Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Диксон М. -> "Ферменты 2" -> 154

Ферменты 2 - Диксон М.

Диксон М., Уэбб Э. Ферменты 2 — М.: Мир, 1982. — 515 c.
Скачать (прямая ссылка): fermentit21982.djvu
Предыдущая << 1 .. 148 149 150 151 152 153 < 154 > 155 156 157 .. 158 >> Следующая

Пекарские дрожжи Pseudomonas putida Печень ящерицы Е. coli
Пекарские дрожжи
155
160 4 40
195 4 48,5
160 а4
160 •4 40
164 6 28
164 6 28
168 4 ¦ 42
170 4 42,5
170
202 4 48
175 4
180 2 90
209 2 108
180
252
180 4 45
276 2 75 а2Р2
+2 63
.аждая субъединица состоит из двух цепей и содержит 1 молекулу
фосфопиридоксаля.
АТР или ADP стабилизируют форму с мол. массой 160 000, при их удалении
образуется форма с мол. массой 90 000 (у Е. coli 78 000).
4 фосфопиридоксаля на молекулу
Спонтанно диссоциирует на активные формы с мол. массой 84 000;
субъединицы с мол. массой 42 000 активностью не обладают
Молеку- Число субъеди- Молеку-
Кодовый 'номер Название фермента Источник фермента лярная
масса, лярная масса Структура Примечание
Х10" ниц субъеди-
ницы, 103
6.1.1.10 Метионил- Е.• coli 180 4 45 а4
тРНК - синтетаза
2.1.2.4 Глицин - формими- Clostridium cylindrospo- 180

2.1.1.10 нотрансфераза rum
Г омоцистеин-метил- Печень лошади 180 4 50
Субъединицы обладают
4.3.1.1 трансфераза активностью
Аспартат - аммиак-\ лиаза Enterobacter aerogenes 180 4

2.4.1.1 Фосфорилаза Печень кролика Печень кролика (активная форма)
(неактивная форма) 185 185 2 2 92 92
Мышцы кролика 370 4 92,5
(активная форма)
(неактивная форма) 240 2
Картофель 207
Е. coli 140
4.1.1.64 Декарбоксилаза ди- Pseudomonas cepecia 188 8 23
а8
алкил аминокислот Arthrobacter 188 8 23
6.3.4.16 (пируват)
Карбамоилфосфат- E. coli 190 1 14(3 сф
(2.7.2.5) синтетаза (аммиак) 48
4.1.1.22 Печень лягушки-быка 315
Г истидиндекарбокси -лаза Lactobacillus 190 ' 5 +5 29,7
9 В состав субъединицы с мол. массой 29 700
4.4.1.1 Цистатионин-у-лиаза Печень крысы 190
входит пиридоксаль. 4 фосфопиридоксаля на
4.2.1.2 Фумарат-гидратаза Сердечная мышца свиньи 194 4 48,5
молекулу '
Дипептидилпепти-
даза
Гистидин - аммиак-лиаза Фосфоенолпнруват-карбоксилаза
Апираза
Амидофосфорибозил-
трансфераза
Альдегид-дегидроге-
наза
Диаминопимелинат-декарбоксилаза Полирибонуклео-тид - нуклеоти-
дилтрансфсраза Бензальдегиддегид-рогеназа .(NADP+' Аргининосукцинат-
лиааза
Триптофаназа
fi-D-Фруктофурано-
зидаза
Селезенка быка
Pseudomonas fluorescens
Salmonella typhlmurium Arachia hypogeae E. coll
Клубни картофеля Печень голубя
Печшь цыплят Печень человека Печень лошади Pseudomonas aeruginosa Дрожжи
Е. coli
Е. coli
Micrococcus lysodeikticus Pseudomonas fluorescens Печень быка
Bacillus alvei E. coli
Neurospora crassa
197 8 24,5 "еРг
198
198 350 4 49,2 а4
402 4 100
200 4 50
200 210 200 4 50
, 250 250 4 57
210 200 4 53
200 230 2 95
200
202 4 50
208 4 50,5 а4
208 4 55
210 4 51,5 а2Р2
Формы с 200 ООО, 50 000
мол. массой 100 000 активны
и
При низкой температуре диссоциирует с образованием неактивной формы с
мол. массой 100 000. В присутствии субстрата эта форма переходит в
активную форму с мол. массой 200 000 В отсутствие фосфопи-ридоксаля
диссоциирует на димеры Димер активен
Кодовый 'номер Название фермента Источник фермента Молеку-
лярная масса, Число субъеди- Молеку- лярная масса Структура
iciwi. Примечание
хюз ниц субъеди-
/ ницы, 103
6.3.4.2 СТР-синтетаза Е. coli ' " 210 4 50 а4 Выделяется
в виде димера, но в присутст-вии АТР превращается
3.2.1.31 P-D-глюкуропидаза Почки крысы Печень человека 210 218
в тетрамер
3.2.1.51 a-L-Фукозидаза Лизосомы из печени крыс 280 4 75 '

Эпидидимис крысы 210 2 . 60 Q-2P2
3.2.1.2 |3-Лмилаза Батат 215 +2 4 47
2.4.2.17 А'ГР-фосфорибозил- Salmonella typhimurium 215 6 35
а6
2.7.1.30 трансфераза
Глицеролкиназа Е. coli 217 4 55
4.1.3.18 Candida mycoderma 251
Ацстолактатсинтаза Aerobacter aero genes 220 4 58
Нативный фермент, по-видимому, является димером. Субъединица имеет
1 тиоловую группу, 1 дисульфид-ный мостик и 1 тиаминдифосфат
6.1.1.14 Глицил-тРНК - син- E. coli 227 2 80 ССлбо
1.4.1.1 тетаза +2 33
Аланиндегидрогеназа Bacillus subtilis 230
4.1.1.47 Сннтаза полуальде- Pseudomonas oxalaticus 230 4 61
2 FAD на молекулу. При
гида тартроновой Г/ПО П/Т/ГТ т .(апофермент 115 2 60)
восстановлении FAD
is.ilLJICTI Ы фермент инактивирует-
1.11.1.6 Каталаза Печень быка 232 4 57,5 ся
Micrococcus lysodeikticus 232
1.1.2.3
6.3.4.3
1.13.11.9
1.14.11.2
4.2.1.24
3.2.1.24 4.2.1.22
3.4.11.1
3.1.1.7
4.1.1.4
1.2.2.2
1.1.3.1
6.4.1.1
Лактат дегидрогеназа (цитохром Ьг) Формилтетрагидро-фолат-синтетаза
2,5-Дигидроксипири-дин - 5,6-диоксиге-
наза
Пр один ,2-оксоглу та -
рат - диоксигеназа Порфобилиногенсин-
таза
a-D-Маннозидаза Цистатионин-(5-син-таза
Лейцинаминопепти-
даза
Ацетилхолинэстераза
Ацетоацетатдекарбо-
ксилаза
Пируватдегидрогена-за (цитохром) Оксидаза L-2-гидро-
КСИКИСЛО'Г
Пируваткарбокси-
лаза
3.1.4.32
Эндодезоксирибонуклеаза (АТР- и 5-
аденозил-Б-метио-
нинзависимая)
Дрожжи
Clostridium cylindrospo-rum
Предыдущая << 1 .. 148 149 150 151 152 153 < 154 > 155 156 157 .. 158 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed