Теория и практика иммуноферментного анализа - Егоров А.М.
ISBN 5-06-000644-1
Скачать (прямая ссылка):
Развитие иммунохимии в течение последних 25 лет позволило установить строение антител, выявить стереохимические основы их функционирования. Особое внимание было уделено изучению структуры активных центров антител, что привело к созданию полицентровой модели связывания антигена. Исследования динамических структурных свойств иммуноглобулинов способствовало установлению характера связи между антигенсвязывающими и эффекторными функциями.
Иммуноглобулины по своей химической структуре относятся к большому классу природных соединений — гликопротеидам, высокомолекулярным соединениям, состоящим из последовательности L-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. .Кроме аминокислот в структуру иммуноглобулинов включены оЛигосахариды. Общая структурная формула аминокислоты имеет вид:
Отдельные аминокислоты отличаются между собой боковыми заместителями R. В состав белков, в том числе иммуноглобулинов, входят двадцать аминокислотных остатков (табл. 1.1).
Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепочке определяет собой первичную структуру белковой молекулы:
Полипептидная цепочка за счет образования 'водородных связей между карбонильным атомом кислорода и атомом водорода аминогрупп отдельных аминокислотных остатков способна определенным образом укладываться в пространстве, образуя так называемые а-спиральные участки и fi-структуру. Такая локальная упорядоченная конформация отдельных участков полипептидной цепи получила название вторичной структуры.
В целом вся полипептидная цепь образует компактную трехмерную структуру — третичную структуру. В одном растворе молекула белка сворачивается так, чтобы неполярные, или гидрофобные, боковые цепи аминокислотных остатков находились во внутренней, малодоступной для молекул воды области, а полярные, или ионизированные, группы образовывали внешний контактирующий с водой слой. Такое расположение аминокислотных остатков полипептидной цепи является термодинамически наиболее выгодным состоянием, причем следует отметить, что это сворачивание пептидной цепи является высокоспецифичным и обусловлено первичной структурой молекулы.
Помимо рассмотренных причин сворачивания белков, обусловленных так называемыми гидрофобными взаимодействиями, определенный вклад в‘ стабилизацию трехмерной структуры вносят дисперсионные силы Лондона, возникающие в результате комплементарного распределения электронных облаков отдельных, рядом расположенных атомов. Энергия этого типа взаимодействий сильно зависит от расстояния между атомами и максимальна при так называемом ван-дер-ваальсовом расстоянии контакта, равном сумме ван-дер-ваальсовых радиусов взаимодействующих атомов.
Дополнительный вклад в поддержание трехмерной структуры молекул белков дают водородные и электростатические связи между боковыми группами аминокислот, а также ковалентные
о
о
?
II
II
\
Аминокислота Латинское Боковая цепь R -
обозначение остатка
аминокислоты
Глиции Gly H---
Алании Ala H3C---
Валин Val H3CV
i ^CH---
н3с/
Лейцин Leu H3C\
1 ^CH---CH.---
н3с/
Изолейции lie H,c---CH,\
3 2^CH---
н3с/
Фенилаланин Phe OcH-
Тирозин Tyr НО---CHj---
Триптофан Trp OgrH’CB!~
h
Серии SeT HO---CH2---
Треонии Thr HOv
;CH---
H3C^
Цистеии Cys HSCHj---
Метиоиии Met CH3SCH2CH2---
Аспарагин Asn _
</
Глутамин Gin ch,ch,---
</ 3
¦ Аспарагиновая Asp H0\
кислота у---СН,---
0
Глутаминовая Glu H0\
кислота JC---CH2CH2---
0
Лизин Lys H2N(CH2)4---
Аминокислота Латинское Боковая цепь К
обозначение остатка
аминокислоты
