Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Диксон М. -> "Ферменты 2" -> 122

Ферменты 2 - Диксон М.

Диксон М., Уэбб Э. Ферменты 2 — М.: Мир, 1982. — 515 c.
Скачать (прямая ссылка): fermentit21982.djvu
Предыдущая << 1 .. 116 117 118 119 120 121 < 122 > 123 124 125 126 127 128 .. 158 >> Следующая

взаимодействует с цитохромом- х, находится на С-стороне, и что
субъединицы V и VI участвуют в связывании цитохрома с. Данные,
свидетельствующие о доступности окси-дазной системы для аскорбата,
подтверждают, что субъединица II находится на С-стороне.
В ходе окислительно-восстановительной реакции, катализируемой оксидазой,
восстановительные эквиваленты, вероятно, переходят от С-стороны к М-
стороне через расположенные в центре субъединицы; в этой же области, по-
видимому, локализованы атомы меди, хотя прямых данных об их локализации
пока не получено.
В интактной системе окислительно-восстановительная реакция сопряжена с
окислительным фосфорилированием, сохраняя таким образом энергию для
клетки. Согласно хемиосмотической теории (см. гл. 12), сопряжение
осуществляется путем поляризации митохондриальной мембраны; это возможно
только при асимметричном расположении компонентов дыхательной цепи.
Поэтому весьма интересно, что подобные свойства присущи оксидазной
системе.
В отношении механизма действия оксидазы отметим, что большинство
рассмотренных ниже данных было получено в опытах с препаратами очищенной
оксидазы, которая катализирует окислительно-восстановительный процесс, но
не сопрягает его с фосфорилированием. Окисленная форма оксидазы,
выделенной из тканей млекопитающих, весьма специфично восстанавливается
восстановленной формой цитохрома с млекопитающих. При титровании с
цитохромом с установлено, что для восстановления одной молекулы оксидазы
требуется четыре восстановительных эквивалента; в этой реакции происходит
восстановление обоих гемов и обоих атомов меди. Оксидазу из тканей
млекопитающих можно восстановить также определенными химическими
восстановителями, однако цитохром с из бактерий реагирует с ней весьма
медленно. Полностью восстановленная форма оксидазы быстро окисляется до
полностью окисленной формы. Это, однако, не означает, что в данном
процессе участвуют только полностью' восстановленная и окисленная формы.
Полное восстановление оксидазы с помощью цитохрома с в отсутствие
молекулярного кислорода протекает медленно (по сравнению с ее
каталитической активностью в аэробных условиях). Фактически анаэробное
восстановление происходит в две стадии: на первой стадии
восстанавливается гем а, а на второй,
Кофакторы ферментов
70 Т
S-"-FP(Fe)-"-Q-"-6-wy-"-с-*-аа3->-02
Рис. 9.21. Последовательность компонентов митохондриальной систе,мы.
Малыми латинскими буквами обозначены цитохромы. S - субстрат, например-
сукцинат, NADH и т. д. FP (Fe) - специфичный к определенному субстрату
фдавопротеидный фермент, с которым каким-то образом связано негемовое
железо. Q -; убихинон.
значительно более поздней, восстанавливается тем а3. В опытах с очищенной
оксидазой и восстановленным цитохромом с в-обычной аэробной тест-системе
цикл окисления и восстановления цитохрома с (в оптимальных условиях)
длится всего 2 мс. При восстановлении же оксидазы восстановленным
цитохромом с в анаэробных условиях 50% гема а восстанавливается
приблизительно за 0,1 с, тогда как такое же количество гема а3
восстанавливается за 7 с [2755]. Можно, следовательно, предположить, что
в процессе нормального катализа в присутствии 02 полностью
восстановленная форма оксидазы играет второстепенную роль.
Одна из двух гемовых групп оксидазы (гем а3) может связывать дыхательные
ингибиторы СО или HCN, изменяя при этом свой спектр поглощения; гем а
ингибиторы не связывает. Поскольку известно, что СО и 02 конкурируют за
связывание с оксидазой, можно сделать заключение, что с 02 реагирует гем
а3. Блокирование а3-группы ингибиторами препятствует окислению как а-,
так и а3-группы, но не препятствует их восстановлению. Как уже
упоминалось, восстановленный цитохром с реагирует предпочтительно с гемом
а; это позволяет предполагать,, что гемы а и а3 в дыхательной цепи
функционируют не параллельно, а последовательно.
Соединение СО с а3-группой диссоциирует на свету, при этом
восстанавливается каталитическая активность. Если построить-график
зависимости эффективности восстановления оксидазной активности от длины
волны, то полученная кривая будет соответствовать спектру поглощения
соединения йз-группы с СО. Это один из главных аргументов в пользу того,
что данный цитохром идентичен цитохром с-оксидазе [2385, 2617, 4991].
Подробное рассмотрение дыхательной системы митохондрий, которая
осуществляет окисление субстратов молекулярным кислородом, относится к
разделу промежуточного метаболизма и выходит за рамки данной книги.
Кратко можно сказать, что эта система содержит несколько окислительно-
восстановительных переносчиков и ферментов, образующих цепь; каждый из
компонентов восстанавливает следующий компонент по ходу цепи.
Митохондриальная система млекопитающих представлена на рис. 9.21, где
стрелками указано направление перехода восстановительных эквивалентов от
одного компонента системы к другому.
708
Глава 9
На рисунке видно, что для каждого субстрата цепочка состоит из трех
Предыдущая << 1 .. 116 117 118 119 120 121 < 122 > 123 124 125 126 127 128 .. 158 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed