Ферменты 2 - Диксон М.
Скачать (прямая ссылка):
стабилизированы водородными связями, как в свое время предположили Полинг
и Кори [3628]. Поскольку диаметр спирали значительно меньше, чем размер
реальной молекулВ1 фермента, в последней должны быть упакованы бок о бок
несколько цепей (спирализованных или неспирализованных) так, чтобы
сформировалась молекула, имеющая форму глобулы; образовавшаяся таким
путем структура, в которой полипептидная цепь уложена определенным
образом, называется третичной структурой. Этот термин относится,
следовательно, к детальной трехмерной структуре белка, а также к форме
каталитического субстратсвязывающего участка или активного центра,
поскольку эта сложная структура образуется в результате определенного
пространственного взаиморасположения участков полипептидной цепи,
являющегося результатом ее укладки. Поэтому точная укладка цепи имеет
важнейшее значение, и результаты рентгеноструктурных исследований
показали, что она одинакова во всех молекулах закристаллизованного
фермента. У кладка определяется образованием (а) большого числа
водородных или гидрофобных связей между группами, расположенными в
различных участках цепи; расположение этих групп вдоль цепи таково, что
максимальное число связей может образоваться только при одном варианте
укладки и (б) нескольких ковалентных дисульфид-ных мостиков между
определенными остатками цистеина в различных участках цепи. Из сказанного
ясно, что третичная структура белковой молекулы определяется ее первичной
структурой. В некоторых случаях на характер укладки могут влиять и другие
факторы, например наличие атомов металла или пор-фириновых колец,
связанных с определенными участками полипептидной цепи.
Молекулы многих ферментов с небольшой молекулярной массой образованы
одной пептидной цепью, в то время как молекулы большинства ферментов,
мол. масса которых превышает примерно 100 ООО, состоят из ассоциатов
субъединиц с мол. массой от 40 000 до 50 000. Способ укладки субъединиц
в.
Таблица lO.i
Ферменты с известной первичной и/или третичной структурой
Кодовый номер Фермедт Источник фермента Число остатков в цепи
Число S-S-rpynn Источник данных об аминокислотной
последовательности Источник данных о третичной структуре
in.in Алкогольдегидрогеназа (Е н S) Печень лошади 374 0 1223,
2264-2265 529, 1224
1.1.1.27 Лактатдегидрогеназа (форма М4) Акула 331 0 4693 38,
3995, 5069
1.1.1.37 Малатдегидрогеназа (s-фор- ма) Сердечная мышца свиньи 328
0 1951
1.2.1.12 Г лицеральдегидфосфатде- гидрогеназа Мышца свиньи Омар
Дрожжи 332 334 0 1792 980 2256 615
1.4.1.3 Г лутаматдегддрогеназа (NAD(P) + ) Печень быка 506 0
4345
2.4.1.22 Лактозосинтаза, (5-цепь Бык 123 4 551
2.7.1.1 Гексокиназа Дрожжи . 1374
2.7.2.3 Фосфоглидераткиназа Мышцы лошадн 355 436
3.1.1.4 Фосфолипаза А2 Поджелудочная железа свиньи 123 1032
3.1.4 Нуклеаза Staph, aureus 149 0 856, 4672 2564
3.1.21.1 Дезоксирибонуклеаза I Поджелудочная железа быка 257
2804
3.1.27.3 Рибонуклеаза Ti A. oryzae 104 2 4639
Продолжение табл. 10.1
Кодовый Число Число Источник данных Источник данных
номер Фермент Источник фермента остатков S-S-rpynn об
аминокислотной о третичной
в цепи последовательности структуре
3.1.27.5 Рибонуклеаза (панкреатическая) Поджелудочная железа-быка
Поджелудочная железа свиньи Крыса 124 127 4 690, 4362 2176 1017
690, 1087, 2339, 5172, 5173
3.2.1.17 Лизоцим Курица 129 . 4 669, 2250 438, 440, 1017,
3279
Фаг Т4 164 2142
3.4.17.1 Карбоксипептидаза А Бык 307 . 1 2841 1087, 3279
3.4.21.1 Химотрнпсин Бык 13(4) 5 1797 415
+ 131(В) +97(С)
3.4.21.4 Трипсин Бык 223 5 1797 5005
3.4.21.11 Эластаза Свинья 240 4 1797 4264
3.4.21.14 Субтилизин В. subluis 275 0 74, 2984 74, 3524
3.4.22.2 Папаин Сок дынного дерева (Ра-рауа) 212 з 3183 1087,
1151
4.2.1.1 Карбонат-дегидратаза С Человек ~260 2816
4.2.1.20 Триптофансинтаза, а-цепь Е. coli 267 5223
6.1.1.1 Тирозил-тРНК-синтетаза В. Steai otnermophilus -
2146
738
Глава 10
молекуле фермента называют его четвертичной структурой. Этот термин в
общем виде применим как к простой димериза-ции, так и к образованию
аосоциатов из разных ферментов при формировании определенных
мультиферментных систем.
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
Ко времени написания данной книги была определена полная аминокислотная
последовательность 40 разных ферментов, и число это быстро растет.
Частично установлена последовательность аминокислот и у многих других
ферментов. Более того, в ряде случаев удалось определить полную
аминокислотную последовательность для одного и того же фермента,
выделенного из разных источников, и сравнить полученные результаты. Эти
данные представляют огромный биологический интерес. В табл. 10.1
перечислены многие ферменты из числа тех, для которых к настоящему
времени установлена первичная структура. Конечно, аминокислотная
последовательность определена также и для ряда белков, не являющихся
ферментами (см. 1Ю17]).
Число полипептидных цепей
Поскольку первичная структура фермента закодирована в его структурном
