Трансформированная клетка - Эш Б.Б.
Скачать (прямая ссылка):
Агглютинация при помощи Нет Да
конканавалина А (Кон А)
Мобильность рецепторов Кон А Неподвижны Подвижны
(т. е. образование шапок и
пэтчей)
Перевиваемость на
крыс Да Да
мышей Да Нет
Относительное содержание 5Х IX
доступных к нейраминидазе
сиаловых кислот на поверх
ности клеток
со способностью к метастазированию или скоростью роста двух сублиний и, как было установлено, его состав отличается от такого эпиг-ликанина.
3.2.3. Фибронектины
Фибронектины — семейство иммунологически перекрестнореаги-рующих гликопептидов, которые обнаружены в растворимой форме как в плазматической мембране, так и в кондиционированной культуральной среде и как нерастворимые компоненты базальных мембран, внеклеточного матрикса и наружной поверхности клеток (подробнее — в обзорах Lindler et al., 1978; Mosesson, 1978; Ruoslahti, Engvaal, 1978; Yamada Olden, 1978). Представители семейства фиб-ронектинов обладают различной молекулярной массой. Преобладают формы размерами приблизительно 450, 235, 220, 200 кД, но также описаны продукты значительной деградации фибронектинов с молекулярной массой 250 кД (Chen et al., 1967; Rieber et al., 1975; Ruoslahti, Vaheri, 1975; Mosher, 1977; Jaffe, Mosher, 1978; Keski-Oja et al., 1976; Linder et al., 1975; Rieber, Rieber, 1979). Фибронек-тин плазмы человека (PFN) идентичен иммунологически и по аминокислотному составу не растворимому в условиях холода глобулину (Ruoslahti, Vaheri et al., 1973; 1974; Ruoslahti, Engvaal, 1978). Нативный PFN имеет молекулярную массу 450 кД, и молекула его состоит из двух субъединиц (по 220 кД каждая, которые имеют в определенной степени p-структуру (Morrison et al., 1948; Mosesson et al., 1975; Mosesson, 1978; Mosher, 1975).
PFN очень чувствителен к протеазам, таким, как плазмин и трипсин. Основные формы, возникающие при протеолитической деградации,— 235, 220 кД соответственно. Выяснилось, что форма 235 кД состоит из субъединицы 220 кД, которая присоединена к небольшому фрагменту второй субъединицы 220 кД. Продукт, масса которого составляет 200 кД, обладает высокой устойчивостью к дальнейшему
протеолизу, в результате чего ограничивается протеоляз 220 кД-субъединицы (Keski-Oja et al., 1976).
Клеточные фибронектины (CFN) являются идентичными к PFN как по аминокислотному составу, так и по иммунологическим свойствам (Ruoslahti et al., 1973; Ruoslahti, Vaheri, 1974, 1975; Ruoslahti, Engvaal, 1978). CFN — большой класс белков поверхности многих клеток, который в некоторых системах составляет до 3 % общего клеточного белка (Hynes, 1973; Keski-Oja et al., 1976; Yamada u Olden, 1978). Клеточный фибронектин продуцируется различными клетками, среди которых имеются фибробласты (Hynes, 1973; Kuuse-la et al., 1975; Ruoslahti et al., 1973; Vaheri, Ruoslahti, 1975), клетки глии (Vaheri et al., 1976), глакомышечные клетки (Bornstein et al.,
1978), эпителиальные (Bornstein et al., 1978; Jaffe, Mosher, 1978) и различные примитивные эмбриональные мезенхимальные клетки (Linder et al., 1975; Mosher, Vaheri, 1978).
Преобладающая форма CFN с молекулярной массой 220 кД продуцируется фибробластами, однако эпителиальные клетки синтезируют белок с молекулярной массой 200 кД (Linder et al., 1975; Ruoslahti, Vaheri, 1975; Mosher, 1977; Jaffe u Mosher, 1978). Описаны две формы внеклеточного фибронектина. Первая — растворимая форма, которая находится в окружающей среде, тогда как вторая — нерастворимая форма — включена в базальные мембраны и внеклеточный матрикс особенно соединительной ткани (Yamada, Weston, 1974; Linder et al., 1975, 1978; Tesoriere et al., 1975; Stenman и Vaheri, 1978; Mosher, 1977). Растворимые и нерастворимые формы имеют одинаковый аминокислотный состав, но существенно различаются углеводными боковыми цепями (Carter et al., 1978). Предполагается, что внеклеточный фибронектин образуется в результате сбрасывания связанных с клеточной поверхностью молекул фибронектина (Carter et al., 1978).
Как плазматический, так и клеточный фибронектины имеют высокое сродство к связыванию с фибрином и фибриногеном (Edsall et al., 1955; Ruoslahti, Vaheri, 1975), коллагеном (Klebe, 1974; Pearlstein et al., 1976; Bornstein, Ash, 1977; Engvall, Ruoslahti,
1977) и ДНК (Parsons et al., 1979), а форма нерастворимого в условиях холода комплекса фибронектина — с гепарином (Mosesson, 1978).
В настоящее время физиологическая роль фибронектинов основывается главным образом на предположениях. Их сродство к связыванию с фибрином и фибриногеном, высокий уровень в тромбах крови привели некоторых исследователей к предположению, что один (или более) фибронектин участвует в образовании или стабилизации тромбов крови (Ruoslahti, Vaheri, 1975; Mosher, 1978; Ruoslahti, Engvaal,
