Ферменты 2 - Диксон М.
Скачать (прямая ссылка):
ферментами, каталитические функции которых не связаны непосредственно, а
связывание ферментов с клеточными мембранами и органеллами приводит к
тому, что расположенными близко друг от друга оказываются самые разные
ферменты. Кемпнер и Миллер [2406], исследуя Euglena gracilis с помощью
центрифугирования, пришли к выводу, что в цитоплазме у этого организма
нет свободных ферментов, все они связаны с различными субклеточными
структурами.
Образование комплекса может оказывать существенное влияние на активность
компонентов системы. В случае триптофансинтазы из Е. coli комплекс
достаточно легко диссоциирует на две а- и одну [^субъединицы, причем
последняя диссоциирует на две субъединицы только в условиях, при которых
происходит денатурация. Было показано, что активность обеих субъединиц
значительно возрастает при образовании комплекса [1568]. Аналогичным
образом альдолаза активируется при связывании с F-актином, и на
образование комплекса оказывают влияние метаболиты, такие, как АТР и
фруктозо-1,6-бисфосфат [156]. Был очищен комплекс фосфорилазы а из мышц и
ала-нинаминотрансферазы; оказалось, что метаболиты, такие, как АМР,
глюкозо-1-фосфат и гликоген, которые влияют на активность фосфорилазы,
влияют также на активнорть трансамина-зы в этом комплексе [247].
Иногда диссоциация мультиферментяой системы приводит к полной потере
активности одним или более компонентами системы. В некоторых случаях
такую инактивацию вызывают жесткие условия, в которых проводят
диссоциацию, и чтобы исключить такую возможность, необходимо показать,
что активность восстанавливается при реассоциации комплекса. Было
обнаружено, что активность редуктазы р-кетокислот, являющейся компонентом
синтетазы жирных кислот дрожжей, ис-
Структура ферментов
775
чезает при диссоциации комплекса в результате замораживания и оттаивания,
которые проводят в концентрированном солевом растворе, но
восстанавливается при реассоциации комплекса при низких концентрациях
соли [4578]. Изменение активности при образовании комплекса обычно
приписывают изменению конформации. Однако это весьма неопределенный
термин, который в настоящее время используют применительно к изменению не
только формы молекул, но и распределения заряда.
Таблица 10.2
Молекулярные массы и число субъединиц в ферментах
Ферменты расположены в порядке возрастания молекулярных масс; в тех
лярные массы в разных типах клеток, они приведены все в одном столбце
вслед ми обозначены типы субъединиц; обозначение а2Рг указывает, что
фермент дят две а- и две (3-цепи, причем аминокислотные
последовательности а- и чена субъединица, аминокислотная
последовательность которой близка, но не циация ферментов, состоящих из
четырех и более субъединиц, может протекать сначала диссоциировать на
димеры, которые затем диссоциируют с образованием не указаны. Нередко
первый этап диссоциации осуществляется спонтанно, тельной потери
активности, но последующие этапы обычно требуют более жесткой
концентрации додецилсульфата натрия или гуанидина, что почти всегда
приводит щейся необратимым повреждением структуры субъединиц.
случаях, когда фермент имеет разные молеку-за минимальным значением.
Греческими буква-является тетрамером, в состав которого вхо-(3-субъединиц
различны. Символом |3' обозна-идентична последовательности (3-цепи.
Диссо-в несколько этапов; например, тетрамер может мономеров, но
промежуточные формы здесь обратимо и в некоторых случаях без значи-
обработки, например присутствия в высокой к полной потере активности,
сопровождаю-
2.7.1.6
3.4.22.2
2.7.4.3
Кодовый жомер Название фермента Источник фермента
1.18.3.1 Гидрогеназа Desulphovibrio
3.1.27.3 Гуанилрибонуклеаза Aspergillus oryzae
(3.1.4.8)
3.1.27.2 Рибонуклеаза Bacillus subtllis
3.1.27.5 Рибонуклеаза Поджелудочная железа
быка
3.2.1.4 Целлюлаза Polyporus
3.6.1.7 Ацилфосфатаза Мозг быка
3.2.1.17 Лизоцйм Куриное яйцо
3.2.1.1 а-Амилаза В. stearothermophilus
Bacillus subtllis
Aspergillus oryzae
Поджелудочная железа
свиньи
Солод
5.1.1.8 Г идроксипролин- Pseudomonas striata
эпимераза
Молеку-
лярная
масса,
хюз
9
11
11
13
11.4 13
14,6
15.5
18
48
51
50
59
Число
субъеди-
ниц
Галактокиназа
Папаин
Аденилаткиназа
2.7.1.20 3.4.21.1 Аденозинкиназа а-Химотрипсин
3.5.2.6 Пенициллиназа
3.1.3.2 Кислая фосфатаза
1.5.1.3 3.4.21.4 Тетрагидрофолят- дегидрогеназа Трипсин
3.4:22.6 3.1.1.11 Химопапаин Пектинэстераза
4.2.1.1 3.1.21.1 Карбонат-дегидра- таза Дезоксирибонуклеаза I
3.5.1.19 3.4.23.4 1.15.1.1 Никотинамидаза Химозин Пероксид-дисмутаза
Молекулярная масса субъединицы, 103
9
11
14,6
25
25
Е. coli 20
Эритроциты человека 55 2 27
Saccharomyces cerevtsiae 100 4 23
Сок Papaya (латекс) 20,7 1 20,7
Мышцы свиньи 21 1 21
Мышцы кролика 21
Печень крысы 68 3 23
Пекарские дрожжи 41
Печень кролика 23
Поджелудочная железа
быка 23 1 23
Bacterium licheniformis 23
Bacillus cereus 32
Селезенка быка 23
Neurospora 85 2 42
