Фотосинтез С3 и С4 растений механизмы и регуляция - Эдвардс Дж.
Скачать (прямая ссылка):
ФЕП-1-С0г-1-1120 -->- ОксалоадетатPi [Af' =—7 ккал] (6.4)
РуБФ + С02 + НаО ----^
---->¦ 23-Фосфоглицерииовая кислота [A.F' =—8 ккал] (6.5)
Оба субстрата, фосфоенолпируват (ФЕП) и рибулозо-1,5-бис-фосфат (РуБФ), можно рассматривать как макроэргическиесоединения, которые обладают достаточным количеством энергии, чтобы довести данную реакцию карбоксилирования практически до конца.
Следует остановиться еще на двух аспектах энергетики карбоксилирования, Возникает вопрос, почему в ВПФ-цикле кар-боксилируется РуБФ, а не Ру5Ф. Ведь обе эти молекулы богаты энергией в том смысле, что они не образуют иятичлеииые кольца, которые сделали бы их более стабильными. (Кроме того, карбоксилирование Ру5Ф привело бы к значительному уменьшению свободной энергии, а образование глицериновой кислоты в качестве одного из продуктов реакции могло бы быть исправлено последующим фосфорилировагшем.) С точки зрения энергетики ответ па этот вопрос заключается в том, что образование РуБФ способствует протеканию реакции регенерации в нужную сторону. Реакция с участием Ру5Ф-киназы также играет важную роль в регуляции (гл. 9),
ФЕП служит примером того, как одно и то же макроэрги-ческое соединение может быть использовано в различных реакциях. Так, при прямом гидролизе ФЕП высвобождается
~14 ккал:
ФЕП + MjO ----->- Пируват-1-Pj [A.F =—14 ккал] (6.6)
При гликолизе около 7 ккал из этих 14 сохраняются в форме АТР [уравнение (6.7)]:
ФЕП -]- ADP ---->- Пируват + АТР [ДК' = —7 ккал] (6.7)
Однако эта реакция все еще идет с изменением свободной энергии ДF' приблизительно —7 ккал, что сильно затрудняет ее обратимость.
Альтернативно около 7 ккал энергетического потенциал;» ФЕП может быть использовано для «запуска» столь же энергетически выгодной реакции карбоксилирования с ДF' —7 ккал:
ФЕП -f С02 -1- Н20 -->- Оксалоацетат-f Pj [Af'=—7 ккал] (6,8)
Если происходит и образование АТР, и карбоксилироваиие, например в реакции, катализируемой ФЕП-карбоксикииазой. [уравнение (6.9)], то изменение свободной энергии приближается к нулю. Такая реакция увеличивает вероятность участия фос-фоенолпирувата в процессе обратного гликолиза (глюконеоге-иеза):
Оксалоацетат + АТР q==fc ФЕП-f COs + ADP [Д.Р =0] (6.9)
При Сгфотосинтезе регенерация ФЕП может (теоретически) быть достигнута за счет обеих макроэргических групп АТР
Пируват + АТР ---> ФЕП + AMP -|- Р[ [AF = 0] (6.10)
Благодаря этому было бы преодолено энергетически невыгодное равновесие реакции, катализируемой пируваткиназой [противоположной той, которая дана в уравнении (6.7)]. Действительно, при изучении этой реакции (которая известна у ряда бактерий) в результате целенаправленного поиска была обнаружена пируват,ортофосфат—дикиназа. В реакции используются обе макроэргические группы АТР:
Пируват + Pf + АТР -->• ФЕП + АМР + PPi [Д.Р=+7 ккал] (6,11)
Сама по себе эта реакция столь же энергетически невыгодна, как и реакция, обратная той, которая дана в уравнении (6.7) [ДР=+7 ккал в направлении синтеза ФЕП]. Однако она связана с гидролизом пирофосфата РР«:
РР; + н,0 ---> Pi + Pi [АР = -7 ккал] (6.12)
Таким образом, суммарное уравнение этих двух реакций имеет AF' около нуля, что обеспечивает полную обратимость процесса (разд. 2.5). Для того чтобы процесс стал возможен не только с энергетической, но и с биологической точки зрения,, необходимы два условия: достаточно высокое содержание пиро-фосфатазы и очень низкая величина ее Км (большое сродство к РР;). В противном случае в первой реакции (уравнение
(6.11) не образовывалось бы быстро столько продукта, сколько его требуется для смещения ее энергетически невыгодного равновесия за счет функционирования пирофосфатазы [уравнение
(6.12)].
Источники данных: [5, 7, 17, 18, 19, 20, 22, 28, 32, 53].
6.5. Сродство к С02
Карбоксилирование протекает тем быстрее, чем больше величина константы равновесия. Как видно из табл. 2.1, большая величина К соответствует большому отрицательному изменению ¦свободной энергии AF'. Отсюда следует, что реакции, представленные выше уравнениями (6.4) и (6.5), идут почти до конца в данном (т. е. прямом) направлении. Аналогичным образом .активность катализатора (карбоксилазы) будет тем выше, чем ¦больше его сродство к СОг-
При достаточно низких концентрациях субстрата скорость ¦ферментативной реакции можно увеличить в два раза, если удвоить концентрацию субстрата [S]. При очень низких уровнял ¦субстрата уравнение Михаэлиса — Меитеи
VmtBC [lS] (6.13)
v =
Км “Ь [S]
практически сводится к виду
Ушах [5] Кы
(6.14)
где величина [5] становится пренебрежимо малой по сравнению с Км- Таким образом, при низких концентрациях субстрата за-
(Е х 2)
Рис. 6.2. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата {S]. Приведены две концентрации фермента (ЕХ;1 и ЕХ2). Максимальная скорость (Vmax) удваивается при повышении в два раза концентрации фермента, но величина Кж (концентрация субстрата, необходимая для достижения половины максимальной скорости) остается неизменной.
