ковалентно связанные дисульфидной связью между позициями 14 в НА1 и 137 в НА2 (рис. 4.12) [115]. Эти двухцепочечные мономеры объединяются с помощью нековалентных связей в тримеры и располагаются на поверхности мембран [127]. При обработке вируса бромелаином получаются растворимые тримеры внеклеточных участков гемагглютинина, содержащие целый НА1 и первые 174 из 221 аминокислотных остатков НА2 (рис. 4.12) [15]. Таким образом, бромелаин удаляет заякорива-ющий пептид. Пространственная структура этого тримера установлена с помощью рентгеноструктурного анализа [129].
На рис. 4.14, Л схематически изображен мономер гемагглютинина. Та часть молекулы, которая обращена к мембране (это N-конец НА1 и С-конец НА2), находится в нижней части рисунка; вертикальная стрелка представляет собой ось симметрии
3-го порядка в тримере. Мономер — это протяженная структура, выступающая из мембраны на 135 А. Она содержит стволовой участок и глобулярную структуру на вершине. Эта структура образована частью цепи НА1, а «ствол» содержит часть цепи НА1 и всю цепь НА2. Полипептид имеет необычайно растянутую конформацию. Прежде чем образовать первую компактную складку, 63 N-концевые аминокислоты вытягиваются вверх от мембраны на 96 А. Глобула на вершине содержит p-слой из восьми антипараллельных цепей. Этот домен формирует участок связывания с сиаловой кислотой, являющейся необходимой составной частью клеточного рецептора вируса гриппа (см. разд. «Связывание с рецептором»). Остальная часть НА1 возвращается к «стволу» и идет почти антипараллельно начальному отрезку НА1.
Предыдущая << 1 .. 29 30 31 32 33 34 < 35 > 36 37 38 39 40 41 .. 224 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed