Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Филдс Б.Н. -> "Вирусология: В 3-х т. Том 1 " -> 29

Вирусология: В 3-х т. Том 1 - Филдс Б.Н.

Филдс Б.Н., Найп Д.М., Мэрфи Ф.А., Харрисон С. Вирусология: В 3-х т. Том 1 — М.: Мир, 1989. — 492 c.
ISBN 5-03-000283-9
Скачать (прямая ссылка): virusologiyat11989.djvu
Предыдущая << 1 .. 23 24 25 26 27 28 < 29 > 30 31 32 33 34 35 .. 224 >> Следующая

32. Jacobson M. F., Baltimore D. (1968). Morphogenesis of poliovirus I. Association of the viral RNA with coat protein, J. Mol. Biol., 33, 369—378.
33. Jonard G., Richards К. E., Guilley H„ Hirth L. (1977). Sequence from the assembly nucleation region of TMV RNA, Cell, 11, 473—493.
34. Kiselev N. A., Klug A. (1969). The structure of viruses of the papilloma-polyoma type. V. Tubular variants built of pentamers, J. Mol. Biol., 40,
' 155-171.
35. Kitamura N., Adeer C. J., Rothberg P. G., Martinko J., Nathenson S. G„ Wimmer E. (1980). The genome-linked protein of picornaviruses. VII. Genetic mapping of poliovirus VPg by protein and RNA sequence study, Cellr
21, 295—302.
36. Klug A. (1979). The assembly of tobacco mosaic virus: structure and specificity, Harvey Lect., 74, 141—172.
37. Klug A., Finch J. T. (1965). Structure of viruses of the papilloma-polyoma. type. I. Human wart virus, J. Mol. Biol., 11, 403—423.
38. Lebeurier G., Nicolaeff A., Richards К. E. (1977). Insideout model for self-assembly of tobacco mosaic virus, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 74, 149—153..
39. Lee Y.-F., Nomoto A., Detjen В. М., Wimmer E. (1977). A protein covalently" linked to poliovirus genome RNA, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 74, 59—63..
40. Lilias L., Unge Т., Fridborg K-, Jones T. A., Lovgren S., Skoglund O., Strand-berg B. (1982). Structure of satellite tobacco necrosis virus at 3.0 A resolution, J. Mol. Biol., 159, 93—108.
41. Munowitz M. G„ Dobson С. М., Griffin R. G., Harrison S. C. (1980). On the rigidity of RNA in tomato bushy stunt virus, J. Mol. Biol., 141, 327—333.
42. Pereira H. G., Wrigley N. G. (1974). In vitro reconstitution, hexon bonding: and handedness of incomplete adenovirus capsid, J. Mol. Biol., 85, 617—631.
43. Petterson R. F., Ambros V., Baltimore D. (1978). Identification of a protein linked to nascent poliovirus RNA and to the polyuridylic acid of negative-strand RNA, J. Virol., 27, 357—365.
44. Putnak J. R., Phillips B. A. (1981). Picornaviral structure and assembly, Microbiol. Rev., 45, 287—315.
45. Rayment /., Baker T. S., Caspar D. L. D„ Murakami W. T. (1982). Polyoma* virus capsid structure at 22.5 A resolution, Nature, 295, 110—115.
45a. Robinson I. K-, Harrison S. C. (1982). Structure of the expanded state of tomato bushy stunt virus, Nature, 297, 563—568.
46. Rueckert R. R. (1976). On the structure and morphogenesis of picornaviruses. In: Comprehensive Virology, Vol. 6, ed. by H. Fraenkel-Conrat and R. R. Wagner, pp. 13Д—200, Plenum Press, New York.
47. Stubbs G., Warren S., Holmes К. C. (1977). Structure of RNA and RNA. binding site in tobacco mosaic virus from 4-A map calculated from x-ray fibre diagrams, Nature, 267, 216—221.
48. Von Bonsdorff С. H., Harrison S. C. (1975). Sindbis virus glycoproteins form a regular icosahedral surface lattice, J. Virol., 16, 141 — 145.
49. Zimmern D. (1977). The nucleotide sequence at the origin for assembly or,-tobacco mosaic virus RNA, Cell, 11, 463—482.
Оболочки вирусов
Дон Уайли1
Архитектура и почкование вирусов, имеющих оболочку
Ряд вирусов животных приобретает липидсодержащую обо* лочку в процессе отпочковывания от мебраны клетки-хозяина. Используя клеточные механизмы компартментации, эти вирусы (см. разд. Белки вирусных оболочек) встраивают свои поверхностные гликопротеины в клеточную мембрану. Последующие события известны далеко не полностью, но есть данные, что при почковании осуществляется трансмембранное взаимодействие этих гликопротеинов с соответствующими компонентами вируса в цитоплазме и последующее отделение в составе вириона от клеточной поверхности [62]. Липиды образующегося бислоя имеют клеточное происхождение, а белки кодируются вирусом [22].
Характерные детали процесса почкования иллюстрирует рис. 4.1 [33]. В клетке-хозяине вирусная РНК и тесно связанный с ней нуклеопротеин (N) образуют нуклеокапсид вируса — ри-бонуклеопротеин (RNP). Структура нуклеокапсида зависит от типа вируса. У альфавирусов это компактная сферическая частица [52], у парамиксо- и рабдовирусов — нитчатая, спирализо-ванная структура [18, 30], у миксовирусов —многосегментный спирализованный нуклеокапсид [88]. Один или два вирусных гликопротеина (гемагглютинин и нейраминидаза в случае вируса гриппа, изображенного на рисунке) закрепляются в клеточной мембране с помощью трансмембранного гидрофобного пептида, оканчивающегося небольшим цитоплазматическим доменом из
2—31 аминокислот. Белок матрикса (М) связывается с RNP и с внутренней поверхностью клеточной мембраны, взаимодействуя преимущественно с цитоплазматическими доменами гликопротеинов. При этом он может сначала либо образовать оболочку вокруг RNP, либо связаться с мембраной, а затем сконцентрировать RNP (рис. 4.1). Как видно из рисунка, процесс почкования регулируется специфическими взаимодействиями между поверхностными гликопротеинами и между гликопротеинами и
1 Don С. Wiley, Department of Biochemistry and Molecular Biology, Harvard University, Cambridge, Massachusetts 0213C.
Предыдущая << 1 .. 23 24 25 26 27 28 < 29 > 30 31 32 33 34 35 .. 224 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed