Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Диксон М. -> "Ферменты 2" -> 126

Ферменты 2 - Диксон М.

Диксон М., Уэбб Э. Ферменты 2 — М.: Мир, 1982. — 515 c.
Скачать (прямая ссылка): fermentit21982.djvu
Предыдущая << 1 .. 120 121 122 123 124 125 < 126 > 127 128 129 130 131 132 .. 158 >> Следующая

При превращении ADP в АТР образуется пирофосфатная связь; эта связь
характеризуется более высокой энергией гидролиза, чем, например, обычная
связь сахар - фосфат, поэтому ее принято называть "богатой энергией
связью". Если связь Y - Р (см. выше) также богата энергией, то вторая
реакция будет легко обратимой, если же нет - АТР будет фосфорилиро-вать Y
практически полностью.
Энергия связи АТР является движущей силой многих биологических процессов,
например синтеза белка (см..гл. 11),' поэтому АТР следует рассматривать
не только как переносчик фосфата, но и как источник энергии. Это можно
проиллюстрировать на примере рибосомной системы, которая при синтезе
белка использует GTP. Рассмотрим, однако, путь образования последнего.
Допустим, что в результате окислительного процесса генерируется богатое
энергией соединение X-Р, далее должна произойти катализируемая киназой
реакция X-Р.+ ADP = X + АТР,'
а затем вторая киназная реакция (2.7.4.6)
GDP 4- АТР == GTP + ADP.
Таким образом, система, включающая две киназы, обеспечивает генерацию
GTP.
После первой киназы может, однако, вступить в действие не вторая киназа,
а синтетаза:
Y + Z +'АТР = Y-Z + ADP -г Р.
Кофакторы ферментов
715
В этом случае, энергия для синтеза новой молекулы Y-Z из Y и Z поступает
в конечном счете за счет распада X-P;.ADP же выступает как переносчик
энергии.
Наряду с двухферментными системами, в которых перенос фосфата
осуществляется ADP, имеется группа ферментов (КФ 2.7.5), которые
катализируют перенос фосфата от одного субстрата к другому без участия
специального переносчика. В этом случае на ферменте происходит связывание
обоих субстратов, между которыми происходит перенос фосфата, и богатые
энергией связи в процесс не вовлекаются.
Кофер менты фосфомутаз
О необычном механизме фосфомутазной реакции уже упоминалось на с. 664. Он
отличается от других механизмов ферментативных реакций тем, что здесь в
результате переноса одного фосфатного остатка кофермент превращается в
продукт, а эквивалентное количество субстрата превращается в кофермент.
Почти во всех Случаях (КФ 2.7.5.1-2.7.5.3), когда фосфат переносится из
положения а в положение й, коферментом служит а, й-биофоофат. В одном
случае (КФ 2.7.5.4), однако, а, й-бисфосфат превращается в й, с-
бисфосфат; коферментом при этом служит й-монофосфат:
Эти фосфомутазные реакции представляют собой частные случаи трансферазной
реакции общего типа
АР + В = А + ВР.
В рассмотренных выше реакциях первого типа АР идентично ВР, в реакциях
второго типа А идентично В. Механизм действия фермента КФ 5.4.2.1
отличается от рассматриваемого выше.
ПЕРЕНОСЧИКИ С02 . •
Биотин - соединение, уже давно известное как витамин - играет роль
кофактора ферментов, катализирующих карбокси-лирование или перенос С02
[2897, 2899]. Он является простети-ческой группой карбоксилирующих
ферментов группы КФ 6 4 1 а также ферментов КФ 2.1.3.1, 4.1.1.41 и
6.3.4.5. Нарушения'"
21*
СН2.О.Н2РО
СН2.О.Н2РО
со.о.н2ро3 снон
соон
1__
снон
+ СН2.0.Н2Р03 снон
соон
716
Глава 9
Биотин \-N-tiap6oKcuSuomUH
• О О
Рис. 9.23. Структура биотина и l'-N-карбоксибиотина.
наступающие в организме при потреблении больших количеств яичного белка,
являются следствием биотиновой недостаточности, вызванной белком
авидином, который имеет высокое сродство к биотину и тормозит в печени
различные реакции карбок-силирования,
Биотиновая простетическая группа связана с белковой частью фермента
ковалентно; было показано, что в ряде случаев связывание осуществляется
специальными синтетазами (например, КФ 6.3.4.9, 6.3.4,10 и 6.3.4.11) за
счет энергии АТР.
Механизм действия биотина изучали . Линен и др. [2899], используя
метилкротонил-СоА - карбоксилазу (КФ 6.4.1.4). Они полагали, что
присоединение С02 приводит к образованию l'-N-карбоксипроизводного (см.
рис. 9.23); после метилирования и ферментативного гидролиза комплекса
фермент - биотин - С02 они выделили метилированное производное этого
соединения.
Это представление было, однако, недавно поставлено под сомнение;
исследования, которые провели Пратт и Брюс [3739] с использованием
химических аналогов, показали, что N-кар-боксипроизводные являются
плохими карбоксилирующими агентами, в то время как соответствующие О-
производные оказались очень эффективными. Эти авторы предполагают, что
биологически активным является соединение
о
11 - " о-с-о-Е
-I .
с //. \
N NH
Н,С СН Е ' \ /
S
Кофакторы ферментов
717
и что l'-N-производное, полученное после деградации комплекса, образуется
в результате спонтанной миграции Н02С-группы от О к N перед
метилированием. Они показали далее, что такая миграция легко происходит в
модельных экспериментах. Не следует, однако, забывать о том, что
поведение химических веществ в отсутствие ферментов не всегда служит
хорошим ориентиром для суждения о превращениях, которые эти вещества
претерпевают, будучи связаны с активным центром фермента.
ПЕРЕНОСЧИКИ АМИНОГРУПП (АМИНОКИСЛОТ) Пиридоксальфосфат
Предыдущая << 1 .. 120 121 122 123 124 125 < 126 > 127 128 129 130 131 132 .. 158 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed