Вирусология: В 3-х т. Том 1 - Филдс Б.Н.
ISBN 5-03-000283-9
Скачать (прямая ссылка):
Рис. 4.6. Частицы вируса Уукуниеми, фиксированные перед очисткой глуха-ральдегидом я негативно окрашенные уранилацетатом [108]. Вверху — слегка уплощенные частицы с четко различимой поверхностной структурой. Внизу — отдельные частицы с гексагональной укладкой субъединиц; положение пентамеров отмечено звездочками. У всех представленных частиц расположение гликопротеинов соответствует икосаэдрической поверхностной решетке с 7'= 12.
нейраминидаза, присутствующая у вирусов гриппа А и В, у него отсутствует [119]. Возможно, это и обусловливает столь высокую упорядоченность оболочки вируса гриппа С.
Все ли вирусы животных с оболочкой имеют гликопротеины,
Рис. 4.7. Гликопротеины вируса гриппа С расположены так, что они образуют гексагональную поверхностную решетку. Показаны трубчатые и сферические полиморфные формы. (Микрофотография представлена Р. Компансом.)
образующие упорядоченные поверхностные решетки, — неизвестно. Данные, указывающие на использование повторяющихся специфических контактов при сборке, суммированы в этой главе и в гл. 3.
Белки вирусных оболочек
Белки оболочек: введение Биосинтез
Белки, секретируемые через мембраны, а также многие интегральные белки (в том числе все вирусные гликопротеины) синтезируются на связанных с мембранами полирибосомах [см. обзор 56]). Все эти белки имеют N-концевой пептид, называемый сигнальным пептидом или «лидерной» последовательностью {71]. Этот пептид ответствен за перенос синтезируемой по-липептидной цепи через мембрану в просвет эндоплазм этического ретикулума (ЭР) [71]. Аминокислотные последовательности сигнального пептида нескольких вирусных гликопротеинов пред-
-19 -18 -17 -16 -15 -14 -13 -12 -11 -10 -9 -8 -7 -6 -5 -4 -3 -2 -1
квводмппм
A/AICHI/68 MET LYS THR ILE ILE ALA LEO SHI TYR ILE ЖЕ CYS LEO МА LHJ ОХ
A/WSN/33 НЕТ LYS ALA LYS LEU LEO VAL LEO LEO TYR ALA ЖЕ VAL МЛ ЯЮ ASP AZA
A/FR/S/34 MET LYS ALA ASN LEU LEO \®L LEO LEO SB? ALA LEO ALA ALA ALA ASF ALA.
A/RI/5-/57 MET ASN TOR ОД 1LE LEO VAL ME ALA ЖЕ ILE ALA VM, ABG GLY
A/JAP/305/57 MET ALA ILE ILE TYR LEO ILE LEO LEO ЖЕ TOR ALA VAL ABG GUT
A/VIC/3/75 MET LYS TOR ILE ILE ALA LEO SHI TYR. ILE ЖЕ CIS LEU VAL ИЕ ALA.
A/FPV/ROS/34 MET ASN TOR <ЗШ ILE LEU VAL WE ALA LEU VAL ALA VAL ILE PRO THR ASN ALA
А/НГ/60/68 MET LYS TOR ILE ILE ALA LEO SER TYR ILE ЖЕ CYS LHJ ALA LEO GLY
A/MEM/1/71 MET LYS THR ILE ILE ALA LEO SER HIS ILE FHE CYS LEO VAL LEU GLY
A/Mffl/102/72 MET LYS MR ILE ILE ALA LEO SER TYR ILE ЖЕ CYS L® VAL LEU GLY
A/Mffl/10/78 MCT LYS ALA LYS LEO LEO VAL LEO LEO CYS ALA LEO SER ALA THR ASP ALA.
VSV МВТ LYS CYS LEU LEO TYR LEO ALA ИЕ LEO ЖЕ ILE GLY VAL ASN CSS
BABIES МЁТ VAL PRO GLN ALA LEO LEO ffiE VAL PRO LEU Ш) VAL ЖЕ PRO LEO CYS ШЕ GL1C
Рис. 4.8. Аминокислотные последовательности сигнальных пептидов вирусных, гликопротеинов (1, 2, 5, 13, 34, 50, 72, 76, 82, 95, 105, 130]. Все они имеют центральный участок, состоящий в основном из гидрофобных остатков, который на N-конце часто бывает ограничен положительно заряженными остатками. Аминокислотные последовательности представленных сигнальных пептидов пр.и образовании зрелого белка отщепляются с С-конца ло позиции —1. 11 верхних, последовательностей относятся к гемагглютивину вируса гриппа, а две нижних — к белку G вируса везикулярного стоматита и вируса бешенства.
ставлены на рис. 4.8. Все последовательности имеют центральный участок из незаряженных, в основном гидрофобных амино-кислот, часто ограниченный с N-конца положительно заряженным остатком. По-видимому, никакие другие специфические^ последовательности, кроме этих незаряженных, в основном гидрофобных участков протяженностью по крайней мере 11 аминокислот, не нужны.
Необходимое пространственное распределение секреторных и мембранных белков в клетке обеспечивается с помощью какого-то сложного механизма. Клеточные «распознающие сигнал-частицы» (РСЧ), которые содержат шесть белков и 7S-PHK, связываются со свободными рибосомами, несущими новосинтези-рованные сигнальные последовательности, и останавливают трансляцию мембранных или секреторных белков. Трансляция возобновляется лишь после связывания комплекса рибосома— РСЧ с мембраной ЭР. Затем белок, несущий сигнальный пептид, перемещается через мембрану [70, 110—114]. Секреторные белки высвобождаются в полость цистерны ЭР, а мембранные белки остаются связанными с мембраной через гидрофобные участки своей полипептидной цепи (разд. «Первичная структура вирусных гликопротеинов»). Обычно сигнальный пептид отщепляется от новосинтезированного белка «сигнальной пептидазой»-во время переноса через мембрану [133].
В просвете грубого ЭР одновременно с процессом контранс-ляционного переноса к образующемуся гликопротеину присоединяются олигосахаридные цепи [54]. В большинстве вирусных;
